Enzimat

Enzimat janë lëndë me natyrë proteinike që shpejtojnë reaksionet në trup.Ato veprojnë në temperaturën optimale 34 gradë dhe në temp optimale 37 caktivizohen. Ata quhen edhe katalizatorë biologjikë ose biokatalizatorë. Katalizator quhet substanca e cila kur i shtohet sistemit kimik në sasi shumë të vogla e rritë shpejtësinë e zhvillimit të reaksionit, kurse vetë mbetet e pandryshuar pas reaksionit. Ndërkaq kataliza është dukuria e ndryshimit të shpejtësisë së zhvillimit të reaksionit kimik në praninë e katalizatorit.

Përpara është menduar se enzimi shpreh aktivitetin e vet katalik vetëm "in vivo" që do të thotë qelize të gjallë e jo edhe "in vitro" jashtë qelizës, në epruvetë.Mirëpo sot dihet se shumica e enzimeve mund të izolohen nga qeliza e në atë rat enzimmi të mos e humbë aktivitetin e vet biologjik (katalitik).Prandaj, enzimat mund të hulumtohen jashtë qelizës së gjallë.

Vetitë karakteristike të katalizatorëve

• Katalizatorët e shpejtojnë zhvillimin e reaksioneve të ndryshme kimike, të cilat në mungesë të tyre do të zhvilloheshin shumë ngadalë.
• Vetia e përgjithshme e katalizatorëve është se ata veprojnë në sasi shumë të vogla.
• Katalizatorët nuk ndryshohen gjatë reaksionit, që do të thotë se sasia e tyre dhe perberja kimike mbeten te njëjta në fund të reaksionit ashtu sic kanë qenë para reaksionit.
• Katalizatorët mund të jenë specifik për ndonj reaksion të caktuar kimik dhe për substrat të caktuar.

Dallimi midis katalizatorëve organikë dhe inorganikë

Dihet se në katalizatorë bën pjesë: uji,nikeli,platina, Mg acidet e bazat e forta etj. Këta të gjithë janë katalizatorë inorganikë. Mund të thuhet se dallimi midis katalizatorëve organikë dhe inorganikë është se:

• katalizatorët biologjik i krijojnë vetë qelizat e gjalla,
• derisa katalizatorët inorganikë nuk ndryshohen gjatë reaksionit.
• Specifika e veprimit të enzimës. Kjo është vetia më e rëndësishme e enzimave.Sipas fjalëve të Dixon-it dhe webb-it, specifika e enzimes është fenomeni më i rëndësishm pa të cilin metabolizmi normal i materies së gjallë nuk do të ekzistonte, dhe vetë jeta do të ishte e pamundur.
• Pasi enzimat nga natyra kimike janë proteina, sikur të gjitha proteinat, edhe enzimat janë të ndjeshme ndaj temperaturës, d.m.th janë termolabile.
• Efikasiteti i veprimit të enzimave. Ky efikasitet shprehet në numrin e molekulave të substratit i cili ndryshohet në njësinë e kohës. Efikasiteti katalitik i enzimit është shumë i madh, sepse 1 mil. enzime e katalizon ndryshimin e 10.000 deri 1.000.000 mil substrati në njësin e kohës.

Natyra kimike e enzimave

-Të gjitha enzimat e njohura deri më sot nga natyra kimike janë proteina ose proteide të natyrës globulare.Enzima e parë që është fituar në gjendje kristalore ka qenë UREAZA (SAMNER,1926). Më vonë është vërtetuar se ureaza nga natyra kimike është proteinë. Deri më sot janë identifikuar më tepër se 1.000 enzima të ndryshme prej të cilave 200 janë fituar në gjendje kristalore.

-Enzimat e ndryshme kane pesha molekulare të ndryshme, p.sh

Ribonukleaza, burimi kryesor pankreasi, ka peshë molekulare 15.000.

Lizozimi, burimi kryesor lotët, i bardhi i vezës, ka peshë molekulare 18.000

Heksokinaza, burimi kryesor pankreasi, ka peshë molekulare 40.000.

Enzimat sipas strukturës kimike ndahen në 3 grupe:^[1]

1. Protein enzime. Janë proteina të thjeshta përbëhen vetëm prej vargut polipeptidik. Aktvititeti i tyre varet nga struktura,që do të thotë nga lloji dhe renditja hapsinore e disa aminoacideve në pjesët e caktuara të vargjeve të tyre peptitdike të cilat quhen grupe aktive.Me largimin e këtyre grupeve me zbërthim parcial të molekulës së enzimit shkaktohet inaktivizimi i enzimit përkatës.Në këtë grup dallohen dy pjesë karatkeristike, grupi kimik për të cilin lidhet sustrati(grupi receptor) dhe pjesa e grupit aktiv prej së cilës varet vet procesi kimik të cilin e katalizon enzimi.

Në këtë grup bëjn pjesë enzimet e traktit digjestiv si pepsina, tripsina, himozina etj.

2.Protein-enzimat me katione metalike (metalo-enzime). Hulumtimet kanë treguar se për veprimin e nëj sërë protein-enzimeve është e domosdoshme prezenca e kationit të caktuar që në këto raste quhet aktivator i veprimit të enzimit.Kështu p.sh fosfataza përmabjn ,, disa Zn kurse disa peptidaza të traktit digjestiv Mn. Me largimin e kationit shkaktohet inaktivizimi i atij enzimi. Joni meatlik e siguron lidhjen midis enzimit dhe substratit, shpesh edhe janë të lidhura fort për molekul të enzimit. Aktivator më të shpesht të veprimit enzimatik janë jonet e Mg, Zn, Co, Ca, Cu.

3.Proteid-enzime. Përbëhen prej proteinës së thjeshtë dhe grupit prostetik me natyrë joproteinike. Pjesa proteinike quhet apoenzim kurse grupi prostetik quhet grup aktiv ose koenzim.

Apoenzimi+koenzimi=holoenzimi

Nëse largohet koenzimi nga proteid-enzima atëher bëhet inaktivizimi i tij. Nga koenzimi varet tipi i reaksionit biokimik që do të thotë lloji i ndryshimit biokimik të cilin e ndihmon ai enzim: oksidimi, dekarboksilimi, transaminimi etj, kurse nga apoenzimi varet specifika e enzimit ndaj substratit, d.m.th nga apoenzimi varet se në cilin komponim organik do të veproj ai enzimë.

Pheashi (Ph) Pheashi është parametri mates i vetive te një enzime. Ai ka 14 nivele, kur një enzime ka ph=7 themi se kjo enzime është neutrale, kur pheashi është me i vogel se 7 themi se kjo enzime ka veti acide, ndërsa kur pheashi është me i madh se 7 kjo enzime ka veti bazike. Ne stomak enzimat kane vlera shume te vogla te pheashit për te furnizuar veten e tyre me acidet qe hyjne. Vlera me e pershtatshme për keto enezima esht ph=2.

Referimet

1. Prof.Dr.Haqif Qerimi: Biokimia; Prishtinë,2002