From Wikipedia, the free encyclopedia
Miozin (grč. μῦς, genitiv μυός - mios = mišić), jedna je od dvije esencijalne bjelančevine u sastavu mišića i mišićnog sistema u cjelini. Uz aktin, omogućava elastičnost i kontrakciju mišića. Čini oko polovine suhe tvari u mišiću.[1][2][3][4][5][6][7]
Miozin je vrlo velika molekula, sa relativnom [[molekulska masa|molekulskom masom od oko 500.000. Sastavljena je od šest polipeptidnih lanaca. Molekule miozina spontano se udružuju u vlaknaste polimerne strukture, koje stvaraju miozinske niti. Grčenje (kontrakcija) mišića počiva na međusobnogom "uklizavanju" debljih miozinskih i tanjih aktinskih niti. Posljedica toga je promjena konformacije miozina, koju pokreće hidroliza adenozin-trifosfata (ATP).
Miozin je ATPaza, odnosno, hidrolizira adenozintrifosfat (ATP) da formira adenozin difosfat (ADP) i Pi, u reakciji mišićne kontrakcije.
Miozin se sastoji od dva identična teška lanca, svaki od po 230 kDa (kilodaltona) i 4 lahka lanca od po 20 kDa. Molekula ima loptasto područje glave, dvostruko vezane za dugu spiralu. Svaka glava spaja dva različita lahka lanca. Svi miozini imaju sekvencu:
– koja je slična sekvenci u aktivnom mjestu drugih ATPaza. Lizin se vezuje za alfa fosfat ATP.
Struktura α-heliksa je neprekidna do repa miozina, čemu pogoduje odsustvo prolina u intervalima od više od 1.000 ostataka i mnogo leucina, alanina i glutamata.
Dio loptastog miozina ima miozin ATPaznu aktivnost i u kombinaciji sa aktinom. Dva lahka lanca su identična (po jedan u svakoj glavi) i mogu se ukloniti bez gubitka ATPazne aktivnosti. Druga dva lahka lanca nisu identični i potrebni su za ATPaznu aktivnost, kao i za vezanje miozina za aktin.
Miozini se mogu razlagati tripsinom u dva fragmenta koji se zovu lahki meromiozin i teški meromiozin.
Vlakna lahkog meromiozina nemaju ATPaznu aktivnost i ne kombiniraju se sa aktinom. To je dvostruko uvijen lanac alfa spirale, dug 850 Ångströma. Teški meromiozin katalizira hidrolizu ATP, veže se za aktin, ali ne gradi vlakna i ne generira snagu za mišićne kontrakcije. Sastoji se od kratkog štapića, u prilogu dva loptasta domena, koji su glave miozina. Teški meromiozin se cijepa papainom u dva štapićasta subfragmenta, pod nazivom S2. Svaki fragment ima mjesta S1, sa ATPaznom aktivnosti i sposobnost vezivanja za aktin. Svaki miofibril se sastoji od više miofilamenata koji su tanje ili deblje niti, koje se sastoje od dva posebna proteina, aktin i miozin. U miofilamentima, miofibrili ne pokrivaju puni obim mišićnih vlakana, već su podijeljeni u pregrade zvane sarkomere.
Grupiranje tankih aktinskih miofilamenata stvara svijetlije poprečne pruge, dok grupe miozinskih miofibrila formiraju tamnije. Prvi su poznati kao I trake, a drugi kao A trake. Ovi bendovi su naizmenični. I i A trake zajedno se nazivaju sarkomera. Osim tanjih miofilamenata aktin, postoje i dvije druge molekule proteina: tropomiozin i troponin, koji su su uključeni u reguliranje kontrakcije mišića.
Sarkomera A je odvojena od drugih, uskim područjima gustog materijala koji su označeni kao linije Z. Tanke niti su fiksne u Z linijama i projiciraju se u oba smjera. Osim toga, aktin, u tankim miofilamentima sadrži dva proteina i mjesta miozinskih receptora. Svaki miozinski filament ima male projekcije pod nazivom mostovi, koji u interakciji s aktinskim vlaknima izazvaju kontrakcije.
Debeli miofilamenti se međusobno dodiruju sa slobodnim krajevima tankih miofilamenata, zauzimajući A bend i sarkomeru. U sredini ove trake se vidi zona H. Molekule miozina koje ga čine imaju zone koje se mogu vezati za aktin i druge molekule, AV pokretima aktinskog filamenta F.[8]
Seamless Wikipedia browsing. On steroids.
Every time you click a link to Wikipedia, Wiktionary or Wikiquote in your browser's search results, it will show the modern Wikiwand interface.
Wikiwand extension is a five stars, simple, with minimum permission required to keep your browsing private, safe and transparent.
