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三磷酸腺苷合酶或ATP合酶，三磷酸腺苷酶（ATPase）的一种，在这里并特指F类的FoF1ATP合酶（F Type FoF1 ATP Synthase）。它利用呼吸链产生的质子的电化学势能，通过改变蛋白质的结构来进行三磷酸腺苷(ATP)的合成。ATP是大多数生物体中细胞最常用的“能量通货”。 它由二磷酸腺苷（ADP）和无机磷酸盐（Pi）形成。 ATP合酶催化的总体反应为：
ATP合酶由两个主要的亚基Fo和F1组成，它们具有允许ATP产生的旋转运动机制[1][2]。
在真核细胞中，ATP合酶存在于线粒体的内膜，Fo亚单位存在于膜内，F1
当前，原核生物的F型ATP酶的结构已经比较清楚了：
真核生物的F型ATP酶F1单元的种类的数量与原核生物相同、Fo单元的结构与原核生物相似，但是亚单位的数量不是很明了。
ATP合酶的F1部分是亲水性的，并且负责水解ATP。 子单元和创建一个具有6个结合位点的hexameter。 其中三个是催化无活性的，并且它们结合成ADP。
| 子单元 | 人类基因 |
|---|---|
| alpha | ATP5A1, ATPAF2 |
| beta | ATP5B, ATPAF1, C16orf7 |
| gamma | ATP5C1 |
| delta | ATP5D |
| epsilon | ATP5E |
FO是具有八个子单元的和跨膜环的水不溶性蛋白质。
| 子单元 | 人类基因 |
|---|---|
| a | ATP6 |
| b | ATP5F1 |
| c | ATP5G1, ATP5G2, ATP5G3 |
F1 单元催化以下ATP合成反应。
F1单元催化的反映是可逆的，在进行离子运输时，进行ATP水解反应。
Fo单元形成离子通道，质子可以从中通过：
当质子利用电化学势能通过Fo单元时，可以带动和其连接的轴（γ亚单位），改变F1单元的结构，进而调节F1单元与ATP和ADP：Pi的结合能（Binding Energy），降低ATP生成的激活能，达到ATP合成的目的：
在ATP酶的酶学模型中，验证其γ轴是否旋转占有重要地位，1997年，英国自然杂志（vol. 386, pp. 299–302）刊了日本科学家题为"Direct observation of the rotation of F1-ATPase"的文章，报道了ATP合成酵素F1单元可以通过水解ATP造成γ亚单位（轴）的旋转，并进行了单分子观察和录像、该论文证明了保罗·博耶的“ATP合酶的旋转理论”。同年保罗·博耶，约翰·沃克和延斯·克里斯蒂安·斯科因ATP合酶的研究获得诺贝尔化学奖。
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