Proteolyse

Als Proteolyse (von griechisch lysis, „Lösung, Auflösung“), deutsch früher auch Eiweißzerfall genannt, bezeichnet man die enzymatische Hydrolyse von Proteinen durch Peptidasen, also den Abbau von Proteinen. Von Autoproteolyse spricht man, wenn sich eine Peptidase selbst abbaut. Die Proteolyse kann durch Proteinaseninhibition mit Proteaseinhibitoren gehemmt und von Proteolyse-induzierenden Chimären (PROTACs) gefördert werden. Ein Proteinhydrolysat ist ein Produkt einer Proteolyse. Eine Proteolyse mit Bildung und Freisetzung toxischer Peptide und Kinine und folgendem Endotheldefekt^[1] kann unter anderem nach schweren Verletzungen^[2] sowie nach großen chirurgischen Eingriffen^[3] auftreten.

Übergeordnet
Metabolismus der Proteine
Untergeordnet
Intrazelluläre Proteolyse Extrazelluläre Proteolyse Regulation der Proteolyse
Gene Ontology
QuickGO

Eigenschaften

Die Proteolyse kann nach ihrer Lokalisation eingeteilt werden:

1. Intrazelluläre Proteolyse
   • Abbau zelleigener Proteine im Proteasom
   • Abbau von durch Phagozytose aufgenommenen Proteinen im Lysosom
2. Extrazelluläre Proteolyse
   • Abbau von Proteinen der extrazellulären Matrix durch sezernierte oder membranständige Proteasen auf zellulärer Ebene
   • Abbau von über die Nahrung aufgenommenen Proteinen im Gastrointestinaltrakt über im Magen, Duodenum oder Pankreas synthetisierten Proteasen (beispielsweise Pepsin, Carboxypeptidasen, Aminopeptidasen, Trypsin, Chymotrypsin, Elastase, Kollagenase).

Daneben kann auch eine Unterteilung der Peptidasen nach ihrem Abbaumechanismus erfolgen. Exopeptidasen bauen Proteine vom N- oder C-Terminus der Aminosäuresequenz her ab, während Endopeptidasen ein Protein an einer bestimmten Erkennungssequenz spalten. Endopeptidasen werden weiter nach ihrem aktiven Zentrum unterteilt.

Die Proteolyse bestimmt die biologische Halbwertszeit von Proteinen maßgeblich. Die bei der Proteolyse frei werdenden Peptide können im Zuge des biochemischen Abbaus nach Zerlegung in einzelne Aminosäuren zur Proteinbiosynthese wiederverwendet oder zur Energiegewinnung genutzt werden.

Der Organismus verwendet die Proteolyse auch zur Freisetzung von Peptiden und Proteinen aus Präproteinen wie z. B. zur Aktivierung von Zymogenen wie ADH und Neurophysin oder zur posttranslationalen Modifikation.

Literatur

• Friedrich Lottspeich, Haralabos Zorbas: Bioanalytik. Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg 1998, ISBN 978-3827400413.
• Hubert Rehm, Thomas Letzel: Der Experimentator: Proteinbiochemie / Proteomics. 6. Auflage, Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg 2009, ISBN 978-3827423122.
• Donald Voet, Judith G. Voet: Biochemistry. 3. Auflage. John Wiley & Sons Inc., London 2004, ISBN 0-471-39223-5.

Einzelnachweise

1. Vgl. etwa Proteinaseninhibition verringert die Häufigkeit postoperativer Komplikationen. Trasylol schützt den Patienten vor den Folgen von Hypoxie und Acidose. In: Der Anaesthesist. Band 33, Heft 1, Januar 1984, S. A 17 (Anzeige von Bayer Leverkusen).
2. Karl-Heinz Altemeyer, Wulf Seeling, Jürgen E. Schmitz, Bernd Koßmann: Posttraumatischer Stoffwechsel – Grundlagen und klinische Aspekte. In: Der Anaesthesist. Band 33, Heft 1, Januar 1984, S. 4–10, hier: S. 5–7.
3. Vgl. etwa Max Bürger, Max Grauhan: Über postoperativen Eiweißzerfall. In: Zeitschrift für die gesamte experimentelle Medizin Band 27, 1922, S. 7 ff., Band 35, 1923, S. 16 ff., und Band 42, 1924, S. 345 ff., sowie Max Bürger, Max Grauhan: Der postoperative Eiweißzerfall, sein Nachweis und seine Bedeutung. In: Klinische Wochenschrift. 6, 1927, S. 1716 ff. und 1767 ff.