烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸

烟醯（xiān）胺腺嘌呤（piàolìng）二核苷（gān）酸磷酸（nicotinamide adenine dinucleotide phosphate, NADP^[1][2]）简称辅酶Ⅱ，是NAD的磷酸化形式，属于重要的核苷酸类辅酶，参与多种合成代谢反应，如甘油三酯、磷脂、类固醇和部分氨基酸、核苷酸的合成^[3]，也是光合作用等生物过程中的电子载体^[4]。

烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸
识别
CAS号	53-59-8  Y
PubChem	5884
ChemSpider	5674
InChI	1/C21H28N7O17P3/c22-17-12-19(25-7-24-17)28(8-26-12)21-16(44-46(33,34)35)14(30)11(43-21)6-41-48(38,39)45-47(36,37)40-5-10-13(29)15(31)20(42-10)27-3-1-2-9(4-27)18(23)32/h1-4,7-8,10-11,13-16,20-21,29-31H,5-6H2,(H7-,22,23,24,25,32,33,34,35,36,37,38,39)/t10-,11-,13-,14-,15-,16-,20-,21-/m1/s1
InChIKey	XJLXINKUBYWONI-NNYOXOHSBN
ChEBI	44409
MeSH	NADP
性质
化学式	C21H29N7O17P3
摩尔质量	744.413 g·mol⁻¹
若非注明，所有数据均出自标准状态（25 ℃，100 kPa）下。

NADPH 是 NADP⁺的还原形式，而 NADP 是NAD中与腺嘌呤相连的核糖环系2'-位的磷酸化衍生物^[5]。在植物叶绿体中，光合作用光反应电子链的最后一步以NADP⁺为原料，经铁氧还蛋白-NADP⁺还原酶的催化而产生NADPH。产生的NADPH接下来在碳反应中被用于二氧化碳的同化。对于动物来说，磷酸戊糖途径的氧化相是细胞中NADPH的主要来源，由它可以产生60％的所需NADPH。

NADP旧名三磷酸吡啶（bǐdìng）核苷酸（triphosphopyridine nucleotide，TPN）。

合成

由NADP⁺在激酶催化下接受ATP的γ-磷酸基团而得到。

使用 NADP(H)作為輔酶之酶

• 腎上腺皮質鐵氧還蛋白還原酶（英语：Adrenodoxin reductase），又稱為腎上腺髓質素還原酶

這種酶存在於大多數生物體中。^[6]它將兩個電子從NADPH轉移到FAD。 在脊椎動物體中，它也是合成類固醇激素的線粒體P450系統鏈中的第一個酶。^[7]

NADP+ 及 NADPH 之球棒模型

• 
  NADP+
• 
  NADPH

相關條目

• 烟酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD）
• 光合作用

参考资料

1. PubChem. NADP nicotinamide-adenine-dinucleotide phosphate. pubchem.ncbi.nlm.nih.gov. [2024-08-22] （英语）.
2. Karlson, P. Introduction to Modern Biochemistry. Academic Press. 2014-05-12. ISBN 978-1-4832-6778-4 （英语）.
3. Agledal L, Niere M, Ziegler M. The phosphate makes a difference: cellular functions of NADP. Redox Rep. 2010;15(1):2-10. doi:10.1179/174329210X12650506623122
4. 王磊,刘彬,于大禹.光合系统铁氧还蛋白-NADP氧化还原酶的辅因子特异性改造[C]//中国生物化学与分子生物学会第十二届全国会员代表大会暨2018年全国学术会议摘要集.2018.
5. 申树芳, 张英锋. 异柠檬酸脱氢酶[J]. 化学教育, 2016, 37(2): 2-5. doi: 10.13884/j.1003-3807hxjy.2014090058
6. Hanukoglu I. Conservation of the Enzyme-Coenzyme Interfaces in FAD and NADP Binding Adrenodoxin Reductase-A Ubiquitous Enzyme. Journal of Molecular Evolution. 2017, 85 (5): 205–218. PMID 29177972. doi:10.1007/s00239-017-9821-9.
7. Hanukoglu I. Steroidogenic enzymes: structure, function, and role in regulation of steroid hormone biosynthesis. The Journal of Steroid Biochemistry and Molecular Biology. Dec 1992, 43 (8): 779–804. PMID 22217824. doi:10.1016/0960-0760(92)90307-5.