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分子伴侶（英語：chaperone，molecular chaperone）[1][註 1]又譯侶伴蛋白、伴護蛋白、分子伴護蛋白[3]，是一類協助細胞內分子組裝和協助蛋白質摺疊的蛋白質。利用ATP協助蛋白質摺疊，只是一部分分子伴侶的功能；分子伴侶如 Asf1 者，能在細胞分裂過程中提升DNA解螺旋酶的活性並且將母鏈的組蛋白傳遞到子鏈[4]。
分子伴侶與伴侶素（chaperonin）不同，後者只是分子伴侶中的一種[5]，前者還包括熱休克蛋白 Hsp60 和 Hsp10 兩個家族[6]。
雖然蛋白質的三維結構是由它自身的氨基酸序列決定的，但並非所有蛋白質都能自然摺疊到其自然狀態（native status，即蛋白質能發揮其功能的最終狀態），很多蛋白質的摺疊或者是在高溫失活後（即所謂的熱休克，heat shock），都通常需要分子伴侶的協助達到或恢復到其自然狀態[7]。其實，分子伴侶並不是只在熱休克時才出現的，它們一直存在於細胞內。蛋白質在摺疊時，總體來說是朝着降低能量的方向進行的。不過有時候它會進入所謂的「能井」中（見圖2 （頁面存檔備份，存於網際網路檔案館））。這些狀態並非其能量最低狀態，但是蛋白質卻因為缺乏外源能量而不能越出能井，或者是要很長的時間才能做到。這時分子伴侶會發揮其作用，幫助蛋白質摺疊回正確狀態並加速這一過程[8]。從另一個角度看，所有的分子伴侶都能識別疏水性區域。因為自然狀態下的蛋白質會隱藏其疏水性區域，只有在不正確摺疊的情況下才暴露出這些區域[9]。分子伴侶便依靠疏水性作用與其底物結合，發揮作用[10]。
而分子伴侶Asf1則有着另外的功能。法國一個由Genevieve Almouzni帶領的研究小組通過遏制該蛋白，使用細胞分裂抑制劑和添加過量的組蛋白來研究該分子伴侶的功能。他們發現，如果細胞內該蛋白被遏制，細胞周期會停滯於S期。不過DNA複製的起始無礙，而複製的過程也不會受到任何檢查點（checkpoint）的阻撓。該小組人員懷疑該蛋白和解螺旋酶的活性有關。當Asf1不存在時，解螺旋酶功能失常。當細胞受到分裂抑制劑處理後，細胞分裂停止，而Asf1的含量也上升。另外，當細胞內被人工添加過量的組蛋白時，Asf1因忙於接載這些外源的組蛋白而不能處理母鏈上的組蛋白，細胞周期因此而停止。因此研究人員推測，Asf1傳遞母鏈上的組蛋白到子鏈，完成染色質的組裝[4]。
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分子伴侶中很大一部分是熱休克蛋白（反過來也未必成立，就是說，並非所有熱休克蛋白都是分子伴侶[9]）。這些蛋白在所謂的壓力源的刺激下，如高溫，葡萄糖供應不足，身體受到感染和癌症被激活[11]。下面根據Ranford, J.C. et al.列出主要的分子伴侶。
| 家族 | 功能 |
|---|---|
| 伴侶素10 | 伴侶素60的輔助伴侶素，幫助Hsp60的底物摺疊以利於其與Hsp60結合。 |
| 小熱休克蛋白 | 包括多種蛋白質，依靠ATP發揮其功能，與非自然態蛋白質結合。 |
| Hsp40 | 輔助伴侶素，調節Hsp70的活性。不過其中一些能與非自然態蛋白質結合。 |
| Hsp60 | 通過ATP幫助15-30%的細胞蛋白質進行摺疊。 |
| Hsp70 | 防止未摺疊的多肽鏈粘連聚集，解聚多疊體蛋白質，參與蛋白質運輸，調節熱休克應答。 |
| Hsp90 | 與一些激酶和類固醇受體一同作用於信號傳導通路，也可能會發揮一些「典型」分子伴侶的作用。 |
| Hsp100 | 解聚蛋白質多疊體和聚集體。 |
| Hsp110 | 與Hsp70高度同源，功能未知。 |
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