Матриксная металлопротеиназа 2

Матриксная металлопротеиназа 2 (MMP2, MMP-2; желатиназа A) - одна из протеиназ внеклеточного матрикса человека, кодируемая геном MMP2 на 16-й хромосоме.

Матриксная металлопротеиназа 2
Доступные структуры PDB Поиск ортологов: PDBe RCSB Список идентификаторов PDB 1CK7, 1CXW, 1EAK, 1GEN, 1GXD, 1HOV, 1J7M, 1KS0, 1QIB, 1RTG, 3AYU
Идентификаторы
Псевдонимы	MMP2, CLG4, CLG4A, MMP-2, MMP-II, MONA, TBE-1, matrix metallopeptidase 2
Внешние ID	OMIM: 120360 MGI: 97009 HomoloGene: 3329 GeneCards: MMP2
Расположение гена (человек) Хр. 16-я хромосома человека[1] Локус 16q12.2 Начало 55,389,700 bp[1] Конец 55,506,691 bp[1]
Расположение гена (Мышь) Хр. 8-я хромосома мыши[2] Локус 8 C5|8 44.99 cM Начало 93,553,919 bp[2] Конец 93,580,048 bp[2]
Паттерн экспрессии РНК Bgee Человек Мышь (ортолог) Наибольшая экспрессия в stromal cell of endometrium skin of hip epithelium of colon left uterine tube Descending thoracic aorta Наибольшая экспрессия в vestibular sensory epithelium body of femur condyle conjunctival fornix fossa Дополнительные справочные данные BioGPS Дополнительные справочные данные
Генная онтология Молекулярная функция zinc ion binding связывание с ионом металла peptidase activity связывание с белками плазмы metalloendopeptidase activity гидролазная активность metallopeptidase activity serine-type endopeptidase activity Компонент клетки цитоплазма мембрана клеточная мембрана саркомер внеклеточная область митохондрия клеточное ядро внеклеточный матрикс внеклеточное пространство collagen-containing extracellular matrix Биологический процесс intramembranous ossification response to hypoxia endodermal cell differentiation ephrin receptor signaling pathway skeletal system morphogenesis extracellular matrix disassembly bone trabecula formation протеолиз Ангиогенез positive regulation of innate immune response collagen catabolic process cellular response to amino acid stimulus face morphogenesis embryo implantation blood vessel maturation positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation cytokine-mediated signaling pathway extracellular matrix organization cellular response to reactive oxygen species positive regulation of smooth muscle cell proliferation ремоделирование тканей response to amyloid-beta Источники: Amigo, QuickGO
Ортологи Вид Человек Мышь Entrez 4313 17390 Ensembl ENSG00000087245 ENSMUSG00000031740 UniProt P08253 P33434 RefSeq (мРНК) NM_004530 NM_001127891 NM_001302508 NM_001302509 NM_001302510 NM_008610 RefSeq (белок) NP_001121363 NP_001289437 NP_001289438 NP_001289439 NP_004521 NP_032636 Локус (UCSC) Chr 16: 55.39 – 55.51 Mb Chr 8: 93.55 – 93.58 Mb Поиск по PubMed Искать[3] Искать[4]
Информация в Викиданных
Смотреть (человек) Смотреть (мышь)

MMP2 специфически активна в отношении коллагена IV, основного компонента базальных мембран.

Клиническое значение

Мутации гена MMP2 ассоциированы с синдромом Торга-Винчестера (OMIM 259600)^[5].

Повышенный уровень MMP2 отмечен в некоторых, но не всех^[6], исследованиях роговицы при кератоконусе. При этом заболевании предполагается наличие дисбаланса матриксных металлопротеиназ с их ингибиторами. В частности, кератоциты стромы больных кератоконусом в одном исследовании демонстрировали повышенную секрецию MMP2 без соответствующего повышения TIMP^[7].

Белковые взаимодействия

Описана способность MMP2 взаимодействовать с THBS2^[8], TIMP2^{[9][10][11][12]}, тромбоспондином 1^[8], CCL7^[13] и TIMP4^[11][12].

