CD49d
Protein in Homo sapiens Aus Wikipedia, der freien Enzyklopädie
Integrin α-4 (synonym CD49d) ist ein Oberflächenprotein aus der Gruppe der Integrine.
Integrin alpha-4 | ||
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Andere Namen |
CD49 antigen-like family member D, Integrin alpha-IV, VLA-4 subunit alpha, CD-antigen: CD49d | |
Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
Masse/Länge Primärstruktur | 1.032 Aminosäuren, 114.900 Da | |
Bezeichner | ||
Externe IDs | ||
Vorkommen | ||
Homologie-Familie | Hovergen | |
Orthologe (Mensch) | ||
Entrez | 3676 | |
Ensembl | ENSG00000115232 | |
UniProt | P13612 | |
Refseq (mRNA) | NM_000885.5 | |
Refseq (Protein) | NP_000876.3 | |
PubMed-Suche | 3676
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Eigenschaften
Integrin α-4 ist ein Zelladhäsionsmolekül. Es bildet mit Integrin beta-1 oder Integrin beta-7 einen heterodimeren Rezeptor für Fibronectin und VCAM1. Es bindet an die Aminosäuresequenz GluIleAspSer (QIDS) im Fibronectin. Integrin α-4 ist glykosyliert und phosphoryliert. Im Gegensatz zu anderen alpha-Integrinen enthält Integrin alpha-4 keine I-Domäne und wird nicht durch Proteolyse aktiviert. Der Komplex aus alpha-4 und beta-1 wird als VLA-4 bezeichnet und bindet an Fraktalkin und PLA2G2A an unterschiedlichen Bindungsstellen, wobei die Bindung an PLA2G2A die Affinität der Bindung von Fraktalkine erhöht. Der Komplex aus alpha-4 und beta-7 bindet die Sequenz LeuAspThr in MADCAM1. Integrin α-4 ist an der Entstehung der chronisch-lymphatischen Leukämie beteiligt.[1] Der Antikörper Natalizumab bindet an Integrin α-4 und wird zur Behandlung der multiplen Sklerose eingesetzt.
Weblinks
Einzelnachweise
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