Grønt fluorescerende protein
From Wikipedia, the free encyclopedia
From Wikipedia, the free encyclopedia
Grønt fluorescerende protein (GFP, eng; green fluorescent protein) er et protein som skinner grønt når det belyses med blått lys.[1] Denne egenskapen gjør at proteinet, som først ble isolert i maneten Aequorea victoria, har blitt mye brukt for å studere biokjemiske prosesser i celler. Martin Chalfie, Osamu Shimomura og Roger Y. Tsien delte Nobelprisen i kjemi i 2008 for sin oppdagelse og anvendelse av GFP.
I cellebiologi og molekylærbiologi brukes GFP ofte som et rapporteringsgen for å studere genuttrykk. Modifiserte former av proteinet har blitt brukt som biosensorer, og genet som enkoder for GFP har blitt satt inn i mange dyr for å vise at et gen kan være uttrykt i en hel organisme. Genet for GFP kan introduseres i organismer og opprettholdes i genomet gjennom oppdrett, eller injiseres lokalt gjennom et virus.
GFP består av 238 aminosyrer[2] og har en klassisk β-tønneform bestående av elleve β-flak med en eller flere α-helikser i midten som inneholder fluoroforet. Det tettpakkede tønneskallet beskytter fluoroforet fra å undertrykkes av det omliggende mikromiljøet, mens de innovervendte sidegruppene i tønnen fremkaller reaksjoner som leder til fluorofordannelse. Dette skjer i en serie diskrete tidssteg med bestemte eksitasjons- og emisjonsegenskaper.
Eksitasjonsspekteret til GPF fra A. victoria har sin høyeste topp ved en bølgelengde på 395 nm og en sekundær topp på 475 nm. Emisjonsspekteret har en topp på 509 nm, som ligger i den lavere delen av det grønne spekteret. GFP isolert fra Renilla reniformis har én enkelt topp i eksitasjonsspekteret ved 498 nm.
Seamless Wikipedia browsing. On steroids.
Every time you click a link to Wikipedia, Wiktionary or Wikiquote in your browser's search results, it will show the modern Wikiwand interface.
Wikiwand extension is a five stars, simple, with minimum permission required to keep your browsing private, safe and transparent.
