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Nuclear magnetic resonance spectroscopy of proteins
来自维基百科,自由的百科全书
Found in articles
结构生物学
用于研究生物大分子三维结构常用的实验手段包括: 质谱法 X射线晶体学 蛋白质核磁共振光谱法(英语:
Nuclear
magnetic
resonance
spectroscopy
of
proteins
)(NMR) 电子自旋共振 (EPR) 蛋白酶解 低温电子显微镜 原子力显微镜 小角散射(英语:Small-angle
二維傅立葉核磁共振成像
二維傅立葉變換核磁共振成像(Two-dimensional Fourier transform
nuclear
magnetic
resonance
imaging,縮寫 2D-FT NMRI),簡稱2D-FT 核磁共振成像,是一個非侵入式的生物醫學和醫療的成像方式。利用影像診斷學和核醫學來了解活細
黄体生成素β亚基
Structure
of
a receptor-binding fragment from human luteinizing hormone beta-subunit determined by [1H]- and [15N]
nuclear
magnetic
resonance
spectroscopy
. Mol
骨硬化蛋白
骨硬化蛋白长度为213个残基,其二级结构经蛋白质NMR(英语:
Nuclear
magnetic
resonance
spectroscopy
of
proteins
)测定为28% β折叠(6条链;32个残基)。 骨硬化蛋白是SOST基因的产物,位于人类染色体17q12–q21
Nef
immunodeficiency virus (HIV) type-1, HIV-2 and simian immunodeficiency virus Nef
proteins
.. Mol. Aspects Med. June 2010, 31 (5): 418–33. PMID 20594957. doi:10.1016/j