Quitinasa

Les quitinases són enzims hidrolítics que degraden els enllaços glicosídics en la quitina.^[1] Com que la quitina és un dels components de la paret cel·lular dels fongs i de l'exoesquelet d'alguns animals (incloent-hi els cucs i els artròpodes), les quitinases es troben generalment en organismes que necessiten mantenir o refer la seva pròpia quitina^[2] o bé dissoldre i digerir la quitina de fongs o animals.

Quitinasa

Identificadors
Número EC	3.2.1.14
Bases de dades
IntEnz	IntEnz view
BRENDA	BRENDA entry
ExPASy	NiceZyme view
KEGG	KEGG entry
MetaCyc	metabolic pathway
PRIAM	profile
Estructures PDB	RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum
Recerca PMC articles PubMed articles NCBI proteins

Quitinasa de llavors d'ordi

Distribució de les espècies

Els organismes quitinòvors inclouen molts bacteris^[3] (Aeromonadales, Bacillus, Vibrio,^[4] entre d'altres), els quals poden ser patogènics o detritívors. Ells ataquen artròpodes vius, zooplàncton o fongs o poden degradar les restes d'aquests organismes.

Fongs com els Coccidioides immitis, productor de la malaltia de la coccidiomicosi, també tenen quitinases.

les quitinases també són presents en plantes (com l'ordi) com a part de la seva resistència adquirida sistèmica.^[5]

Funció

La quitinasa és un biopolímer abundant, que és relativament resistent a la degradació.^[6] Típicament no és digerida pels animals però alguns peixos la digereixen.^[7] S'ha aïlla de l'estómac d'alguns animals inclòs els humans.^[8] L'activitat de la quitinasa també es detecta en la sang humana^[9][10][10] i possiblement al cartílag.^[11] Com en les plantes, la quitinasa pot estar relacionada amb la resistència als patògens.^[12][13]

Significació clínica

La quitinasa humana, en nivells alts, pot estar relacionada amb les al·lèrgies i l'asma.^{[14][15][16][17][18]}

Presència en els aliments

La quitinasa es troba de manera natural en molts aliments comuns. Aquesta és com a mínim una causa de l'al·lèrgia encreuada de la síndrome làtex-fruit. Les bananes, castanyes, kiwis, alvocats, papaia i tomàquets, per exemple, contenen nivells significatius de quitinasa.

