Aldehydoxidase

Aldehydoxidase (AOX1) ist ein Enzym in Wirbeltieren, das den Abbau von Aldehyden katalysiert. Außerdem ist bekannt, dass AOX1 Nicotin zu Cotinin oxidiert. AOX1 ist daher wichtig für den Tryptophan-Stoffwechsel und die Biotransformation. Das Enzym ist beim Menschen im Zytosol von Leberzellen lokalisiert, aber auch in Lunge, Skelettmuskeln, Bauchspeicheldrüse und Fettzellen zu finden.^[1][2]

Aldehydoxidase
Bändermodell nach PDB 4UHW
Vorhandene Strukturdaten: 4UHW, 4UHX
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur	1338 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur	Homodimer
Kofaktor	Molybdopterin, FAD, 2 (2Fe-2S)
Bezeichner
Gen-Namen	AOX1, AO
Externe IDs	OMIM: 602841 UniProt Q06278
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	1.2.3.1, Oxidoreduktase
Reaktionsart	Addition eines Sauerstoffatoms
Substrat	Aldehyd + O2 + H2O
Produkte	Carbonsäure + H2O2
Vorkommen
Homologie-Familie	AOX/XDH
Übergeordnetes Taxon	Euteleostomi
Orthologe (Mensch)
Entrez	316
Ensembl	ENSG00000138356
UniProt	Q06278
Refseq (mRNA)	NM_001159
Refseq (Protein)	NP_001150
Genlocus	Chr 2: 200.59 – 200.68 Mb
PubMed-Suche	316

AOX1 ist homolog zur Xanthindehydrogenase, mit der sie früher verwechselt wurde. Mangel an AOX1 ist ein Faktor bei der seltenen Molybdän-Cofaktor-Defizienz. Im Menschen produziert nur eines der AOX-Gene ein funktionsfähiges Enzym, im Gegensatz zu anderen Wirbeltieren.^[3]

In Adipozyten ist AOX1 offenbar unabdingbar für die Adipogenese und die Ausschüttung von Adiponektin, wie aus Zellstudien gefolgert wurde. In Hepatozyten wird AOX1 durch Adiponektin herunterreguliert. Da es mit dem ABCA 1-Transporter coexprimiert wird, führt AOX1-Mangel durch ABCA1-Mangel zu reduziertem Lipidexport aus den Zellen.^[4][5][6]