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免疫球蛋白G
免疫球蛋白 来自维基百科，自由的百科全书
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提示：此條目的主題不是IGG。免疫球蛋白G（IgG，英語：Immunoglobulin G）是人血清和細胞外液中含量最高的一類免疫球蛋白，約占血清總免疫球蛋白的75%～80%，血清含量9.5～12.5mg/mL，[1]是分子質量最小的一類免疫球蛋白，具有典型的免疫球蛋白單體結構，由脾臟、淋巴結、骨髓和腔上囊（僅禽類）中的漿細胞產生[2]。所有IgG亞類都能通過胎盤[3]，是唯一一種能夠通過胎盤轉運的免疫球蛋白，在新生兒抗感染免疫中起重要作用。[1]
合成
在人體中，IgG於出生後3個月開始合成，3～5歲接近成人水準。[1]
IgG由漿細胞合成。骨髓造血幹細胞最初分化為前B細胞，進一步發育成未成熟的B細胞，此時可在細胞表面表現IgM，此後相繼表現IgD並繼續發育。只有能表現IgM且不能識別自身抗原的未成熟B細胞才能繼續發育成熟成為具有免疫功能的B細胞。成熟的B細胞經外周血遷出，進入脾臟、淋巴結。遇到抗原刺激的B細胞會分化增殖為漿母細胞，少部分分化為記憶B細胞，大部分分化增殖為漿細胞。根據產生抗體時是否需要Th細胞，可將B細胞分為B1和B2兩個亞群，其中B2為T細胞依賴性細胞，這類細胞在受胸腺依賴性抗原刺激後發生免疫應答必須有Th協助，能發生再次應答。IgG即由B2分化成的漿細胞產生。[2]
亞類
IgG有4個亞類，根據它們在血清中的含量，命名為IgG1、IgG2、IgG3、IgG4。[1]
結構
IgG是一種分子量約150kD的大分子，由4條肽鏈組成。重鏈為γ鏈，每條約50kD，兩條相同；輕鏈每條約25kD，[1][6]通常一個天然抗體分子上兩條輕鏈的型別是相同的，但是同一個體內可存在分別帶有λ和κ鏈的抗體分子。正常人體血清的所有免疫球蛋白中λ:κ約為1:2。兩條重鏈在鉸鏈區通過二硫鍵相連。[1]
抗體的可變區（也稱為V區，Fv區）有共6個互補決定區（CDR），它們共同組成抗體的抗原結合部位，決定抗體的特異性，負責識別和結合抗原。[1]
抗體的恆定區（也稱為C區，Fc區）相較可變區胺基酸組成和排列順序比較恆定，因此同一類別抗體的免疫原性相同（即不同的IgG有相同的第二抗體）。IgG的恆定區有CH1、CH2、CH3三個結構域。[1]
功能
- IgG是再次免疫應答的主要抗體，親合力高，在機體內以高濃度遍布全身，是全身性體液免疫反應的主要效應分子之一。[1]
- 所有IgG亞類都能通過胎盤[3]，這是一種天然的被動免疫機制，在新生兒抗感染免疫中起重要作用[7]。但IgG2不像其他亞類那樣容易穿過胎盤，因此新生兒的IgG2抗體水平較低。[8]胎盤母體一側的滋養層細胞表現一種IgG輸送蛋白，稱之為新生Fc段受體（FcRn）。IgG可以選擇性地與FcRn結合，從而轉移到滋養層細胞內，並主動進入胎兒血液循環中。[1]同時，IgG也是初乳中含有的一種免疫球蛋白。[9]
- 有足夠多的IgG分子（至少2個）以適當構型聚集在抗原表面時，[2]IgG1、IgG2、IgG3的CH2結構域能夠通過經典途徑活化補體，並可與巨噬細胞、NK細胞表面的Fc受體結合，發揮調理作用、ADCC作用[10]等。IgG4本身難以活化補體，但是形成聚合物後可以通過旁路途徑活化補體。[1]
- 哺乳動物的IgG，如人IgG1、IgG2、IgG4可通過其Fc段與葡萄球蛋白A結合，可藉此純化抗體，並用於免疫診斷。[1][2]
- 某些自體抗體，如抗甲狀腺球蛋白抗體、抗核抗體屬於IgG。[1]
- 引起II、III型超敏反應的抗體屬於IgG。[1]
- IgG能夠在特定抗原與親細胞的IgE結合介導過敏反應之前將抗原攔截。因此，IgG能夠阻止少量抗原誘發全身性的過敏反應，但是如果抗原量更大則不會阻止。[11]
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臨床應用
測量IgG水平可以診斷一些症狀[12]，臨床上一般認為檢測IgG水平可以反映機體對特定病原體的免疫狀況。[13]IgG檢測不能用於過敏的診斷。[14]此外，如上文所述，部分IgG可以通過其Fc段與葡萄球蛋白A結合，此現象可用於免疫診斷。[1]
注釋
參考文獻
參閱
外部連結
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