Referències

1. Jollès P, Muzzarelli RAA. Chitin and Chitinases. Basel: Birkhäuser, 1999. ISBN 3-7643-5815-7.
2. Sámi L, Pusztahelyi T, Emri T, Varecza Z, Fekete A, Grallert A, Karanyi Z, Kiss L, Pócsi I «Autolysis and aging of Penicillium chrysogenum cultures under carbon starvation: Chitinase production and antifungal effect of allosamidin». The Journal of General and Applied Microbiology, 47, 4, agost 2001, pàg. 201–211. DOI: 10.2323/jgam.47.201. PMID: 12483620.
3. Xiao X, Yin X, Lin J, Sun L, You Z, Wang P, Wang F «Chitinase Genes in Lake Sediments of Ardley Island, Antarctica». Applied and Environmental Microbiology, 71, 12, desembre 2005, pàg. 7904–9. DOI: 10.1128/AEM.71.12.7904-7909.2005. PMC: 1317360. PMID: 16332766.
4. Hunt DE, Gevers D, Vahora NM, Polz MF «Conservation of the Chitin Utilization Pathway in the Vibrionaceae». Applied and Environmental Microbiology, 74, 1, gener 2008, pàg. 44–51. DOI: 10.1128/AEM.01412-07. PMC: 2223224. PMID: 17933912.
5. Salzer P, Bonanomi A, Beyer K, Vögeli-Lange R, Aeschbacher RA, Lange J, Wiemken A, Kim D, Cook DR, Boller T «Differential expression of eight chitinase genes in Medicago truncatula roots during mycorrhiza formation, nodulation, and pathogen infection». Molecular Plant-Microbe Interactions : MPMI, 13, 7, juliol 2000, pàg. 763–77. DOI: 10.1094/MPMI.2000.13.7.763. PMID: 10875337.
6. Akaki C, Duke GE «Apparent chitin digestibilities in the Eastern screech owl (Otus asio) and the American kestrel (Falco sparverius)». Journal of Experimental Zoology, 283, 4–5, 2005, pàg. 387–393. DOI: 10.1002/(SICI)1097-010X(19990301/01)283:4/5<387::AID-JEZ8>3.0.CO;2-W.
7. Gutowska MA, Drazen JC, Robison BH «Digestive chitinolytic activity in marine fishes of Monterey Bay, California». Comparative biochemistry and physiology. Part A, Molecular & Integrative Physiology, 139, 3, novembre 2004, pàg. 351–8. DOI: 10.1016/j.cbpb.2004.09.020. PMID: 15556391.
8. Paoletti MG, Norberto L, Damini R, Musumeci S «Human gastric juice contains chitinase that can degrade chitin». Annals of Nutrition & Metabolism, 51, 3, 2007, pàg. 244–51. DOI: 10.1159/000104144. PMID: 17587796.
9. Renkema GH, Boot RG, Muijsers AO, Donker-Koopman WE, Aerts JM «Purification and Characterization of Human Chitotriosidase, a Novel Member of the Chitinase Family of Proteins». The Journal of Biological Chemistry, 270, 5, febrer 1995, pàg. 2198–202. DOI: 10.1074/jbc.270.5.2198. PMID: 7836450.
10. Escott GM, Adams DJ «Chitinase activity in human serum and leukocytes». Infection and Immunity, 63, 12, desembre 1995, pàg. 4770–3. PMC: 173683. PMID: 7591134.
11. Hakala BE, White C, Recklies AD «Human cartilage gp-39, a major secretory product of articular chondrocytes and synovial cells, is a mammalian member of a chitinase protein family». The Journal of Biological Chemistry, 268, 34, 1993, pàg. 25803–25810. PMID: 8245017.
12. Recklies AD, White C, Ling H «The chitinase 3-like protein human cartilage glycoprotein 39 (HC-gp39) stimulates proliferation of human connective-tissue cells and activates both extracellular signal-regulated kinase- and protein kinase B-mediated signalling pathways». The Biochemical Journal, 365, Pt 1, juliol 2002, pàg. 119–26. DOI: 10.1042/BJ20020075. PMC: 1222662. PMID: 12071845.
13. van Eijk M, van Roomen CPAA, Renkema GH, Bussink AP, Andrews L, Blommaart EFC, Sugar A, Verhoeven AJ, Boot RG, Aerts JMFG «Characterization of human phagocyte-derived chitotriosidase, a component of innate immunity». International Immunology, 17, 11, 2005, pàg. 1505–1512. DOI: 10.1093/intimm/dxh328. PMID: 16214810.
14. Bierbaum S, Nickel R, Koch A, Lau S, Deichmann KA, Wahn U, Superti-Furga A, Heinzmann A «Polymorphisms and Haplotypes of Acid Mammalian Chitinase Are Associated with Bronchial Asthma». American Journal of Respiratory and Critical Care Medicine, 172, 12, desembre 2005, pàg. 1505–9. DOI: 10.1164/rccm.200506-890OC. PMC: 2718453. PMID: 16179638.
15. Zhao J, Zhu H, Wong CH, Leung KY, Wong WS «Increased lungkine and chitinase levels in allergic airway inflammation: a proteomics approach». Proteomics, 5, 11, juliol 2005, pàg. 2799–807. DOI: 10.1002/pmic.200401169. PMID: 15996009.
16. Elias JA, Homer RJ, Hamid Q, Lee CG «Chitinases and chitinase-like proteins in T(H)2 inflammation and asthma». The Journal of Allergy and Clinical Immunology, 116, 3, setembre 2005, pàg. 497–500. DOI: 10.1016/j.jaci.2005.06.028. PMID: 16159614.
17. Zhu Z, Zheng T, Homer RJ, Kim YK, Chen NY, Cohn L, Hamid Q, Elias JA «Acidic mammalian chitinase in asthmatic Th2 inflammation and IL-13 pathway activation». Science, 304, 5677, juny 2004, pàg. 1678–82. DOI: 10.1126/science.1095336. PMID: 15192232.
18. Chupp GL, Lee CG, Jarjour N, Shim YM, Holm CT, He S, Dziura JD, Reed J, Coyle AJ, Kiener P, Cullen M, Grandsaigne M, Dombret MC, Aubier M, Pretolani M, Elias JA «A Chitinase-like Protein in the Lung and Circulation of Patients with Severe Asthma». The New England Journal of Medicine, 357, 20, 2005, pàg. 2016–2027. DOI: 10.1056/NEJMoa073600. PMID: 18003958.

Enllaços externs

• «Quitinasa» (en anglès). Medical Subject Headings.