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胃蛋白酶(英语:pepsin)是一种消化性蛋白酶,由胃部中的胃粘膜主细胞(gastric chief cell)所分泌,功能是将食物中的蛋白质分解为小的肽片段。胃蛋白酶的前体被称为胃蛋白酶原。
1836年,泰奥多尔·施旺(Theodor Schwann)在对消化过程进行的研究中,发现了一种能够参与消化作用的物质,并将其命名为胃蛋白酶。[2]胃蛋白酶也是第一个从动物身上获得的酶。
胃蛋白酶先是表达为酶原,即胃蛋白酶原。胃蛋白酶原是胃蛋白酶的无活性的前体,其一级结构比胃蛋白酶多出了44个氨基酸。
在胃中,胃粘膜主细胞释放出胃蛋白酶原。这一酶原在遇到胃酸(由胃壁细胞所释放)中的盐酸后被激活。当胃对食物进行消化时,在被称为胃泌素的一种激素和迷走神经作用下,启动胃蛋白酶原和盐酸从胃壁中释放。在盐酸所创造的酸性环境中,胃蛋白酶原发生去折叠,使得其可以以自催化方式对自身进行剪切,从而生成具有活性的胃蛋白酶。随后,生成的胃蛋白酶继续对胃蛋白酶原进行剪切,将44个氨基酸残基切去,产生更多的胃蛋白酶。
这种在没有食物消化时保持酶原形式的机制,避免了过量的胃蛋白酶对胃壁自身进行消化,是一种保护机制。
某一肽键氨基端数第三个氨基酸为碱性氨基酸(如赖氨酸、精氨酸和组氨酸)或者该肽键的氨基端为精氨酸时,则不能有效地对此肽键进行剪切。[3]这种剪切特异性在pH值为1.3时表现得更不明显:只倾向于剪切氨基端为苯丙氨酸或亮氨酸的肽键。[3]
胃蛋白酶在酸性环境中具有较高活性,其最适pH值约为3。在中性或碱性pH值的溶液中,胃蛋白酶会发生解链而丧失活性。
胃蛋白酶的活性能够被pepstatin所抑制。
胃蛋白酶应保存在低温环境中(-20℃至-80℃),以防止其发生自降解。储存于pH值大于11的溶液中或对其进行还原性甲基化也可以有效防止自降解的发生;当pH值回到6时,胃蛋白酶的活性即可恢复。
以下三种基因编码等价人类胃蛋白酶原A的酶:
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第四个人类基因编码胃亚蛋白酶,即胃蛋白酶原C: