碳酸酐酶（英语：carbonic anhydrases，EC 4.2.1.1）又称碳酸脱水酶（英语：carbonate dehydratases），为催化二氧化碳/水与碳酸间转换的酵素[1]，可维系血液中的酸碱平衡与二氧化碳的运输[2]。此类酵素的活性位点通常有一个锌离子，因而属于金属蛋白，在被研究最多的α型碳酸酐酶中，锌离子与三个组氨酸的咪唑螯合[3]。
碳酸酐酶可催化以下反应：
- CO2 + H2O H
2CO
3 H+ + HCO−
3
- H+ + HCO−
3 H
2CO
3 CO2 + H2O
种类
碳酸酐酶有α、β、γ、δ与ζ等五大类，不同类别碳酸酐酶的氨基酸序列无显著相似，应是趋同演化的结果。人类的碳酸酐酶属α型。
近年又有η型与ι型的碳酸酐酶被发现。
脊椎动物、部分藻类与细菌具有α型的碳酸酐酶。
| 碳酸酐酶 | 基因 | 分子量[4] (kDa) |
分布位置 | 人类酵素的效率[a][5] (s−1) | 对磺酰胺的抑制系数（KI (nM)）[5] | |
|---|---|---|---|---|---|---|
| 细胞 | 组织[4] | |||||
| 碳酸酐酶I | CA1 | 29 | 细胞质 | 红血球与消化道 | 2.0 × 105 | 250 |
| 碳酸酐酶II | CA2 | 29 | 细胞质 | 广泛分布 | 1.4 × 106 | 12 |
| 碳酸酐酶III | CA3 | 29 | 细胞质 | 一型骨骼肌（8%可溶性蛋白均为碳酸酐酶III） | 1.3 × 104 | 240000 |
| 碳酸酐酶IV | CA4 | 35 | 胞外（与糖磷脂酰肌醇相连） | 消化道、肾 | 1.1 × 106 | 74 |
| 碳酸酐酶VA | CA5A | 34.7（估计） | 线粒体 | 肝脏 | 2.9 × 105 | 63 |
| 碳酸酐酶VB | CA5B | 36.4（估计） | 线粒体 | 广泛分布 | 9.5 × 105 | 54 |
| 碳酸酐酶VI | CA6 | 39–42 | 分泌至胞外 | 唾液与母乳 | 3.4 × 105 | 11 |
| 碳酸酐酶VII | CA7 | 29 | 细胞质 | 广泛分布 | 9.5 × 105 | 2.5 |
| 碳酸酐酶IX | CA9 | 54, 58 | 细胞膜 | 消化道（数种肿瘤组织亦有分布） | 3.8 × 105 | 16 |
| 碳酸酐酶XII | CA12 | 44 | 活性位点位于胞外 | 肾（数种肿瘤组织亦有分布） | 4.2 × 105 | 5.7 |
| 碳酸酐酶XIII[6] | CA13 | 29 | 细胞质 | 广泛分布 | 1.5 × 105 | 16 |
| 碳酸酐酶XIV | CA14 | 54 | 活性位点位于胞外 | 肾、心脏、骨骼肌、脑 | 3.1 × 105 | 41 |
| CA-XV[7] | CA15 | 34–36 | 胞外（与糖磷脂酰肌醇相连） | 肾（不存在于人类组织） | 4.7 × 105 | 72 |
甲烷菌具有γ型碳酸酐酶。
ɛ型碳酸酐酶见于部分化学自营细菌与蓝菌的羧酶体[9]，其结构与β型有相似之处，可能为同源，但氨基酸序列已彻底分化[8]。
ι型碳酸酐酶为截至现在最晚发现的碳酸酐酶，自假微型海链藻（一种硅藻）中发现，也存在其他海生浮游藻类。相较于其他碳酸酐酶使用锌离子催化，ι型碳酸酐酶使用锰离子催化[13]。一些细菌可能也具此类碳酸酐酶[14]。
参见
注脚
参考文献
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