Troponine
Zellbestandteil Aus Wikipedia, der freien Enzyklopädie
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Die Troponine sind drei Proteinkomplexe, die in Skelett- und Herzmuskeln der Chordatiere vorkommen. Sie besitzen jeweils drei Untereinheiten, wobei die Untereinheit C die Bindung von Calcium, T die Bindung von Tropomyosin und I die Bindung von Actin bewirken (I für inhibitory, hemmend). Gemeinsam mit Myosin und Actin bilden diese Proteinkomplexe den beweglichen (kontraktilen) Teil der Muskulatur.
| Übergeordnet |
| Mikrofilament |
| Untergeordnet |
| Kardiales Troponin Rotes skelettales Troponin Weißes skelettales Troponin |
| Gene Ontology |
|---|
| QuickGO |
Binden Calciumionen an Troponin C, so verändert der Komplex seine Konformation und gibt so die Myosinbindungsstellen frei, was eine Kontraktion ermöglicht. Troponin C ist weitgehend mit Calmodulin homolog, das vorwiegend in den Zellen der glatten Muskulatur für die Bindung von Calciumionen verantwortlich ist.
Es gibt drei Troponine, die aus insgesamt acht verschiedenen Untereinheiten aufgebaut sind, wobei sich die beiden bekannten TN-C-Untereinheiten nur geringfügig unterscheiden:
Veränderungen in den Genen, die für eine der Troponin-Untereinheiten codieren, können erbliche Erkrankungen zur Folge haben:
Der Nachweis von cTnT und cTnI im Blut von Patienten wird häufig durchgeführt. Eine Erhöhung der Werte weist mit einer hohen Spezifität auf den nekrotischen Untergang von Kardiomyozyten (Herzmuskelzellen) hin. Die Bestimmung der Troponin-Werte im Blut ist deshalb der labordiagnostische Goldstandard für die Diagnose eines akuten Myokardinfarkts (Herzinfarkt). Rund 3 Stunden nach Beginn des Infarkts ist ein Anstieg von Troponin im Blut zu messen. Die maximale Konzentration wird nach 24 bis 96 Stunden erreicht, nach 2 bis 3 Wochen normalisieren sich die Blutspiegel wieder. Insgesamt müssen die gemessenen Werte im Verlauf betrachtet werden: je höher der Anstieg der Troponine im Blut, desto wahrscheinlicher ist es zu einer Nekrose von Herzgewebe gekommen[1].
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