Domínio C1

Domínio de ligação a forbol éster/diacilglicerol (domínio C1)
	Domínio C1
Indicadores
Símbolo	C1
Pfam	PF00130
InterPro	IPR002219
SMART	C1
PROSITE	PDOC00379
SCOP	2cpk
CDD	cd00029
Família OPM	63
Proteína OPM	1ptr
	Estruturas PDB disponíveis:; 1ptr :231-280 1ptq :231-280 1xa6A:215-267 1y8fA:567-616 1far :139-187 1faq :139-187 1kbfA:334-378 1kbeA:334-378 1r79A:236-286

O domínio C1 (também conhecido como domínio de ligação a forbol éster/diacilglicerol) é um domínio presente na região N-terminal das proteínas quinases C (PKC's). É um domínio cuja função é o de se ligar a um importante segundo mensageiro, o diacilglicerol (DAG), assim como os análogos ésteres de forbol.^[1]A região N-terminal se PKC é composta pelo domíno C1.^[2] O domínio C1 é ativo tanto nas cPKC's (clássicas) quanto nas nPKC's (novel), e embora presente nas aPKC's (atípicas), não apresenta atividade ^[3].

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Os ésteres de forbol (como o PMA) são análogos de DAG e potentes causadores de tumor. O DAG ativa uma família de proteínas cinases de serina/treonina, conhecida coletivamente como proteínas cinase C (PKC). Sua ação de estimulação é diretamente na PKC, ativando-a.

A região N-terminal da PKC, o domínio C1, liga-se a PMA e DAG em uma maneira dependente de zinco e de fosfolipídeo. Essa região contém uma ou duas cópias de domínios ricos em cisteína, que é composto por aproximadamente 50 resíduos de aminoácidos, essencial para ligar DAG/PMA. O domínio se liga a dois íons de zinco, provavelmente ancorados em 6 cisteínas e 2 histidinas altamente conservadas.

AKAP13; ARAF; ARHGAP29; ARHGEF2; BRAF; CDC42BPA; CDC42BPB; CDC42BPG; CHN1; CHN2; CIT; DGKA; DGKB; DGKD; DGKE; DGKG; DGKH; DGKI; DGKK; DGKQ; DGKZ; GMIP; HMHA1; KSR1; KSR2; MYO9A; MYO9B; PDZD8; PRKCA; PRKCB1; PRKCD; PRKCE; PRKCG; PRKCH; PRKCI; PRKCN; PRKCQ; PRKCZ; PRKD1; PRKD2; PRKD3; RACGAP1; RAF1; RASGRP; RASGRP1; RASGRP2; RASGRP3; RASGRP4; RASSF1; RASSF5; ROCK1; ROCK2; STAC; STAC2; STAC3; TENC1; UNC13A; UNC13B; UNC13C; VAV1; VAV2; VAV3;

[1]
Azzi A, Boscoboinik D, Hensey C (1992). «The protein kinase C family». Eur. J. Biochem. (em inglês). 208 (3): 547–557. PMID 1396661. doi:10.1111/j.1432-1033.1992.tb17219.x
[2]
Kikkawa U, Nishizuka Y, Igarashi K, Fujii T, Ono Y, Kuno T, Tanaka C (1989). «Phorbol ester binding to protein kinase C requires a cysteine-rich zinc-finger-like sequence». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. (em inglês). 86 (13): 4868–4871. PMC 297516. PMID 2500657. doi:10.1073/pnas.86.13.4868
[3]
Newton, Alexandra C. (abril de 2018). «Protein kinase C: perfectly balanced». Critical Reviews in Biochemistry and Molecular Biology. 53 (2): 208–230. ISSN 1549-7798. PMC 5901981. PMID 29513138. doi:10.1080/10409238.2018.1442408

UMich Orientação das Proteínas nas Membranas famílias/superfamília-63 (em inglês) Orientações dos domínios C1 nas membranas (OPM)

[PUB00001427-1] [1]
Azzi A, Boscoboinik D, Hensey C (1992). «The protein kinase C family». Eur. J. Biochem. (em inglês). 208 (3): 547–557. PMID 1396661. doi:10.1111/j.1432-1033.1992.tb17219.x

[PUB00004685-2] [2]
Kikkawa U, Nishizuka Y, Igarashi K, Fujii T, Ono Y, Kuno T, Tanaka C (1989). «Phorbol ester binding to protein kinase C requires a cysteine-rich zinc-finger-like sequence». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. (em inglês). 86 (13): 4868–4871. PMC 297516. PMID 2500657. doi:10.1073/pnas.86.13.4868

[3] [3]
Newton, Alexandra C. (abril de 2018). «Protein kinase C: perfectly balanced». Critical Reviews in Biochemistry and Molecular Biology. 53 (2): 208–230. ISSN 1549-7798. PMC 5901981. PMID 29513138. doi:10.1080/10409238.2018.1442408

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Domínio C1

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Proteínas humanas que contém esse domínio

Referências

Ligações externas