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medida da eficiência com que uma enzima converte substratos em produtos Da Wikipédia, a enciclopédia livre
No campo da bioquímica, a eficiência cinética[1] ou [2] (também chamada de constante de especificidade),[3] é uma medida da eficiência com que uma enzima converte substratos em produtos.[4] Uma comparação de constantes de especificidade também pode ser usada como uma medida da preferência de uma enzima para diferentes substratos (isto é, especificidade do substrato). Quanto maior a constante de especificidade, mais a enzima "prefere" esse substrato.[5]
As reacções catalisadas por enzimas são saturáveis, e a sua velocidade de catálise não indica uma resposta linear face ao aumento de substrato. Se a velocidade inicial da reacção é medida sobre uma escala de concentrações de substrato (denotada como [S]), a velocidade de reacção (v) aumenta com o acréscimo de [S]. Todavia, à medida que [S] aumenta, a enzima satura-se e a velocidade atinge o valor máximo Vmax.
No modelo da cinética de Michaelis-Menten de uma reacção mono-substrato existe uma reacção bimolecular inicial entre a enzima E e o substrato S para formar o complexo ES. Embora o mecanismo enzimático para a reacção unimolecular possa ser bastante complexo, há tipicamente um passo na determinação da velocidade que permite que se modele o mecanismo como um passo catalítico simples de velocidade constante k2.
k2 também é designado como kcat ou turnover, o valor máximo de reacções enzimáticas catalisadas por segundo.
Com baixas concentrações de substrato [S], a enzima permanece em equilíbrio entre a forma livre E e o complexo enzima-substrato ES; aumentando [S] aumenta [ES] à custa de [E], mudando o equilíbrio para o lado direito. Uma vez que a velocidade de reacção depende da concentração [ES], a velocidade é sensível a pequenas alterações de [S]. Todavia, com altos valores de [S], a enzima fica totalmente saturada com substrato, e existe apenas na forma ES. Nestas condições, a velocidade (v≈k2[E]tot=Vmax) é insensível a pequenas alterações de [S]; assim, [E]tot é a concentração total enzimática
que é aproximadamente igual à concentração [ES] em condições de saturação.
A equação de Michaelis–Menten[6] descreve como a velocidade de reacção v depende da posição do equilíbrio ligado ao substrato e da constante de velocidade k2. Michaelis e Menten mostraram que se k2 for bem menor que k-1 (chamada a aproximação de equilíbrio), pode obter-se a seguinte equação:
Esta equação de Michaelis-Menten é a base da maior parte da cinética enzimática mono-substrato.
A constante de Michaelis Km é definida como a concentração para a qual a velocidade da reacção enzimática é metade de Vmax. Isto pode verificar-se ao substituir Km = [S] na equação de Michaelis-Menten. Se o passo de determinação da velocidade for lento, quando comparado com a dissociação do substrato (k2 << k-1), então a constante de Michaelis Km é aproximadamente à constante de dissociação do complexo ES, embora tal situação seja relativamente rara.
A situação mais normal dá-se quando k2 > k-1 , resultando na por vezes chamada cinética de Briggs-Haldane.[7] A equação ainda se verifica em condições mais gerais, como provém da aproximação ao estado estacionário. Durante o período inicial, a velocidade de reacção v é relativamente constante, indicando que [ES] é também aproximadamente constante (cf. equação 1):
Assim, a concentração [ES] é dada pela fórmula
em que a constante de Michaelis Km é definida por
([E] é a concentração de enzima livre). Em conjunto, a fórmula geral para a velocidade de reacção v vem pela equação de Michaelis-Menten:
A constante de especificidade é uma medida da eficiência de conversão pela enzima do substrato em produto. Usando a definição da constante de Michaelis , a equação escreve-se na forma
sendo [E] a concentração de enzima livre. Assim, a constante de especificidade é um modo eficaz de obter a constante de segunda ordem da velocidade para enzimas livres na reacção com substrato livre para formação de produto. A constante de especificidade é limitada pela frequência com que o substrato e a enzima se encontram na solução, podendo atingir 1010 M−1 s−1.[8] Esta taxa máxima é amplamente não dependente da dimensão do substrato ou da enzima.[9] A razão entre constantes de especificidade para dois substratos é uma comparação quantitativa da eficiência da enzima na conversão dos substratos. O declive do gráfico de Michaelis-Menten com baixa concentração de substrato [S] (i.e. [S] << Km) também resulta na constante de especificidade.
A constante Michaelis,[10] por sua vez, é definida da seguinte forma:
A constante de Michaelis é igual à concentração de substrato na qual a enzima converte substratos em produtos à metade de sua taxa máxima e, portanto, está relacionada à afinidade do substrato pela enzima.
A constante catalítica () é a taxa de formação do produto quando a enzima está saturada com substrato e, portanto, reflete a taxa máxima da enzima. A taxa de formação do produto depende de quão bem a enzima se liga ao substrato e a rapidez com que a enzima converte o substrato no produto depois que o substrato é ligado.
Para uma enzima cineticamente perfeita, todo encontro entre enzima e substrato leva ao produto e, portanto, a velocidade da reação é limitada apenas pela taxa em que a enzima encontra o substrato em solução. Portanto, o limite superior para é igual à taxa de difusão do substrato que está entre 108 e 109 s−1M−1.[11]
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