Rodopsin, mrežnjačin purpur, je pigmentretine koji je odgovoran za formiranje fotoreceptorskih ćelija, i za prve događaje u percepciji svetlosti. Rodopsini pripadaju familiji G-protein spregnutih receptora i ekstremno su senzitivni na svetlost, što omogućava vid u slabo-osvetljenoj sredini.[1] Exposed to light, the pigment immediately photobleaches, and it takes about 30 minutes[2] to regenerate fully in humans.
Senzorni rodopsin II (duginih boja) smešten u lipidnom dvosloju (glave crveno i repovi plavo) sa transducinom ispod njega. je obojen crveno, plavo, i žuto. GDP molekul je vezan u -podjedinici i kovalento vezani retinal (crno ) je u rodopsinu. -terminus rodopsina je crven i -terminus je plav. Pretpostavljeno ankerisanje transducina za membranu je prikazano u crnoj boji.
Rodopsin se sastoji od proteinskog delaopsina i reverzibilno kovalentno vezanog kofaktor, retinala. Opsin, svežanj sedam transmembranskih heliksa međusobno povezanih proteinskim petljama, vezuje retinal (fotoreaktivni hromofor), koji je lociran u centralnoj šupljini na lizinskom ostatku sedmog heliksa. Retinal zauzima horizontalan položaj u odnosu na membranu. Svaki spoljašnji segment diska sadrži hiljade vizuelnih molekula pigmenta. Oko polovine opsina je unutar lipidnog dvosloja. Retinal nastaje u retini iz Vitamina A, dijetarnog beta-karotena. Izomerizacija 11-cis-retinala u sve-trans-retinal pod uticajem svetlosti indukuje konformacionu promenu (beljenje) u opsina, koja se nastavlja sa metarodopsinom II, koji aktivira vezani G proteintransducin, i započinje kaskadu sekundarnih glasnika.[2][3][4]
Rodopsin štapića najsnažnije apsorbuje zeleno-plavu svetlost, i zato izgleda crvenkasto-ljubičasto. On se naziva "vizuelno ljubičasto". Rodopsin je odgovoran za monohromatski vid u tami.[2]
Nekoliko blisko srodnih opsina postoji. Oni se razlikuju u nekoliko aminokiselina, i konsekventno u talasnoj dužini svetlosti koju najjače apsorbuju. Kod čoveka postoje četiri različita opsina pored rodopsina. Fotopsini se nalazi u različitim tipovima koničnih ćelija retine, i oni su baza raspoznavanja boja. Oni imaju maksimume apsorpcije za žuto-zeleno (fotopsin I), zeleno (fotopsin II), i plavo-ljubičasto (fotopsin III) svetlo. Preostali opsin (melanopsin) se nalazi u fotosenzitivnim ganglionskim ćelijama, i apsorbuje najjače plavu svetlost.
Struktura rodopsina je detaljno proučena putem rendgenske strukturne analize kristala rodopsina. Fotoizomerizaciona dinamika je bila istražena putem FTIR spektroskopije i UV/Vis spektroskopije. Prvi fotoprodukt, fotorodopsin, se formira u toku 200 femtosekundi nakon iradijacije, čemu sledi u toku nekoliko pikosekundi drugi, batorodopsin, sa deformisanim sve-trans vezama. Taj intermedijar može da bude zarobljen i studiran na kriogenim temperaturama. Više modela (npr. mehanizam pedala bicikla, hula-tvist mehanizam) pokušava da objasni kako retinalna grupa može da promeni svoju konformaciju bez sudaranja sa okružujućim rodopsin proteinskim džepom.[5][6][7]
Nedavni nalazi indiciraju da rodopsin funkcionače kao monomer, a ne kao dimer, mada je to dugo vremena bila ustaljena paradigma za G-spregnute proteinske receptore.[8]
Litmann BJ, Mitchell DC (1996). „Rhodopsin structure and function”. Ур.: Lee AG. Rhodopsin and G-Protein Linked Receptors, Part A (Vol 2, 1996) (2 Vol Set). Greenwich, Conn: JAI Press. стр.1—32. ISBN978-1-55938-659-3.
Stuart JA, Brige RR (1996). „Characterization of the primary photochemical events in bacteriorhodopsin and rhodopsin”. Ур.: Lee AG. Rhodopsin and G-Protein Linked Receptors, Part A (Vol 2, 1996) (2 Vol Set). Greenwich, Conn: JAI Press. стр.33—140. ISBN978-1-55938-659-3.
Hofmann KP, Heck M (1996). „Light-induced protein-protein interactions on the rod photoreceptor disc membrane”. Ур.: Lee AG. Rhodopsin and G-Protein Linked Receptors, Part A (Vol 2, 1996) (2 Vol Set). Greenwich, Conn: JAI Press. стр.141—198. ISBN978-1-55938-659-3.
Schreiber M, Sugihara M, Okada T, Buss V (2006). „Quantum mechanical studies on the crystallographic model of bathorhodopsin”. Angew. Chem. Int. Ed. Engl. 45 (26): 4274—7. PMID16729349. doi:10.1002/anie.200600585.
Weingart O (2007). „The twisted C11-C12 bond of the rhodopsin chromophore--a photochemical hot spot”. J. Am. Chem. Soc. 129 (35): 10618—9. PMID17691730. doi:10.1021/ja071793t.
