Kollagenasen

Als Kollagenasen werden Enzyme bezeichnet, welche die Peptidbindung zwischen Prolin und anderen Aminosäuren spalten. Damit sind diese Proteasen in der Lage, Kollagen abzubauen. Sie kommen in höheren Tieren (Coelomata), Bakterien und manchen Archaeen vor. Beim Menschen sind fünf Kollagenasen bekannt, die alle zu den Matrix-Metalloproteasen (EC 3.4.24.-) gehören:^[1]

Protein	Gen (HGNC)	UniProt	Länge (AA)	Bemerkungen
Interstitielle Kollagenase	MMP1	P03956	170, 200	Spaltung in zwei Enzyme (22 kDa, 27 kDa); spaltet Kollagen I, II, III, VII und X, HIV-Protein Tat
Gelatinase A	MMP2	P08253	551	ubiquitär; Torg-Winchester-Syndrom; spaltet Gelatin I, Kollagen IV, V, VII, X
Neutrophile Kollagenase	MMP8	P22894	367	spaltet fibrilläres Kollagen I, II, III
Gelatinase B	MMP9	P14780	(92, 82, 67 kDa)	Anfälligkeit für Bandscheibenvorfall, Anadysplasie der Metaphyse; kleinere Enzymvarianten; spaltet Gelatin I, V und Kollagen IV, V
Kollagenase 3	MMP13	P45452	368	Dysplasien; spaltet Kollagen I

Mit Hilfe dieses Enzyms können sich Clostridien durch den Abbau von Kollagen im Bindegewebe besonders rasch ausbreiten. Umgekehrt wird Kollagenase aus Clostridien zur Unterstützung der Wundheilung (Débridement) verwendet^[2][3][4] und wurde auch zur Chemonukleolyse bei der Behandlung des Bandscheibenvorfalls erprobt.^[5]

Biosynthese

Kollagenasen der Wirbeltiere entstehen zunächst in Form von Präkursor-Proteinen als Prokollagenasen,^[6] welche posttranslational vor Einsatz durch enzymatische Spaltung aktiviert werden müssen.

Morbus Dupuytren

Für die Behandlung der fibrotischen Stränge in der Hohlhand und an den Fingern beim Morbus Dupuytren wurde im Mai 2011 in der Europäischen Union eine Mikrobielle Kollagenase (Handelsname Xiapex; Hersteller Pfizer) zugelassen, das aus den zwei Kollagenase-Enzymen AUX I und AUX II des Bakteriums Clostridium histolyticum besteht, die bei Injektion in die Knoten diese auflösen können.

Literatur

• J. Ramundo, M. Gray: Enzymatic wound debridement. In: Journal of wound, ostomy, and continence nursing : official publication of The Wound, Ostomy and Continence Nurses Society / WOCN. Band 35, Nummer 3, 2008 May-Jun, S. 273–280, ISSN 1071-5754. doi:10.1097/01.WON.0000319125.21854.78. PMID 18496083. (Review).

Einzelnachweise

1. @1@2Vorlage:Toter Link/www.uniprot.orgUniProt-Suchergebnis (Seite nicht mehr abrufbar. Suche in Webarchiven)
2. M. Pruteanu, N. P. Hyland u. a.: Degradation of the extracellular matrix components by bacterial-derived metalloproteases: implications for inflammatory bowel diseases. In: Inflammatory bowel diseases. Band 17, Nummer 5, Mai 2011, S. 1189–1200, ISSN 1536-4844. doi:10.1002/ibd.21475. PMID 20853433.
3. J. Ramundo, M. Gray: Collagenase for enzymatic debridement: a systematic review. In: Journal of wound, ostomy, and continence nursing : official publication of The Wound, Ostomy and Continence Nurses Society / WOCN. Band 36, Nummer 6 Suppl, 2009 Nov-Dec, S. S4–11, ISSN 1528-3976. doi:10.1097/WON.0b013e3181bfdf83. PMID 19918148. (Review).
4. Collagenase bei Dupuytren´scher Kontraktur: Zusatznutzen nicht belegt, Pressemitteilung des Instituts für Qualität und Wirtschaftlichkeit im Gesundheitswesen vom 1. Januar 2012.
5. Jürgen Schäffer, H.-M. Mayer, Mario Brock: Anästhesiologische Aspekte bei der Chemonukleolyse in Lokalanästhesie. In: Anästhesie Intensivtherapie Notfallmedizin. Band 20, Heft 2, 1985, S. 62–64, hier: S. 62.
6. Edward J. Campbell, J. Davis Cury, Cathy J. Lazarus, and Howard G. Welgus: Monocyte procollagenase and tissue inhibitor metalloproteinases. Identification, characterization, and regulation. In: The Journal of Biological Chemistry. 262. Jahrgang, Nr. 33, 25. November 1987, S. 15862–15868 (englisch, jbc.org [PDF; abgerufen am 3. März 2013]).