Knochenmorphogenetisches Protein 1

Knochenmorphogenetisches Protein 1 (BMP1) ist ein Protein, dessen Homologe in allen mehrzelligen Tieren nachgewiesen werden können. Beim Menschen hat BMP1 einerseits die Funktion eines Wachstumsfaktors, der die Differenzierung von Mesenchym-Zellen zu Osteoblasten auslösen kann, andererseits hat BMP1 enzymatische Aktivität: als Peptidase spaltet es die Vorstufen der Collagene I, II und III sowie von Apolipoprotein A1. Es ist daher wichtig für die Knorpelbildung und den reversen Cholesterintransport. BMP1 ist das einzige knochenmorphogenetische Protein, das nicht zur TGF-beta-Superfamilie (Transforming growth factor) von Zytokinen gehört. BMP1 gehört zu den Metalloproteasen.^[2][3][4]

Knochenmorphogenetisches Protein 1
nach 3EDG
Vorhandene Strukturdaten: 3EDG, 3EDH
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur	866 Aminosäuren
Kofaktor	Zn2+, Ca2+
Isoformen	7
Bezeichner
Gen-Name	BMP1
Externe IDs	OMIM: 112264 UniProt P13497 MGI: 88176
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	3.4.24.19, Metalloprotease
MEROPS	M12.005
Reaktionsart	Spaltung von Peptidbindungen
Substrat	Ala-+-Asp / Arg-+-Asp in Procollagen-I/II/III und Pro-ApoA1
Produkte	Collagen-I/II/III, ApoA1
Vorkommen
Homologie-Familie	Hovergen
Übergeordnetes Taxon	mehrzellige Tiere[1]
Orthologe
	Mensch	Hausmaus
Entrez	649	12153
Ensembl	ENSG00000168487	ENSMUSG00000022098
UniProt	P13497	P98063
Refseq (mRNA)	NM_001199	NM_009755
Refseq (Protein)	NP_001190	NP_033885
Genlocus	Chr 8: 22.16 – 22.21 Mb	Chr 14: 70.47 – 70.52 Mb
PubMed-Suche	649	12153

BMP1-Inhibitoren haben in Zell- und Tierstudien das Potenzial gezeigt, in Narbencremes eingesetzt zu werden.^[5][6][7]

Weblinks

• D’Eustachio/Jassal/reactome: Conversion of pro-apoA-I to apoA-I

Einzelnachweise

1. Homologe bei OMA
2. UniProt P13497
3. H. Ibelgaufts/COPE: BMP
4. Chau P, Fielding PE, Fielding CJ: Bone morphogenetic protein-1 (BMP-1) cleaves human proapolipoprotein A1 and regulates its activation for lipid binding. In: Biochemistry. 46. Jahrgang, Nr. 28, Juli 2007, S. 8445–50, doi:10.1021/bi700028u, PMID 17580958.
5. Bailey S, Fish PV, Billotte S, et al.: Succinyl hydroxamates as potent and selective non-peptidic inhibitors of procollagen C-proteinase: design, synthesis, and evaluation as topically applied, dermal anti-scarring agents. In: Bioorg. Med. Chem. Lett. 18. Jahrgang, Nr. 24, Dezember 2008, S. 6562–7, doi:10.1016/j.bmcl.2008.10.036, PMID 18945617.
6. Reid RR, Mogford JE, Butt R, deGiorgio-Miller A, Mustoe TA: Inhibition of procollagen C-proteinase reduces scar hypertrophy in a rabbit model of cutaneous scarring. In: Wound Repair Regen. 14. Jahrgang, Nr. 2, 2006, S. 138–41, doi:10.1111/j.1743-6109.2006.00103.x, PMID 16630102.
7. Zhang Y, Ge G, Greenspan DS: Inhibition of bone morphogenetic protein 1 by native and altered forms of alpha2-macroglobulin. In: J. Biol. Chem. 281. Jahrgang, Nr. 51, Dezember 2006, S. 39096–104, doi:10.1074/jbc.M601362200, PMID 17071617.