Angiotenzin konvertujući enzim

Angiotenzin konvertujući enzim (EC 3.4.15.1, dipeptidilna karboksipeptidaza I, peptidaza P, dipeptidna hidrolaza, peptidilna dipeptidaza, angiotenzin konvertujući enzim, kininaza II, angiotenzin I-konvertujući enzim, karboksikatepsin, dipeptidilna karboksipeptidaza, peptidilna dipeptidaza I, peptidilna-dipeptidna hidrolaza, peptidilnadipeptidna hidrolaza, endotelna ćelijska peptidilna dipeptidaza, ACE, peptidilna dipeptidaza-4, PDH, peptidilna dipeptidna hidrolaza, DCP),^{[1][2][3][4][5]} predstavlja peptidazu koja je od velikog značaja za regulaciju krvnog pritiska.^[6]

Peptidilna dipeptidaza A
Angiotenzin konvertujući enzim monomer, Drosophila melanogaster
Identifikatori
EC broj	3.4.15.1
CAS broj	9015-82-1
IntEnz	IntEnz view
BRENDA	BRENDA entry
ExPASy	NiceZyme view
KEGG	KEGG entry
MetaCyc	metabolic pathway
PRIAM	profile
PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Pretraga PMC articles PubMed articles NCBI Protein search

edit

Angiotensin I konvertujući enzim (peptidil-dipeptidaza A) 1
Dostupne strukture
1o86, 1o8a, 1uze, 1uzf, 2c6f, 2c6n, 2iul, 2iux, 2oc2
Identifikatori
Simboli	ACE; ACE1; CD143; DCP; DCP1; MGC26566
Vanjski ID	OMIM: 106180 MGI: 87874 HomoloGene: 37351 GeneCards: ACE Gene
Ontologija gena Molekularna funkcija • aktivnost karboksipeptidaze • aktivnost peptidil-dipeptidaze A • vezivanje jona cinka • aktivnost hidrolaze, dejstvo na glikozilne veze • vezivanje hloridnih jona • vezivanje metalnih jona Celularna komponenta • membranska frakcija • rastvorna frakcija • membrana plazme • membrana • integralno sa membranom plazme Biološki proces • proteoliza • metabolički proces • regulacija krvnog pritiska
Pregled RNK izražavanja
podaci
Ortolozi
Vrsta	Čovek	Miš
Entrez	1636	11421
Ensembl	ENSG00000159640	ENSMUSG00000020681
UniProt	P12821	Q3TU20
RefSeq (mRNA)	NM_000789	NM_009598
RefSeq (protein)	NP_000780	NP_033728
Lokacija (UCSC)	Chr 17: 58.91 - 58.94 Mb	Chr 11: 105.78 - 105.81 Mb
PubMed pretraga

Delovanje

Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju

Odvajanje C-terminalnog dipeptida, oligopeptid--Xaa-Yaa, kad Xaa nije Pro, i Yaa nije Asp niti Glu. Enzim konvertuje angiotensin I u angiotensin II, čime se povećava vazokonstriktorsko dejstvo. Enzim ne deluje na angiotenzin II. ACE indirektno povećava krvni pritisak, pošto utiče na vazokonstrikciju (sužavanje krvnih sudova).^[7][8] Zbog toga se sredstva, takozvani AKE-inhibitori, koriste za lečenje arterijske hipertenzije.

Ovaj od Cl^- jona zavisni, cinkov glikoprotein je generalno vezan za membranu.

Izvori

1. Soubrier, F., Alhenc-Gelas, F., Hubert, C., Allegrini, J., John, M., Tregear, G. and Corvol, P. (1988). „Two putative active centers in human angiotensin I-converting enzyme revealed by molecular cloning”. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 85: 9386-9390. PMID 2849100.
2. Ehlers, M.R.W., Fox, E.A., Strydom, D.J. and Riordan, J.F. (1989). „Molecular cloning of human testicular angiotensin-converting enzyme: the testis enzyme is identical to the C-terminal half of endothelial angiotensin-converting enzyme”. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 86: 7741-7745. PMID 2554286.
3. Wei, L., Clauser, E., Alhenc-Gelas, F. and Corvol, P. (1992). „The two homologous domains of human angiotensin I-converting enzyme interact differently with competitive inhibitors”. J. Biol. Chem. 267: 13398-13405. PMID 1320019.
4. Corvol, P., Williams, T.A. and Soubrier, F. (1995). „Peptidyl dipeptidase A: angiotensin I-converting enzyme”. Methods Enzymol. 248: 283-305. PMID 7674927.
5. David L. Nelson, Michael M. Cox (2005). Principles of Biochemistry (4th izd.). New York: W. H. Freeman. ISBN 0-7167-4339-6.
6. Keith Parker; Laurence Brunton; Goodman, Louis Sanford; Lazo, John S.; Gilman, Alfred (2006). Goodman & Gilman's The Pharmacological Basis of Therapeutics (11 izd.). New York: McGraw-Hill. ISBN 0-07-142280-3.
7. Arthur C. Guyton John E. Hall (1999). Medicinska fiziologija. Beograd: Savremena administracija. ISBN 638705999.
8. Darinka Koraćević, Gordana Bjelaković, Vidosava Đorđević. Biohemija. Savremena administracija. ISBN 86-387-0622-7.

Literatura

• Nicholas C. Price, Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third izd.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X.
• Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 izd.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036.
• Branden C, Tooze J.. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN: 0-8153-2305-0.
• Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 izd.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097.
• Robert A. Copeland (2013). Evaluation of Enzyme Inhibitors in Drug Discovery: A Guide for Medicinal Chemists and Pharmacologists (2nd izd.). Wiley-Interscience. ISBN 111848813X.
• Gerhard Michal, Dietmar Schomburg (2012). Biochemical Pathways: An Atlas of Biochemistry and Molecular Biology (2nd izd.). Wiley. ISBN 0470146842.
• Arthur C. Guyton John E. Hall (1999). Medicinska fiziologija. Beograd: Savremena administracija. ISBN 638705999.
• Darinka Koraćević, Gordana Bjelaković, Vidosava Đorđević. Biohemija. Savremena administracija. ISBN 86-387-0622-7.

Vanjske veze

• MeSH Peptidyl-dipeptidase+A