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Glycosyltransferasen
Enzymfamilie / aus Wikipedia, der freien encyclopedia
Glycosyltransferasen (lat. transferre ‚hinübertragen‘) sind Enzyme vom Typ der Transferasen, die als Katalysatoren Monosaccharid-Einheiten eines aktivierten Kohlenhydrats, sogenannte Glycosylreste, auf ein Akzeptor-Molekül, üblicherweise einen Alkohol, übertragen (Donator-Akzeptor-Prinzip). Diese Reaktionen laufen normalerweise als posttranslationale Modifikationen bei der Proteinbiosynthese von Glycoproteinen entweder als N-Glycosylierung im endoplasmatischen Retikulum oder als O-Glycosylierung im Golgi-Apparat ab.
Glycosyltransferasen | ||
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(a) Enzym GTA (produziert das Blutgruppen A-Antigen) (b) Enzym GtfB (glycosyliert Vancomycin) | ||
Enzymklassifikation | ||
EC, Kategorie | 2.4.-.- | |
Reaktionsart | Übertragung einer Monosaccharid-Einheit (Donator-Akzeptor-Prinzip) | |
Substrat | ||
Produkte | ||
Vorkommen | ||
Übergeordnetes Taxon | Lebewesen |
Auch die Glycosylierung von Glycolipiden (beispielsweise von Cerebrosiden und Gangliosiden) wird durch Glycosyltransferasen katalysiert.
Das menschliche Genom beherbergt Gene für mindestens 250 verschiedene Glycosyltransferasen.[1] In der Mehrzahl sind diese in drei Enzymfamilien beheimatet.[2] Mit der Enzymausstattung zur Glycosylierung, deren Funktionen und ihren Produkten beschäftigt sich die Glykomik.