Propanoyl-CoA-Acyltransferase
Protein in Homo sapiens Aus Wikipedia, der freien Enzyklopädie
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Propanoyl-CoA-Acyltransferase (auch: sterol carrier protein (SCP), nonspecific-lipid transfer protein) heißt das Enzym in Tieren und Pilzen, das die Biosynthese von Choloyl-CoA, einer Vorstufe der Cholsäure (einer Gallensäure) katalysiert. Es ist im Zytosol und den Mitochondrien der Peroxisomen lokalisiert. Für den Peroxisom-Import bindet es an PEX5. Beim Menschen wird SCP vor allem in der Leber, den Fibroblasten und der Plazenta produziert. Beim Zellweger-Syndrom ist die SCP-Aktivität aufgrund des Fehlens der Peroxisomen erniedrigt.[2]
Propanoyl-CoA-Acyltransferase | ||
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Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
Masse/Länge Primärstruktur | 547 Aminosäuren | |
Isoformen | SCPx, SCP2 | |
Bezeichner | ||
Gen-Name | SCP2 | |
Externe IDs | ||
Enzymklassifikation | ||
EC, Kategorie | 2.3.1.176, Transferase | |
Reaktionsart | Übertragung eines Propansäurerests | |
Substrat | 3α,7α,12α-Trihydroxy- 5β-24-oxo-cholestanoyl-CoA + CoA-SH | |
Produkte | Choloyl-CoA + Propanoyl-CoA | |
Vorkommen | ||
Homologie-Familie | Hovergen | |
Übergeordnetes Taxon | Tiere, Pilze[1] |
Propansäure wird von 3α,7α,12α-Trihydroxy-5β-24-oxo-cholestanoyl-CoA auf CoA-SH übertragen, Choloyl-CoA und Propanoyl-CoA entstehen.
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