См. также

• MMP9, «желатиназа B»

Примечания

1. GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000087245 - Ensembl, May 2017
2. GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000031740 - Ensembl, May 2017
3. Ссылка на публикацию человека на PubMed:  (неопр.) Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
4. Ссылка на публикацию мыши на PubMed:  (неопр.) Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
5. Rouzier C., Vanatka R., Bannwarth S., et al. A novel homozygous MMP2 mutation in a family with Winchester syndrome (англ.) // Genetics^[англ.] : journal. — Genetics Society of America^[англ.], 2006. — Vol. 69, no. 3. — P. 271—276. — doi:10.1111/j.1399-0004.2006.00584.x. — PMID 16542393.
6. Mackiewicz Z., Määttä M., Stenman M., Konttinen L., Tervo T., Konttinen Y. T. Collagenolytic proteinases in keratoconus. (англ.) // Cornea. — 2006. — June (vol. 25, no. 5). — P. 603—610. — doi:10.1097/01.ico.0000208820.32614.00. — PMID 16783151. [исправить]
7. Smith V. A., Matthews F. J., Majid M. A., Cook S. D. Keratoconus: matrix metalloproteinase-2 activation and TIMP modulation. (англ.) // Biochimica Et Biophysica Acta. — 2006. — April (vol. 1762, no. 4). — P. 431—439. — doi:10.1016/j.bbadis.2006.01.010. — PMID 16516444. [исправить]
8. Bein, K; Simons M. Thrombospondin type 1 repeats interact with matrix metalloproteinase 2. Regulation of metalloproteinase activity (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — UNITED STATES, 2000. — October (vol. 275, no. 41). — P. 32167—32173. — ISSN 0021-9258. — doi:10.1074/jbc.M003834200. — PMID 10900205.
9. Morgunova, Ekaterina; Tuuttila Ari, Bergmann Ulrich, Tryggvason Karl. Structural insight into the complex formation of latent matrix metalloproteinase 2 with tissue inhibitor of metalloproteinase 2 (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — United States, 2002. — May (vol. 99, no. 11). — P. 7414—7419. — ISSN 0027-8424. — doi:10.1073/pnas.102185399. — PMID 12032297.
10. Overall, C M; Tam E., McQuibban G A., Morrison C., Wallon U M., Bigg H F., King A E., Roberts C R. Domain interactions in the gelatinase A.TIMP-2.MT1-MMP activation complex. The ectodomain of the 44-kDa form of membrane type-1 matrix metalloproteinase does not modulate gelatinase A activation (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — UNITED STATES, 2000. — December (vol. 275, no. 50). — P. 39497—39506. — ISSN 0021-9258. — doi:10.1074/jbc.M005932200. — PMID 10991943.
11. Bigg, H F; Shi Y E., Liu Y E., Steffensen B., Overall C M. Specific, high affinity binding of tissue inhibitor of metalloproteinases-4 (TIMP-4) to the COOH-terminal hemopexin-like domain of human gelatinase A. TIMP-4 binds progelatinase A and the COOH-terminal domain in a similar manner to TIMP-2 (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — UNITED STATES, 1997. — June (vol. 272, no. 24). — P. 15496—15500. — ISSN 0021-9258. — PMID 9182583.
12. Kai, Heidi S-T; Butler Georgina S., Morrison Charlotte J., King Angela E., Pelman Gayle R., Overall Christopher M. Utilization of a novel recombinant myoglobin fusion protein expression system to characterize the tissue inhibitor of metalloproteinase (TIMP)-4 and TIMP-2 C-terminal domain and tails by mutagenesis. The importance of acidic residues in binding the MMP-2 hemopexin C-domain (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — United States, 2002. — December (vol. 277, no. 50). — P. 48696—48707. — ISSN 0021-9258. — doi:10.1074/jbc.M209177200. — PMID 12374789.
13. McQuibban, G A; Gong J H., Tam E M., McCulloch C A., Clark-Lewis I., Overall C M. Inflammation dampened by gelatinase A cleavage of monocyte chemoattractant protein-3 (англ.) // Science : journal. — UNITED STATES, 2000. — August (vol. 289, no. 5482). — P. 1202—1206. — ISSN 0036-8075. — PMID 10947989.