Translokon

Razlikovati: Translokacija (genetika).

Translokon, poznat i kao translokator ili translokacijski kanal, je proteinski kompleks povezan sa translokacijama polipeptida, preko membrana.^[1]

ER translokonski kompleks. Mnogi proteinski kompleksi su uključeni u sintezu proteina. Stvarna proizvodnja odvija se u ribosomima (žuta i svijetloplava).
Preko ER translokona (zeleno: Sec61, plavo: kompleks TRAP i crveno: kompleks oligosaharil-transferaze) novosintetizirani protein transportira se preko membrane (siva) u unutrašnjost ER-a. Sec61 je kanal za provođenje proteina, a OST dodaje proteinske šećere ostacima šećera.

Za eukariote, termin translokon se najčešće odnosi na kompleks koji transportira nastajuće polipeptid s ciljanom signalnom sekvencom u unutrašnji (cisternski ili lumenski) prostor endoplazmatskog retikuluma (ER ) iz citosola. Ovaj proces translokacije zahtijeva da protein pređe hidrofobni lipidni dvosloj. Isti kompleks se također koristi za integraciju nastajućih proteina u samu membranu (membranski protein). U prokariotima, sličan kompleks proteina prenosi polipeptide kroz (unutrašnju) plazmamembranu ili integrira membranske proteine.^[2] U drugom slučaju, proteinski kompleks aformira se od Sec proteina (Sec: sekrecijski), tvoreći kanal sa heterodimernim Sec61.^[3]

Kod prokariota, homologmi kompleks kanala poznat je kao SecYEG.

Translokacija

Kanal omogućava peptidima kretanje u bilo kojem smjeru, pa su potrebni dodatni sistemi u translokonu za pomicanje peptida u određenom smjeru. Postoje tri tipa translokacije:

• kotranslacijska translokacija koja se događa kako se translacija događa, i
• dva tipa vrste posttranslacijske translokacije, koji se događaju nakon translacije, od kojih svaka vpostoji i kod eukariota i bakterija. Dok eukarioti razvijaju protein s BiP-om i koriste druge komplekse za transport peptida, bakterije koriste SecA ATPazu.^[4]

Posttranslacijski

Kod eukariota, posttranslacijska translokacija ovisi o BiP-u i drugim kompleksima, uključujući kompleks SEC62/SEC63 integralnih membranskih proreina. U ovom načinu translokacije, Sec63 pomaže BiP da hidrolizira ATP, koji se zatim veže za peptid i "izvlači" ga. Ovaj proces se ponavlja za ostale molekule BiP, sve dok se cijeli peptid ne provuče.<tef name=pmid16212506/>

Kod bakterija, isti proces odvija se "potiskivanjem" ATPaze poznate kao SecA, ponekad potpomognute kompleksom SecDF s druge strane odgovorne za povlačenje.^[5] SecA ATPaza koristi mehanizam "guraj-i-klizi" za pomicanje polipeptida kroz kanal. U stanju vezanom za ATP, SecA stupa u interakciju kroz prste sa dvije spirale sa podskupinom aminokiselina u supstratu, gurajući ih (hidrolizom ATP-a) u kanal. Interakcija je tada oslabljena kako SecA ulazi u stanje vezano za ADP, omogućavajući polipeptidnom lancu da pasivno klizi u bilo kojem smjeru. SecA zatim uzima još jedan dio peptida da ponovi postupak.^[4]

Također pogledajte

• SecY protein
• Sec61
• Translokacija
• Bakterijski sistem sekrecije

Reference

1. Johnson AE, van Waes MA (1999). "The translocon: a dynamic gateway at the ER membrane". Annual Review of Cell and Developmental Biology. 15: 799–842. doi:10.1146/annurev.cellbio.15.1.799. PMID 10611978.
2. Gold VA, Duong F, Collinson I (2007). "Structure and function of the bacterial Sec translocon". Molecular Membrane Biology. 24 (5–6): 387–94. doi:10.1080/09687680701416570. PMID 17710643. S2CID 83946219.
3. Deshaies RJ, Sanders SL, Feldheim DA, Schekman R (februar 1991). "Assembly of yeast Sec proteins involved in translocation into the endoplasmic reticulum into a membrane-bound multisubunit complex". Nature. 349 (6312): 806–8. Bibcode:1991Natur.349..806D. doi:10.1038/349806a0. PMID 2000150. S2CID 31383053.
4. Osborne AR, Rapoport TA, van den Berg B (2005). "Protein translocation by the Sec61/SecY channel". Annual Review of Cell and Developmental Biology. 21: 529–50. doi:10.1146/annurev.cellbio.21.012704.133214. PMID 16212506.
5. Lycklama A, Nijeholt JA, Driessen AJ (april 2012). "The bacterial Sec-translocase: structure and mechanism". Philosophical Transactions of the Royal Society of London. Series B, Biological Sciences. 367 (1592): 1016–28. doi:10.1098/rstb.2011.0201. PMC 3297432. PMID 22411975.