![cover image](https://wikiwandv2-19431.kxcdn.com/_next/image?url=https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/c/c6/Adenosine_deaminase_1VFL.png/640px-Adenosine_deaminase_1VFL.png&w=640&q=50)
Adenosin-Desaminase
Protein / aus Wikipedia, der freien encyclopedia
Liebe Wikiwand-AI, fassen wir uns kurz, indem wir einfach diese Schlüsselfragen beantworten:
Können Sie die wichtigsten Fakten und Statistiken dazu auflisten Adenosin-Desaminase?
Fass diesen Artikel für einen 10-Jährigen zusammen
Die Adenosin-Desaminase (ADA) ist das Enzym, das die Umwandlung von Adenosin zu Inosin katalysiert. Diese Reaktion ist Teil des Recyclings der Purinnukleotide in allen Lebewesen außer den Pflanzen. Beim Menschen kommt ADA in allen Geweben vor, besonders aber in T-Lymphozyten, wo sie, gebunden an DPP4 in den Zellkontakten zwischen Lymphozyt und Epithel lokalisiert ist und daher eine wichtige Rolle bei der Immunreaktion spielt. Mutationen im ADA-Gen können zu ADA-Mangel und dieser zu einer angeborenen schweren Störung des Immunsystems (SCID) führen.[2]
Adenosin-Desaminase | ||
---|---|---|
![]() | ||
Bändermodell der ADA vom Hausrind (Bos taurus) mit zentralem Zink, nach PDB 1VFL | ||
Vorhandene Strukturdaten: 3iar | ||
Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
Masse/Länge Primärstruktur | 362 Aminosäuren | |
Sekundär- bis Quartärstruktur | Homodimer | |
Kofaktor | Zink | |
Bezeichner | ||
Gen-Name | ADA | |
Externe IDs | ||
Enzymklassifikation | ||
EC, Kategorie | 3.5.4.4, Aminohydrolase | |
Reaktionsart | Hydrolyse | |
Substrat | Adenosin + H2O | |
Produkte | Inosin + NH3 | |
Vorkommen | ||
Homologie-Familie | Hovergen | |
Übergeordnetes Taxon | Lebewesen | |
Ausnahmen | Pflanzen[1] | |
Orthologe | ||
Mensch | Hausmaus | |
Entrez | 100 | 11486 |
Ensembl | ENSG00000196839 | ENSMUSG00000017697 |
UniProt | P00813 | P03958 |
Refseq (mRNA) | NM_000022 | NM_001272052 |
Refseq (Protein) | NP_000013 | NP_001258981 |
Genlocus | Chr 20: 44.62 – 44.65 Mb | Chr 2: 163.73 – 163.75 Mb |
PubMed-Suche | 100 | 11486
|
Erhöhte Spiegel lassen sich in serösen Körperflüssigkeiten bei Infektionen mit Mycobakterien (z. B. bei Tuberkulose) als hoch sensitive Nachweismethode feststellen.[3]
Neben der Bindung an DPP4 stabilisiert ADA den A1-Adenosinrezeptor in der Plasmamembran. Hemmung der ADA in einem Modell für Colitis führte zu einem Rückgang der Entzündungswerte.[4][5]