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此条目介绍的是生物化学术语。关于固态物理学术语，请见“受体 (物理学)”。受体（receptors），又称受器、接收器，是一个生物化学上的概念，指一类能传导细胞外信号，并在细胞内产生特定效应的分子。产生的效应可能仅在短时间内持续，比如改变细胞的代谢或者细胞的运动。也可能是长效的效应，比如上调或下调某个或某些基因的表达[1][2][3]。
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受体通过与特定的配体结合而感知到细胞外的信号。随后，受体的结构发生变化，并诱导细胞内产生相应的效应。受体通过信号级联效应，逐步以指数级扩大细胞内产生的效应的强度。信号级联的第一步可能是产生cAMP等第二信使分子，诱导下一级反应[3]。根据受体所在的位置，可以分为细胞表面受体和细胞内受体两类。其中细胞表面受体位于细胞表面，处于内环境中的配体可以直接与之结合。大部分的细胞内受体都属于核受体。在未与配体结合时，这些受体位于细胞质中，配体需要穿过细胞膜进入细胞内，才能与该受体结合。在与配体结合后，核受体会转入细胞核中发挥效应。另一类细胞内受体是细胞内的酶、RNA、核糖体等，配体通过与这些受体结合发挥效应[4][5]。
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细胞表面受体是一类位于细胞表面的受体，可与细胞外的配体结合结合，并引发细胞内的反应。目前已发现的细胞表面受体中，较经典的有5类：G蛋白偶联受体（G protein-coupled receptor）、受体酪氨酸激酶（Receptor tyrosine kinases）、鸟苷酸环化酶偶联受体（Guanylate cyclase-coupled receptor）、离子通道（ion channel），以及黏附受体（adhesion receptor），其中以G蛋白偶连受体的数量最多，相关的研究也是最深入的，诺贝尔化学奖以及诺贝尔生理医学奖都有授予给G蛋白偶联受体的研究者的纪录[6][7][3][8]。
G蛋白偶联受体是目前发现最主要的一种细胞表面受体，对它的研究也是最透彻的。G蛋白偶联受体可分为A-F六类，不同分类之间并没有显著的同源关系[9][10][11][12]。G蛋白偶联受体的一个特征是，它有一个穿膜7次结构域的受体，肽链的N端位于细胞外侧，C端则位于细胞内。另一个特征则是该受体与G蛋白偶联。G蛋白通常含有三个亚基α、β、γ，其中α亚基静息状态下与GDP结合。当受体被配体激活后，受体会使与G蛋白结合的GDP转化为GTP，从而使G蛋白激活，α亚基分离，引起下一步反应，通过肌醇三磷酸（IP3）、cAMP等第二信使引发下一级反应[3][8]。
受体酪氨酸激酶是一类有着单次穿膜结构域的受体，在细胞内侧偶联着酪氨酸激酶。当该类受体激活后，内侧的酪氨酸激酶会发生激活，对蛋白肽链上的酪氨酸（Tyr）进行磷酸化，进而产生下一步效应。胰岛素受体、IGF1R，以及IGF2R都属于受体酪氨酸激酶[13][14][8]。
鸟苷酸环化酶偶联受体（Guanylate cyclase-coupled receptor），亦称为受体鸟苷酸环化酶（Receptor guanylate cyclase），是一种单次穿膜的细胞表面受体，该受体因为可在激活后将鸟苷酸环化为cGMP，以cGMP分子作为第二信使而得名。在人体内，因为不同组织中鸟苷酸环化酶偶联受体的类型不同，这类受体的具体功能也不同。肾脏中的心房钠尿肽（ANF）受体NRP1、NRP2、NRP3就属于鸟苷酸环化酶偶联受体。另外，亦存在位于细胞内的鸟苷酸环化酶偶联受体，比如可溶性一氧化氮激活鸟苷酸环化酶（soluble NO-activated guanylate cyclase）[8][15]。
离子通道是一类位于细胞表面的蛋白，平时属于关闭状态，离子不能通过，在被激活后，通道才会打开，离子方可通过离子通道转移到细胞膜另一侧。一类离子通道，即配体门控离子通道（Ligand-gated ion channel）可在与配体结合后激活，使对应的离子得以通过。神经突触中突触后膜上的毒蕈碱受体就是一类配体门控离子通道，在与乙酰胆碱结合后，会打开离子通道，允许钙离子（Ca2+）、钠离子（Na+）内流，引发突触后膜兴奋[16][17][18]。
黏附受体（adhesion receptor）是一类与细胞黏附相关的受体，主要接收与细胞黏附的信号。细胞膜上的整合素就是一种黏附受体。整合素在细胞外会与配体胶原蛋白、硫酸乙酰肝素等结合，而细胞内的结构域则是与细胞骨架结合（结合可能是直接结合，也可能由talin蛋白等作为连接的中间体），通过感知细胞外胶原蛋白等的变化，调节细胞内的细胞极性、细胞生长存活状态，以及基因表达强度等，同时，整合素也可以反过来对细胞外产生影响，如调节细胞黏附和迁移，以及细胞外底物的聚合[8]。
