![cover image](https://wikiwandv2-19431.kxcdn.com/_next/image?url=https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/d/d1/H%25C3%25A9lice_Alpha.svg/langcs-640px-H%25C3%25A9lice_Alpha.svg.png&w=640&q=50)
Alfa-helix
typ sekundární struktury bílkovin / From Wikipedia, the free encyclopedia
Alfa-helix („alfa-šroubovice“) je jeden ze dvou základních typů prostorového uspořádání bílkovin (konkrétně jejich sekundární struktury).[1] Druhým je beta-skládaný list. Alfa-helix má tvar pravotočivé šroubovice, při pohledu shora tvoří šroubovici bílkovinná kostra, zatímco aminokyselinové zbytky směřují ven. Mezi jednotlivými patry šroubovice vznikají vodíkové můstky (konkrétně mezi C=O skupinou a N–H skupinou o čtyři aminokyseliny dále).[1] Typickými aminokyselinami vyskytujícími se v alfa-helixu je zejména alanin, glutamát, leucin, lysin a methionin. Pokud se někde vyskytne prolin, zpravidla způsobí ohyb celé šroubovice.[2]
![Thumb image](http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/d/d1/H%C3%A9lice_Alpha.svg/640px-H%C3%A9lice_Alpha.svg.png)
Všechny donory vodíkových můstků jsou orientovány jedním směrem a akceptory směrem opačným, alfa-helix by tedy ve vakuu byl relativně silný elektrický dipól. Ve vodném rozpouštědle je ovšem většina náboje odstíněna a dipólový moment alfa-helixů zřejmě nepřispívá ke stabilizaci proteinové struktury. Výjimkou mohou být některé alfa-helixy, jejichž aspoň jeden konec je uvnitř proteinové struktury, například řada DNA vazebných proteinů.[3]