ДНК-топоізомерази (або топоізомерази) — ферменти, які каталізують зміни в топології ДНК, змінюючи ступінь (релаксуючи або напружуючи) суперскрученості ДНК, утворюючи або розділяючи катенани ДНК та утворюючи або розв'язуючи вузли ДНК.[1][2] Топологічні проблеми ДНК викикають у зв'язку з переплетенністю подвійної спіралі ДНК, що може призвести, наприклад, до перекручування подвійної спіралі під час реплікації та транскрипції. Якщо залишити таку ДНК незмінною, ця скрученість рано чи пізно зупинить рух ДНК- чи РНК-полімерази вздовж спіралі. Друга топологічна проблема виникає через з'єднання та переплутування молекул ДНК під час реплікації, що перешкоджає поділу клітини. ДНК-топоізомерази запобігають та виправляють такі проблеми за допомогою приєднання до ДНК та розрізання цукрово-фосфатного кістяку одного (тип I) або обох (тип II) ланцюгів ДНК. Цей тимчасовий розрив дозволяє розплутати або розмотати ДНК. У кінці процесу цукрово-фосфатний кістяк відновлюється. Оскільки загальні хімічний склад та зв'язність ДНК не змінюються, і субстрат, і продукт є хімічними ізомерами, які відрізняються лише своєю топологією.
| Ідентифікатори | |
|---|---|
| Код КФ | 5.6.2.1 |
| Номер CAS | 80449-01-0 |
| Бази ферментів | |
| IntEnz | IntEnz view |
| BRENDA | BRENDA entry |
| ExPASy | NiceZyme view |
| MetaCyc | metabolic pathway |
| KEGG | KEGG entry |
| PRIAM | profile |
| PDB structures | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| Пошук | |
| PMC | статті |
| PubMed | статті |
| NCBI | NCBI proteins |
| CAS | 80449-01-0 |
| Ідентифікатори | |
|---|---|
| Код КФ | 5.6.2.2 |
| Бази ферментів | |
| IntEnz | IntEnz view |
| BRENDA | BRENDA entry |
| ExPASy | NiceZyme view |
| MetaCyc | metabolic pathway |
| KEGG | KEGG entry |
| PRIAM | profile |
| PDB structures | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| Пошук | |
| PMC | статті |
| PubMed | статті |
| NCBI | NCBI proteins |
Відкриття
Уперше ДНК-топоізомеразу знайшов Джеймс Вонг 1971 року у бактеріях. Спочатку її назвали ω-білком;[3], а зараз — топоізомераза I бактерії Escherichia coli (E. coli), яка належить до типу IA. Згодом подібну активність в еукаріотах (у печінці щурів) виявили Джеймс Шампу та Ренато Дульбекко;[4] відповідний фермент, топоізомераза I еукаріотів, має інший механізм дії та належить до типу IB. Першою виявленою топоізомеразою типу II стала ДНК-гіраза у бактерій після її відкриття Мартіном Геллертом і колегами[5] та характеризації Ніколасом Коццареллі й колегами 1976 року.[6] ДНК-гіраза каталізує додавання негативних супервитків до ДНК і є єдиним ферментом типу II здатним на це, у той час як усі інші каталізують релаксацію ДНК. Відмінністю ферментів типу II від типу I є потреба в АТФ для каталізації та те, що вони тимчасово розділяють обидва ланцюги ДНК, а не лише один. Топоізомерази типу II були згодом ідентифіковані у бактеріях та еукаріотах.[7][8][9] Топоізомеразам присвоєні наступні коди ферментів: АТФ-незалежна (тип I), КФ 5.6.2.1; АТФ-залежна (тип II): КФ 5.6.2.2. Єдиним винятком у топоізомеразах типу I є зворотня гіраза, яка містить геліказний домен (КФ 3.6.4.12) та додає позитивні супервитки, витрачаючи АТФ. Таким чином, це єдина топоізомераза типу I, класифікована як КФ 5.6.2.2.
Див. також
Примітки
Література
Посилання
Wikiwand in your browser!
Seamless Wikipedia browsing. On steroids.
Every time you click a link to Wikipedia, Wiktionary or Wikiquote in your browser's search results, it will show the modern Wikiwand interface.
Wikiwand extension is a five stars, simple, with minimum permission required to keep your browsing private, safe and transparent.
