![cover image](https://wikiwandv2-19431.kxcdn.com/_next/image?url=https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/c/c3/Monotopic_membrane_protein.svg/langru-640px-Monotopic_membrane_protein.svg.png&w=640&q=50)
Периферические мембранные белки
Материал из Википедии — свободной encyclopedia
Перифери́ческие мембрáнные белки́, или внéшние мембрáнные белки́ (англ. Peripheral membrane proteins, extrinsic membrane proteins), представляют собой мембранные белки[1], которые обычно непрочно и лишь временно прикрепляются к биологической мембране, с которой они связаны[2]. Данные белки прикрепляются к интегральным мембранным белкам или проникают в периферические области липидного бислоя. Например, регуляторные белковые субъединицы многих ионных каналов и трансмембранных рецепторов можно определить как периферические мембранные белки. В отличие от интегральных мембранных белков, периферические мембранные белки обычно собираются в водорастворимый компонент, или фракцию, всех белков, выделенных в ходе процедуры очистки белков. Белки с GPI-якорями являются исключением из этого правила и могут иметь свойства очистки, аналогичные свойствам интегральных мембранных белков.
![Thumb image](http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/c/c3/Monotopic_membrane_protein.svg/320px-Monotopic_membrane_protein.svg.png)
1. взаимодействие посредством амфипатической α-спирали, параллельной плоскости мембраны (внутриплоскостная мембранная спираль)
2. взаимодействие посредством гидрофобной петли
3. взаимодействие посредством ковалентно связанного мембранного липида ("липидирование")
4. электростатическое или ионное взаимодействие с мембранными липидами (например, через ион кальция — Ca2+).
Обратимое прикрепление белков к биологическим мембранам регулирует клеточную сигнализацию и многие другие важные клеточные события посредством различных механизмов[3]. Например, тесная связь между многими ферментами и биологическими мембранами может привести их в непосредственную близость к липидному субстрату (субстратам)[4]. Связывание с мембраной может также способствовать перестройке, диссоциации/ассоциации или конформационным изменениям в структурных доменах многих белков, что приводит к увеличению/уменьшению их биологической активности[5][6]. Кроме того, расположение многих белков локализовано либо на внутренней, либо на внешней поверхности или створках их резидентной мембраны[7]. Это облегчает сборку мультибелковых комплексов, увеличивая вероятность любых соответствующих белок-белковых взаимодействий.