„Monomeric G-Protein-Coupled Receptor as a Functional Unit - Biochemistry (ACS Publications)”. doi:10.1021/bi050720o.
Hofmann KP, Heck M (1996). Lee AG, ур. Rhodopsin and G-Protein Linked Receptors, Part A (Vol 2, 1996) (2 Vol Set). Greenwich, Conn: JAI Press. стр.141—198.
Stuart JA, Brige RR (1996). Lee AG, ур. Rhodopsin and G-Protein Linked Receptors, Part A (Vol 2, 1996) (2 Vol Set). Greenwich, Conn: JAI Press. стр.33—140.
Litmann BJ, Mitchell DC (1996). Lee AG, ур. Rhodopsin and G-Protein Linked Receptors, Part A (Vol 2, 1996) (2 Vol Set). Greenwich, Conn: JAI Press. стр.1—32.
Humphries P, Kenna P, Farrar GJ (1992). „On the molecular genetics of retinitis pigmentosa.”. Science. 256 (5058): 804—8. PMID1589761. doi:10.1126/science.1589761.
al-Maghtheh M; Gregory C; Inglehearn C; . (1993). „Rhodopsin mutations in autosomal dominant retinitis pigmentosa.”. Hum. Mutat. 2 (4): 249—55. PMID8401533. doi:10.1002/humu.1380020403.CS1 одржавање: Експлицитна употреба et al. (веза)
Garriga P, Manyosa J (2002). „The eye photoreceptor protein rhodopsin. Structural implications for retinal disease.”. FEBS Lett. 528 (1-3): 17—22. PMID12297272. doi:10.1016/S0014-5793(02)03241-6.
Mendes HF, van der Spuy J, Chapple JP, Cheetham ME (2005). „Mechanisms of cell death in rhodopsin retinitis pigmentosa: implications for therapy.”. Trends in molecular medicine. 11 (4): 177—85. PMID15823756. doi:10.1016/j.molmed.2005.02.007.
Inglehearn CF; Keen TJ; Bashir R; . (1993). „A completed screen for mutations of the rhodopsin gene in a panel of patients with autosomal dominant retinitis pigmentosa.”. Hum. Mol. Genet. 1 (1): 41—5. PMID1301135. doi:10.1093/hmg/1.1.41.CS1 одржавање: Експлицитна употреба et al. (веза)
Farrar GJ; Findlay JB; Kumar-Singh R; . (1993). „Autosomal dominant retinitis pigmentosa: a novel mutation in the rhodopsin gene in the original 3q linked family.”. Hum. Mol. Genet. 1 (9): 769—71. PMID1302614. doi:10.1093/hmg/1.9.769.CS1 одржавање: Експлицитна употреба et al. (веза)
Robinson PR, Cohen GB, Zhukovsky EA, Oprian DD (1992). „Constitutively active mutants of rhodopsin.”. Neuron. 9 (4): 719—25. PMID1356370. doi:10.1016/0896-6273(92)90034-B.
Fujiki K; Hotta Y; Hayakawa M; . (1992). „Point mutations of rhodopsin gene found in Japanese families with autosomal dominant retinitis pigmentosa (ADRP).”. Jpn. J. Hum. Genet. 37 (2): 125—32. PMID1391967. doi:10.1007/BF01899733.CS1 одржавање: Експлицитна употреба et al. (веза)
Olsson JE; Gordon JW; Pawlyk BS; . (1992). „Transgenic mice with a rhodopsin mutation (Pro23His): a mouse model of autosomal dominant retinitis pigmentosa.”. Neuron. 9 (5): 815—30. PMID1418997. doi:10.1016/0896-6273(92)90236-7.CS1 одржавање: Експлицитна употреба et al. (веза)
Andréasson S, Ehinger B, Abrahamson M, Fex G (1993). „A six-generation family with autosomal dominant retinitis pigmentosa and a rhodopsin gene mutation (arginine-135-leucine).”. Ophthalmic paediatrics and genetics. 13 (3): 145—53. PMID1484692. doi:10.3109/13816819209046483.
Fishman GA, Stone EM, Gilbert LD, Sheffield VC (1992). „Ocular findings associated with a rhodopsin gene codon 106 mutation. Glycine-to-arginine change in autosomal dominant retinitis pigmentosa.”. Arch. Ophthalmol. 110 (5): 646—53. PMID1580841.
Keen TJ; Inglehearn CF; Lester DH; . (1992). „Autosomal dominant retinitis pigmentosa: four new mutations in rhodopsin, one of them in the retinal attachment site.”. Genomics. 11 (1): 199—205. PMID1765377. doi:10.1016/0888-7543(91)90119-Y.CS1 одржавање: Експлицитна употреба et al. (веза)
Gal A; Artlich A; Ludwig M; . (1992). „Pro-347-Arg mutation of the rhodopsin gene in autosomal dominant retinitis pigmentosa.”. Genomics. 11 (2): 468—70. PMID1840561. doi:10.1016/0888-7543(91)90159-C.CS1 одржавање: Експлицитна употреба et al. (веза)
Jacobson SG, Kemp CM, Sung CH, Nathans J (1991). „Retinal function and rhodopsin levels in autosomal dominant retinitis pigmentosa with rhodopsin mutations.”. Am. J. Ophthalmol. 112 (3): 256—71. PMID1882937.