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二硫键在化学上是一条从结合硫醇而衍生的单共价键。它又称为二硫键或双硫桥，大部分用于生物化学的范畴。其正式名称应为过硫化物，但却甚少使用。与过氧化物（R-O-O-R）相似，它的整体连结是R-S-S-R。二硫键一般都是从巯基的氧化形成：
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三个硫原子按序列连结有时被称为三硫键，但其实只是两个二硫键。二硫键在橡胶的硫化有着重要的地位。
二硫键在一些蛋白质的折叠及稳定性占有重要的地位，而这些蛋白质多是分泌在细胞外的环境。由于大部分细胞的区间都是还原环境，这令在细胞质基质中的二硫键十分不稳定（但亦有例外）。
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蛋白质的二硫键是在半胱氨酸残基的硫醇之间形成。其他含有硫的氨基酸——蛋氨酸就不能形成二硫键。一条二硫键一般是将半胱氨酸的简写用连结符号来表示，例如“Cys26-Cys84二硫键”，或简化为“26-84二硫键”，或更简单的“C26-C84”，当中已暗示了二硫键而不须明言。蛋白质二硫键的原型是双氨基酸肽的胱氨酸，它是以二硫键将两个半胱氨酸结合组成。二硫键结构是以它在原子之间的两面角来描述，而一般都是接近±90°。
二硫键从以下方式稳定折叠后的蛋白质：
- 它将蛋白质的两部分紧握，使蛋白质形成折叠的形状。另一种说法则是它降低非折叠形状的蛋白质的熵，使其不稳定。
- 它会成为折叠后蛋白质的疏水核心，亦即局部的疏水残基会凝聚在二硫键的周边，透过疏水性的相互作用而紧扣在一起。
- 与1及2有关的，它会与蛋白质链的两段连结，增加蛋白质残基的局部有效浓度，并降低水分子的局部有效浓度。因为水分子会攻击氨基之间的氢键及打破二级结构，二硫键就可以稳定在附近的二级结构。例如，有研究显示肽的不同部分在分隔后没有结构，但在建立二硫键后就有着稳定的二级结构及三级结构。
蛋白质的二硫键是由硫醇双硫交换反应来形成。disulfide species是指半胱氨酸在双硫连接蛋白质中的特定配对，一般会以括号来表示，例如“(26-84, 58-110)disulfide species”。disulfide ensemble则是一组有着相同编号二硫键的disulfide species．并以1S ensemble、2S ensemble等来分别表示有一条、两条等二硫键的disulfide ensemble。因此，(26-84) disulfide species属于1S ensemble，而(26-84, 58-110) species则属于2S ensemble。而没有二硫键的species就会以R来表示，代表完全还原的意思。在一般的情况下，二硫键的重新现置是比形成新二硫键或是它们的还原来得要快。所以，在ensemble中的disulfide species比在 ensemble之间更快获得平衡。
蛋白质的原始形式一般是一个单一的disulfide species，而有些蛋白质在功能上会转变二硫键的状态，例如硫氧还蛋白。在多于两个半胱氨酸的蛋白质中，可以生成非原始的二硫键，而这些蛋白质差不多都是没有折叠的。当半胱氨酸的数量增加时，非原始的蛋白质会以几何级数增加。从n个半胱氨酸生成p条二硫键的方法的数量可以由以下方程序获得：
例如8个半胱氨酸的蛋白质（如核糖核酸酶A）有着105种不同的four-disulfide species，只有一个是原始的disulfide species。异构酶可以催化disulfide species之间的转变，加速形成原始的disulfide species。
有着原始二硫键的Disulfide species是以des及方括号来表示。例如des[40-95] disulfide species就有着除了40及95的半胱氨酸外的所有二硫键。缺乏一条原始二硫键的Disulfide species多是折叠的，尤其是当它暴露于在已折叠及原始的蛋白质中的溶剂。
二硫键在细菌中负责重要的保护作用，当细菌暴露于氧化反应时，二硫键可以作为可逆的开关，将蛋白质开启或关闭。若没有二硫键的保护作用，低浓度的过氧化氢就能严重地破坏细菌的DNA及杀死细菌。
在真核生物细胞中，二硫键一般是在粗面内质网内生成，而非原生质。这是因内质网的氧化环境及原生质的还原环境（参考谷胱甘肽）。所以二硫键多会在分泌的蛋白质、溶酶蛋白质及膜蛋白质的外浆区域中找到。
但是亦有例外的情况。在原生质的蛋白质附近出现的半胱氨酸残基会成为氧化感应器，当细胞的还原潜能转弱时，它们氧化及触发细胞反应。牛痘病毒亦会产生有着多个二硫键的原生质蛋白质及肽，虽然原因不明，它们有着保护的效力抵抗细胞间的蛋白质加水分解。
毛发是一种生物聚合体，干重量超过90%是由角质素的蛋白质造成。在正常情况下，人类毛发约有10%的水分，相当影响毛发的机械特性。毛发蛋白质是由二硫键经半胱氨酸连在一起。这个连结非常坚韧，在古埃及墓穴内就曾发现接近完整的毛发。毛发的不同部位亦有不同的半胱氨酸水平，造成较硬或较软的发质。建立或破坏二硫键可以用来控制波浪或卷曲的发型。烫发的基础原理就是破坏及重造二硫键。
二硫键属共价键，某些蛋白质肽链中含有一些半胱氨酸残基, 这种氨基酸残基可形成二硫键, 二硫键可在同一条肽链内或不同肽链之间形成，这种共价键比上述非共价键的强度大,是头发强度的决定因素，其存在的数量对头发的物理化学性能影响很大。烫发过程其实就是二硫键的破坏与重建。
京克二硫化物分裂是一个有机反应，将一个二硫化物转变为硫卤化物（R-S-X），当中X是溴（Br）或氯（Cl）。[1]例如将二硫化邻硝基苯（di-o-nitrophenyl disulfide）转为氯化邻硝基苯基硫（o-nitrophenylsulphur chloride）[2]，及其他相关反应等。[3][4]
- Sela M and Lifson S. On the Reformation of Disulfide Bridges in Proteins. Biochimica et Biophysica Acta. 1959, 36: 471–478.
- Stark GR. Cleavage at cysteine after cyanylation. Methods in Enzymology. 1977, 11: 238–255.
- Thornton JM. Disulphide Bridges in Globular Proteins. Journal of Molecular Biology. 1981, 151: 261–287.
- Thannhauser TW, Konishi Y and Scheraga HA. Sensitive Quantitative Analysis of Disulfide Bonds in Polypeptides and Proteins. Analytical Biochemistry. 1984, 138: 181–188.
- Wu J and Watson JT. Optimization of the Cleavage Reaction for Cyanylated Cysteinyl Proteins for Eficient and Simplified Mas Mapping. Analytical Biochemistry. 1998, 258: 268–276.
- Futami J, Tada H, Seno M, Ishikami S and Yamada H. Stabilization of Human RNase 1 by Introduction of a Disulfide Bond between Residues 4 and 118. J. Biochem. 2000, 128: 245–250.
- Kadokura H, Katzen F, Beckwith J. Protein disulfide bond formation in prokaryotes. Annu Rev Biochem. 2003, 72: 111–35. PMID 12524212.
- Ellgaard L, Ruddock LW. The human protein disulphide isomerase family: substrate interactions and functional properties. EMBO Rep. Jan 2005, 6 (1): 28–32. PMID 15643448.
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