Глицин

Глицинът е една от двадесетте канонични аминокиселини. Той е най-простата аминокиселина, като страничното му разклонение е един водороден атом. Кодиращите го кодони са GGU, GGC, GGA, GGG.

Глицин
Химична структура
Имена
Други	аминоетанова киселина аминооцетна киселина
Свойства
Формула	C₂H₅NO₂
Моларна маса	75,032 u[1]
Плътност	1,607 g/cm³
Точка на топене	233 °C
pKa	2,35
Идентификатори
CAS номер	56-40-6
PubChem	750
ChemSpider	730
DrugBank	DB00145
KEGG	D00011
MeSH	D005998
ChEBI	15428
ChEMBL	CHEMBL773
ATC	B05CX03
SMILES	C(C(=O)O)N
InChI	InChI=1S/C2H5NO2/c3-1-2(4)5/h1,3H2,(H,4,5)
InChI ключ	DHMQDGOQFOQNFH-UHFFFAOYSA-N
UNII	TE7660XO1C
Gmelin	1807
Данните са при стандартно състояние на материалите (25 °C, 100 kPa), освен ако не е указано друго.
Глицин в Общомедия

Биосинтеза

Глицинът не е незаменима аминокиселина за човека и може да бъде синтезиран от аминокиселината серин, която на свой ред се синтезира от 3-фосфоглицерат – метаболит на гликолизата. В повечето организми тази трансаминазна реакция се катализира от ензима серин хидроксиметилтрансфераза, опериращ с кофактора пиродоксал фосфат:^[2]

Серин		FH4	серин хидроксиметилтрансфераза		Глицин		N5,N10-метилен тетрахидрофолат
	+					+
				H2O
			H2O
			серин хидроксиметилтрансфераза

В черния дроб на гръбначните глициновата синтеза се катализира от ензима глицин синтаза (известен и като глицин-разделящ ензим). Реакцията е обратима и равновесна.:^[2]

N5,N10-метилен тетрахидрофолат	глицин синтаза		Глицин
	CO2 NH+ 4 НАДН2	FH4 НАД+
	CO2 NH+ 4 НАДН2	FH4 НАД+

Глициновите аминотрансферази могат да катализират синтеза на глицин от глиоксилат и глутамат или аланин. За разлика от останалите аминотрансферазни реакции, глициновите аминотрансферази силно облагоприятстват глициновия синтез. Важни пътища за образуване на глицин при бозайници са от холин и серин.^[3]

Комплексът, свързан с разграждането на глицин в чернодробните митохондрии, разгражда глицина до CO₂ и NH+
4 и образува N⁵, N1⁰-метилен тетрахидрофолат. Системата за разграждане на глицин се състои от три ензима и Н-протеин, който има ковалентно прикрепен дихидролипоилен остатък. При некетотична хиперглицинемия (рядко вроден недостатък в глициновото разграждане), глицинът се акумулира във всички тъкани на тялото, включително в централната нервна система. Дефектът в първичната хипероксалурия е неспособността да се катаболизира глиоксилатът, образуван при дезаминирането на глицин. Последващото окисление на глиоксилата до оксалат води до уролитиаза, нефрокалциноза, хипертония или смърт, вследствие на бъбречна недостатъчност. Дефект в бъбречната тубуларна реабсорбция причинява глицинурия.^[3]

В повечето белтъци глицинът е слабо застъпен, като забележително изключение прави колагена, който е изграден от над 35% глицин.^[2][4] Притежава най-късата странична верига (със само един водороден атом), което определя позицията и в молекулата на колагена – на местата на усукване на трите вериги, аминокиселинните радикали си пречат пространствено.

Глицинът участва в биосинтеза на хем, пурини, креатин и сакрозин.^[3]

Източници

1. glycine // PubChem. Посетен на 19 октомври 2016 г. (на английски)
2. Nelson, David L.; Cox, Michael M. (2005), Principles of Biochemistry (4th ed.), New York: W. H. Freeman, pp. 127, 675 – 77, 844, 854, ISBN 0-7167-4339-6
3. Rodwell VW, Bender DA, Botham KM, Kennelly PJ, Weil PA. Harpers’ Illustrated Biochemistry, 31 st Edition.
4. Szpak, Paul. Fish bone chemistry and ultrastructure: implications for taphonomy and stable isotope analysis // Journal of Archaeological Science 38 (12). 2011. DOI:10.1016/j.jas.2011.07.022. с. 3358 – 3372.