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亮氨酸拉链
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亮氨酸拉链(英语:leucine zipper,亦称为亮氨酸剪刀[1])是蛋白质中一种常见的三维结构模体,常见于许多转录因子的DNA结合结构域,因此涉及基因的表达调控。亮氨酸拉链在真核生物和原核生物的蛋白中都有发现,但以真核生物居多。
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亮氨酸拉链是一种作为二聚体化结构域的超二级结构,且使相互平行的α-螺旋之间产生粘附力[2]。一个亮氨酸拉链包含了多个亮氨酸残基,通常每七个氨基酸残基就出现一次,这形成了一条两性的α-螺旋,疏水区只在其中一侧。这个疏水区提供了二聚化的区域,使得基序可以像“拉链”一样拉起来。此外,疏水亮氨酸区域对于其结合到DNA是不可或缺的。