Receptory sprzężone z białkami G

Receptory sprzężone z białkami G (GPCR – z ang. G Protein-Coupled Receptor; receptory siedmiotransbłonowe, 7TM) – rodzaj transmembranowych receptorów metabotropowych, które reagują na sygnały docierające do komórki za pośrednictwem neuroprzekaźników aktywując białko G związane z receptorem po drugiej stronie błony komórkowej^[1].

Schematyczna budowa GPCR. Widoczne siedem domen transbłonowych typu 7TM

Budowa

Receptory GPCR są zbudowane z pojedynczego polipeptydu (łańcucha aminokwasowego) o strukturze α-helikalnej. Cząsteczki receptora są silnie sfałdowane i zanurzone w błonie komórkowej, przez którą łańcuch polipeptydowy przechodzi siedmiokrotnie, tworząc hydrofobową domenę transmembranową (7TM), stąd nazwa "siedmiohelikalne transmembranowe receptory komórkowe". Koniec karboksylowy (−COOH) polipeptydu znajduje się zawsze wewnątrz, a koniec aminowy (−NH₂) zawsze na zewnątrz komórki.

Po przyłączeniu liganda zewnątrzkomórkowego zmienia się konformacja części wewnątrzkomórkowej, w efekcie białko G zostaje zaktywowane i może dalej przekazywać sygnał danego szlaku fizjologicznego^[1].

Budowa GPCR z zaznaczeniem najistotniejszych motywów białka

Drugim typem receptorów metabotropowych obok receptorów GPCR są kinazy receptora tyrozynowego^[2].

Rodzaje

Do grupy receptorów GPCR należą:

• receptory adenozynowe
• receptory adrenergiczne α i β
• receptory dopaminowe D₁, D₂
• receptory histaminowe H₁, H₂, H₃
• receptory kannabinoidowe CB1, CB2
• receptory melatoninowe Mel1
• receptory opioidowe μ, δ i κ
• wszystkie receptory serotoninowe poza 5-HT₃

Zobacz też

• receptory chemokin