位于细胞内的受体称为细胞内受体。大部分的细胞内受体是核受体，在未激活时位于细胞质中。因为配体需要穿过细胞膜，扩散入细胞质中后才可以与核受体结合，因而核受体的配体大部分是小分子脂类物质。核受体在与配体结合后，会进入细胞核内，对基因的表达进行调控，因而核受体可认为是一类转录因子。因为核受体的效应是改变基因表达，因而相比细胞表面受体，核受体产生效应所需时间相对较长，同时产生的效应相对也能持续较长时间[19][20][5]。
除核受体外，还有一类细胞内受体的化学本质是细胞内的酶、结构性蛋白、核糖体或RNA。比如药物（配体）甲氧苄氨嘧啶可以作用于受体微管、红霉素可以作用于细菌的50s核糖体亚基[5]。
受体在接受胞外信号后，会向细胞内传递信号。在这个过程中，信号通过不断向下一级传递的方式逐渐增大，这个过程称为信号级联。虽然受体最初只能产生小部分的效应分子，但每个效应分子又能激活几个下一级的信号分子，这样，一个受体的信号会以指数级的方式不断扩大，最后在细胞内产生明显的效应，比如使数个基因的表达发生变化。一些受体在激活后会产生一些效应分子，如cAMP等，并由这些分子开始信号级联反应，这样的分子称为第二信使[21][22][8]。
受体脱敏（desensitization）是指受体在反复受到配体刺激活化后，对配体反应的敏感性的强度下降的现象。在药理学中，快速抗药即由受体脱敏造成。受体脱敏的一种机制是，受体通过内吞作用被运回细胞内部，使细胞表面的受体数量减少，能与内环境中配体结合的受体也就减少。此外，一部分受体，如一些离子通道，在激活后需要经过一定的静息期方可再次被激活[5][8]。 细胞对外界信号作出适度的反应既涉及信号的有效刺激和启动，也依赖于信号的接触与细胞的反应终止。而解除与终止信号的重要方式，就是细胞使受体脱敏。这是一种负反馈调控机制。 概括起来，靶细胞对信号分子的脱敏机制有如下5种方式： （1）受体没收：细胞通过配体依赖性的受体介导的内吞作用减少细胞表面可利用受体的数目，以网格蛋白/AP包被膜泡的形式摄入细胞，内吞泡脱包被形成无包被的早期胞内体，受体被暂时扣留，受pH降低的影响（pH5.0）受体-配体复合物在晚期胞内体解离，扣留的受体可返回质膜再利用（如LDL受体），配体进入溶酶体被消化。这是细胞对多种肽类或其他激素受体发生脱敏反应的一种基本途径。有时即使缺乏配体结合的情况下，细胞通过批量膜流也会使细胞表面受体以相对较低的速率被内化，然后再循环利用，从而减少细胞表面可利用受体的数目。 （2）受体下调：通过受体介导的内吞作用，受体-配体复合物转移到胞内溶酶体消化降解而不能重新利用，因此细胞通过表面自由受体数目减少和配体的清除导致细胞对信号敏感性下调。 （3）受体失活：通过信号通路将受体进行一些修饰从而让其失活，这是一种快速的受体脱敏机制。以视杆细胞对周围光强度变化的适应为例，由光激活的视蛋白是视紫红质激酶的底物，激活的视蛋白其胞质面3个丝氨酸残基恰是视紫红质激酶的磷酸化位点。视蛋白的磷酸化一方面显著降低视蛋白分子激活G蛋白α亚基的能力，另一方面视蛋白胞质面磷酸-丝氨酸位点为胞质抑制蛋白β-arrestin的结合提供了锚定位点，β-arrestin的结合完全阻断G蛋白α亚基与磷酸化的视蛋白的相互作用，从而关闭所有视杆细胞的活性。这种引发靶细胞对信号刺激的脱敏机制也是其他G蛋白偶联受体在高配体水平条件下引发脱敏反应的普遍机制，导致受体磷酸化的激酶包括PKA、PKC和G蛋白偶联受体激酶（GRK）家族。GRK只结合已经被激活的受体，使其C端胞质域特定氨基酸残基磷酸化，从而结合β-arrestin，这是G蛋白偶联受体脱敏的重要方式之一。 （4）信号蛋白失活：受体本身不受影响，但级联反应中细胞内的信号蛋白受阻，不能诱导正常的细胞反应。 （5）抑制蛋白产生：受体被激活之后，在下游的反应中产生异质性的蛋白，形成负反馈环从而阻止之后的信号转导过程。 [23]
1878年，约翰·牛波特·朗勒提出了最早的受体假设，他用“受体物质”来解释阿托品和毛果芸香碱对猫唾液分泌的拮抗作用。1913年，保罗·埃尔利希根据实验结果提出了“锁和钥匙”的药物与受体的互补关系，但当时认为受体和配体都是静止不动的。1933年，阿尔弗雷德·约瑟夫·克拉克在研究药物对蛙心的量效关系中，定量的阐明了药物于受体的相互作用。这些说法为受体学说奠定了基础。[24]
20世纪50－60年代，阿里恩斯和斯蒂芬森（R P 'Steve' Stephenson）从实验发现药物产生最大效应不一定占领全部受体，由此提出的备用受体学说和速率学说，从动力学的角度解释了受体拮抗剂和激动剂的作用。[24]
20世纪70年代以后，随着蛋白质晶体学的发展，许多配体和受体的结构被人们所认识，从而阐明了受体亚型、离子通道等的分布和功能。变构学说彻底打破了蛋白质静止不动的认识，认为受体在有活性与无活性的构象状态间转化。1977年，格里夫斯（Greaves）提出的能动受体学说，把受体的微观变化同生理、生化或药理反应相联系，说明了受体在细胞膜内传递信息的作用机制。[24]
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