Benutzer:Hm20/Provisorium
aus Wikipedia, der freien encyclopedia
G-Protein-gekuppelte Rezeptoren vermögen mit ihresgleichen aufgrund zwischenmolekularer Kräfte oder über Disulfidbrücken Komplexe/Verbände zu bilden. Die Rezeptor-Komplexe werden proportional zu ihrer Größe als Oligomere oder Multimere bezeichnet. Rezeptoren innerhalb des Verbandes heißen Protomere, während unverbundene Rezeptoren als Monomere bezeichnet werden. Die Eigenschaften von Rezeptoren können sich mit der Komplexierung erheblich ändern, und zwar in Abhängigkeit von der sich ergebenden Änderung der Proteingestalt. Funktionell ergeben sich die Erscheinungen des Übersprechens und der Kooperativität. Eine wesentliche physiologische Bedeutung von Rezeptor-Oligomeren ist zu suchen im Reichtum der Regulierungsmöglichkeiten und der Feinjustage physiologischer Vorgänge, - ein Reichtum, der sich aus den denkbaren Kombinationsmöglichkeiten der Protomere ergibt. Für das Aufspüren dieser Protein-Protein-Komplexe stehen zahlreiche Methoden zur Verfügung.
Solltest du über eine Suchmaschine darauf gestoßen sein, bedenke, dass der Text noch unvollständig sein und Fehler oder ungeprüfte Aussagen enthalten kann. Wenn du Fragen zum Thema hast, nimm Kontakt mit dem Autor Hm20 auf.
![Thumb image](http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/e/e8/4DJH_bilayer.png/640px-4DJH_bilayer.png)
Die einst verbreitete Auffassung, Rezeptoren würden ausschließlich als reine Monomere existieren und funktionieren, ist heute überholt. Reicht der erste Hinweis auf die Existenz von Rezeptor-Oligomeren bis ins Jahr 1975 zurück, wurde dieser Erscheinung etwa zur Jahrtausendwende breitere Akzeptanz in der Wissenschaft zuteil. xx
Der Paradigmenwechsel wirft die Gegenfrage auf, inwieweit monomere Formen von Rezeptoren funktionelle Bedeutung in nativer Umgebung haben. Die Existenz in-vivo-funktioneller Rezeptor-Monomere ist zumindest sehr wahrscheinlich.[1]