Kofaktor F430

Kofaktor F₄₃₀ je prostetska grupa enzima metil koenzim M reduktaze. Javlja se jedino u metanotrofih Archaea.^[1] Ovaj enzom katalizuje otpuštanje metana u finalnom koraku metanogeneze:

CH₃–S–CoM + HS–CoB → CH₄ + CoB–S–S–CoM

Kofaktor F430
Općenito
Hemijski spoj	Kofaktor F430
Molekularna formula	C42H51N6NiO13-
CAS registarski broj	73145-13-8
SMILES	CC12CC(=O)NC13CC4C (C(C(=N4)CC5C(C6CCC (=O)C(=C7C(C(C(=CC (=N3)C2CCC(=O)O)[N-]7) CC(=O)O)CCC(=O)O) C6=N5)CC(=O)O)(C)CC (=O)N)CCC(=O)O.[Ni]
InChI	1S/C42H52N6O13.Nic1-40 (16-30(43)50)22(5-9-33(54) 55)27-15-42-41 (2,17-31(51)48-42)23 (6-10-34(56)57)26 (47-42)13-24-20(11-35 (58)59)19(4-8-32 (52)53)39(45-24)37-28 (49)7-3-18-21 (12-36(60)61)25(46-38 (18)37)14-29(40)44-27; /h13,18-23,25,27H,3-12,14-17H2,1-2H3, (H9,43,45,46,47, 48,49,50,51,52,53, 54,55,56,57,58,59,60,61); /p-1/t18-, 19-,20-,21-,22+,23+,25+, 27-,40-,41-,42-;/m0./s
Osobine1
Molarna masa	906,58014
Rizičnost
NFPA 704	0 0 0
1 Gdje god je moguće korištene su SI jedinice. Ako nije drugačije naznačeno, dati podaci vrijede pri standardnim uslovima.

Kontekst korfina

U prirodnim procesima se više koriste tetrapiroli, kao što su hemovi, hlorofili i kobalamin.^[2][3] F₄₃₀ je najreduciraniji tetrapirol u prirodi, sa samo pet dvostrukih veza. Ova specifična tetrapirolna izvedenica se naziva korfin. Zbog relativnog nedostatka konjugiranog nezasićenja, on je žut, umjesto intenzivno ljubičasto-crven, kao kod nezasićenijih tetrapirola. Također je jedini tetrapirolni derivat u prirodi koji sadrži nikl. Ni(II) je suviše mali za N4 mjesto vezanja korfina, te pripadajući makrociklus dobija neplanarnu strukturu. Njegova struktura se određuje prema kristalografije X-zrakama i NMR spektroskopiji.

F₄₃₀ metanotrofnih bakterija: Kompletna konfiguracija se dobije analizom putem X-zraka: 12,13-diepi-F430 pentametil ester i na NMR spektroskopiji.

F₄₃₀ javlja u posebno visokim koncentracijama u archaea, za koje se smatra da s imaju obrnutu metanogenezu. Organizmi koji ispoljvaju ovu izuzetnu reakciju, sadrže 7% masenog nikla u proteinima.^[4][5]

Također pogledajte

• Kofaktor

Reference

1. Thauer RK (1998). "Biochemistry of Methanogenesis: a Tribute to Marjory Stephenson". Microbiology. 144 (9): 2377–2406. doi:10.1099/00221287-144-9-2377. PMID 9782487. Arhivirano s originala, 17. 5. 2020. Pristupljeno 12. 5. 2016.
2. Voet D., Voet J. G. Biochemistry, 3rd Ed.[publisher= Wiley. ISBN 978-0-471-19350-0.
3. Bajrović K, Jevrić-Čaušević A., Hadžiselimović R., Eds. (2005). Uvod u genetičko inženjerstvo i biotehnologiju. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB) Sarajevo. ISBN 9958-9344-1-8.CS1 održavanje: više imena: authors list (link)
4. Färber G, Keller W, Kratky C, Jaun B, Pfaltz A, Spinner C, Kobelt A, Eschenmoser A (1991). "Coenzyme F 430 from Methanogenic Bacteria : Complete Assignment of Configuration Based on an X-ray Analysis of 12,13-diepi-F430 Pentamethyl Ester and on NMR Spectroscopy". Helvetica Chimica Acta. 74: 697–716. doi:10.1002/hlca.19910740404.CS1 održavanje: više imena: authors list (link)
5. Krüger M, Meyerdierks A, Glöckner FO; et al. (decembar 2003). "A conspicuous nickel protein in microbial mats that oxidize methane anaerobically". Nature. 426 (6968): 878–81. doi:10.1038/nature02207. PMID 14685246.CS1 održavanje: više imena: authors list (link)

Vanjski linkovi

Portal Hemija