Maltase-Glucoamylase

Maltase-Glucoamylase (auch: α-Glucosidase, Gen: MGAM) ist das Enzym, das die Abspaltung von α-Glucose von Glucoseketten bewirkt. Damit ist es für die Wirbeltiere unentbehrlich bei der Verdauung von linearkettigen Kohlenhydraten. Insbesondere der Abbau von Disacchariden ist mit MGAM schneller als mit der Sucrase-Isomaltase. Beim Menschen wird das Enzym auf den Microvilli des Dünndarm, in Granulozyten und den Nieren gebildet.^[1][2]

MGAM
Andere Namen	Maltase-Glucoamylase MGA Brush Border Hydrolase Alpha-Glucosidase MGAML
Vorhandene Strukturdaten: 2QLY, 2QMJ, 3CTT, 3L4T, 3L4U, 3L4V
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur	1857 Aminosäuren, 209852 Da
Sekundär- bis Quartärstruktur	Monomer; single pass Typ 2 Membranprotein
Bezeichner
Externe IDs	GeneCards: MGAM OMIM: 154360 UniProt O43451
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	3.2.1.20, Glykosidase
Substrat	endständige 1,4-verbundene α-D-Glucosereste
Produkte	α-D-Glucose
Vorkommen
Homologie-Familie	Hovergen
Orthologe
	Mensch	Hausmaus
Entrez	8972	232714
UniProt	O43451
PubMed-Suche	8972	232714

Die Maltase-Glucoamylase ist nicht zu verwechseln mit der lysosomalen α-Glucosidase (auch Saure Maltase genannt).

Maltase-Glucoamylase und Sucrase-Isomaltase ergänzen sich in der Verdauungsarbeit. MGAM ist evolutionsbiologisch durch Kopie aus der SI hervorgegangen, die selbst als Doppelenzym bereits aus der Kopie eines kleineren Enzyms entstanden ist. Andererseits hat die MGAM der Maus bereits etwa 3900 Aminosäuren, eine weitere Verdopplung hat also bereits stattgefunden.^[3]

α-Glucosidase-Hemmer werden als Antidiabetika zur Behandlung von Diabetes mellitus Typ 2 eingesetzt. α-Glucosidase-Hemmer sind z. B. Acarbose und Miglitol.

Einzelnachweise

1. UniProt O43451
2. HomoloGene zu Maltase-Glucoamylase
3. Nichols BL, Avery S, Sen P, Swallow DM, Hahn D, Sterchi E: The maltase-glucoamylase gene: common ancestry to sucrase-isomaltase with complementary starch digestion activities. In: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 100. Jahrgang, Nr. 3, Februar 2003, S. 1432–7, doi:10.1073/pnas.0237170100, PMID 12547908, PMC 298790 (freier Volltext).

Weblinks

Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Glycogenolyse und Stärkeabbau – Lern- und Lehrmaterialien