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Proteinfamilie Aus Wikipedia, der freien Enzyklopädie
Enolasen (synonym Phosphopyruvat-Hydratase) sind eine Gruppe von Enzymen, welche die Umwandlung von 2-Phosphoglycerat (2-PG) zu Phosphoenolpyruvat (PEP), dem neunten und vorletzten Schritt der Glykolyse, katalysieren.
Enolasen | ||
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![]() | ||
Bändermodell der Enolase von Saccharomyces cerevisiae, nach PDB 2ONE | ||
Enzymklassifikation | ||
EC, Kategorie | 4.2.1.11, Lyase | |
Substrat | D-2-Phosphoglycerat | |
Produkte | Phosphoenolpyruvat + H2O | |
Vorkommen | ||
Übergeordnetes Taxon | Lebewesen |
Die chemische Reaktion, die von der Enolase katalysiert wird, ist:
Enolase gehört zur Familie der Lyasen, genauer gesagt zu den Hydrolyasen, die Kohlenstoff-Sauerstoff-Bindungen spalten. Der systematische Name dieses Enzyms ist 2-Phospho-D-Glycerat-Hydro-Lyase (phosphoenolpyruvatbildend).
Die Reaktion ist reversibel, abhängig von den Konzentrationen der Substrate in der Umgebung.[1] Der optimale pH-Wert für das menschliche Enzym liegt bei 6,5.[2] Enolase ist in allen Geweben und Organismen vorhanden, die zur Glykolyse oder Fermentation fähig sind. Das Enzym wurde 1934 von Lohmann und Meyerhof entdeckt[3] und wurde seitdem aus einer Vielzahl von Quellen isoliert, einschließlich menschlicher Muskeln und Erythrozyten.[2] Beim Menschen ist ein Mangel an ENO1 mit der hereditären hämolytischen Anämie verbunden, während ein ENO3-Mangel mit der Glykogenspeicherkrankheit Typ X verbunden ist.
Beim Menschen gibt es drei Untereinheiten der Enolase, α, β und γ, die jeweils von einem separaten Gen kodiert werden und sich zu fünf verschiedenen dimeren Isoenzymen verbinden können: αα, αβ, αγ, ββ und γγ.[1][4] Drei dieser Isoenzyme (alle Homodimere) sind in erwachsenen menschlichen Zellen häufiger zu finden als die anderen:
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