Треонин

Треонин (съкратено Thr или T)^[1] е α-аминокиселина с химическа формула HO₂CCH(NH₂)CH(OH)CH₃. Нейните кодони са ACU, ACA, ACC и ACG. Тя представлява полярна незаменима аминокиселина. Треонинът заедно със серина и тирозина са единствените три аминокиселини, съдържащи хидроксилна група. Също така тя е и една от двете протеиногенни аминокиселини, притежаващи хирална странична верига, другата от които е изолевцин.

Треонин
Имена
По IUPAC	Треонин
Други	2-амино-3-хидроксибутанова киселина
Свойства
Формула	C4H9NO3
Моларна маса	119.12 g/mol
Точка на топене	256 °C
Разтворимост във вода	(H2O, g/dl) 10.6(30°),14.1(52°),19.0(61°)
pKa карбокси	2.63
pKb амино	10.43
Идентификатори
CAS номер	80-68-2, 72-19-5
PubChem	6288
ChemSpider	6051
DrugBank	DB00156
KEGG	D00041
MeSH	D013912
ChEBI	57926
ChEMBL	CHEMBL291747
SMILES	C[C@H]([C@@H](C(=O)O)N)O
InChI	1S/C4H9NO3/c1-2(6)3(5)4(7)8/h2-3,6H,5H2,1H3,(H,7,8)/t2-,3+/m1/s1
InChI ключ	AYFVYJQAPQTCCC-GBXIJSLDSA-N
UNII	TFM6DU5S6A
Gmelin	82510
Данните са при стандартно състояние на материалите (25 °C, 100 kPa), освен ако не е указано друго.
Треонин в Общомедия

Треониновият остатък в състава на полипептидните вериги е обект на множество посттранслационни модификации. Хидроксилната група в страничната верига може да бъде O-гликозилирана. В допълнение треониновите остатъци могат да бъдат фосфорилирани под действието на серин- и треонин киназите. В своята фосфорилирана форма се нарича фосфотреонин.

История

Треонинът е последната от 20-те протеиногенни аминокислеини, открита през 30-те години на 20 век от Уилям Къминг Роуз.^[2]

Стереоизомерия

L-Треонин (2S,3R) и D-Треонин (2R,3S)

L-ало-Треонин (2S,3S) и D-ало-Треонин (2R,3R)

Метаболизъм

Треонинът се метаболизира по два пътя:

• Превръща се в пируват от треонин дехидрогеназа. Като междинен метаболит в този път, пируватът претърпява тиолиза с КоА до продуктите ацетил-КоА и глицин.
• При хората може да се доведе до α-кетобутират по по-малко използван метаболитен път, чрез ензима серин дехидратаза, като по-нататък стига до сукцинил-КоА.
• Треонин алдолазата (EC 4.1.2.5) разцепва треонина на глицин (NH₃, CO₂ и въглеводороден остатък 5,10-CH₂-H₄-фолат) и ацеталдехид. Окисляването на ацеталдехида до ацетат е последвано от образуване на ацетил-CoA.

Чрез декарбоксилиране води до образуването на биогенния амин пропаноламин, участващ в състава на витамин В12.^[2]

Хранителни източници

Храни богати на треонин са сиренето, птичето месо, рибата, леща и др.

Рацемичен треонин може да се приготви от кротонова киселина, чрез алфа-функционализиране с живачен ацетат.^[3]

Източници

1. Nomenclature and symbolism for amino acids and peptides (IUPAC-IUB Recommendations 1983). – Pure Appl. Chem., 56(5), 595–624, 1984, doi:10.1351/pac198456050595
2. Rodwell VW, Bender DA, Botham KM, Kennelly PJ, Weil PA. Harpers’ Illustrated Biochemistry, 31 st Edition.
3. dl-Threonine // Org. Synth 20. 1940. с. 101.; Coll. Vol., 3, 813.

Тази страница частично или изцяло представлява превод на страницата Threonine в Уикипедия на английски. Оригиналният текст, както и този превод, са защитени от Лиценза „Криейтив Комънс – Признание – Споделяне на споделеното“, а за съдържание, създадено преди юни 2009 година – от Лиценза за свободна документация на ГНУ. Прегледайте историята на редакциите на оригиналната страница, както и на преводната страница, за да видите списъка на съавторите. ​ ВАЖНО: Този шаблон се отнася единствено до авторските права върху съдържанието на статията. Добавянето му не отменя изискването да се посочват конкретни източници на твърденията, които да бъдат благонадеждни.​