아스파라긴(영어: asparagine) (기호: Asn 또는 N)[2]은 단백질의 생합성에 사용되는 α-아미노산이다. 아스파라긴은 α-아미노기(생물학적 조건에서 양성자화된 −NH+
3 형태), α-카복실기(생물학적 조건에서 탈양성자화된 −COO− 형태) 및 곁사슬인 카복사마이드를 포함하고 있다. 아스파라긴은 극성(생리학적 pH에서) 비전하 아미노산으로 분류된다. 아스파라긴은 비필수 아미노산으로 인체에서 합성될 수 있다. 아스파라긴은 AAU, AAC 코돈에 의해 암호화되어 있다.
![]() L-아스파라긴의 골격 구조식 | |||
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이름 | |||
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IUPAC 이름
asparagine | |||
별칭
2-amino-3-carbamoylpropanoic acid | |||
식별자 | |||
3D 모델 (JSmol) |
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ChEBI | |||
ChEMBL | |||
ChemSpider | |||
DrugBank | |||
ECHA InfoCard | 100.019.565 | ||
EC 번호 |
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KEGG | |||
PubChem CID |
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UNII | |||
CompTox Dashboard (EPA) |
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성질 | |||
C4H8N2O3 | |||
몰 질량 | 132.119 g·mol−1 | ||
겉보기 | 흰색 결정 | ||
밀도 | 1.543 g/cm3 | ||
녹는점 | 234 °C (453 °F; 507 K) | ||
끓는점 | 438 °C (820 °F; 711 K) | ||
2.94 g/100 mL | |||
용해도 | 산, 염기에 용해되고, 메탄올, 에탄올, 에터, 벤젠에는 무시할 수 있음 | ||
log P | −3.82 | ||
산성도 (pKa) |
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자화율 (χ) |
-69.5·10−6 cm3/mol | ||
구조 | |||
orthorhombic | |||
열화학 | |||
표준 생성 엔탈피 (ΔfH⦵298) |
−789.4 kJ/mol | ||
위험 | |||
물질 안전 보건 자료 | Sigma-Alrich | ||
NFPA 704 (파이어 다이아몬드) | |||
인화점 | 219 °C (426 °F; 492 K) | ||
역사
아스파라긴은 1806년에 프랑스의 화학자 루이니콜라 보클랭과 피에르 장 로비케(당시에 젊은 조수)에 의해 결정 형태로 처음 분리되었다. 아스파라긴은 아스파라거스 주스에 풍부하게 존재하며,[3][4] 이로부터 분리되었기 때문에 붙여진 이름이다. 아스파라긴은 최초로 분리된 아미노산이다.[5]
3년 후인 1809년에 피에르 장 로비케는 민감초 뿌리에서 아스파라긴과 매우 유사한 특성을 갖는 물질을 확인했으며,[6] 오귀스트 아르튀르 플리송은 1828년에 이것 자체가 아스파라긴이라는 것을 확인했다.[7][8]
아스파라긴의 구조를 결정하는 데 수십년의 연구가 소요되었다. 아스파라긴의 실험식은 1833년에 프랑스의 화학자 앙투안 프랑수아 보트롱 샤라르(Antoine François Boutron Charlard)와 테오필 질 펠루즈에 의해 처음으로 결정되었다. 같은 해에 독일의 화학자 유스투스 폰 리비히는 더 정확한 실험식을 도출해 냈다.[9][10] 1846년에 이탈리아의 화학자 라파엘레 피리아는 아스파라긴을 아질산으로 처리하여 분자의 아미노기(–NH2)를 제거하여 아스파라긴을 말산으로 전환시켰다.[11] 이것으로 4개의 탄소 원자로 이루어진 사슬 구조임을 알아냈다. 피리아는 아스파라긴이 말산의 다이아마이드라고 생각했다.[12] 그러나 1862년에 독일의 화학자 헤르만 콜베는 이러한 추측이 틀렸음을 보여주었다. 대신 콜베는 아스파라긴이 석신산의 아민의 아마이드라고 결론지었다.[13] 1886년에 이탈리아의 화학자 아르날도 피우티(Arnaldo Piutti, 1857–1928)는 아스파라긴의 많은 특성들을 공유하지만 그것과는 다른 천연 형태의 아스파라긴의 거울상 이성질체를 발견했다.[14] 아스파라긴의 구조가 아직 완전히 알려지지 않았기 때문에(분자 내 아미노기의 위치는 아직 결정되지 않았다)[15] 피우티는 아스파라긴을 합성하여 1888년에 아스파라긴의 실제 구조를 발표했다.[16]
단백질에서의 구조적 기능
아스파라긴의 곁사슬은 펩타이드 골격과 수소 결합 상호작용을 형성할 수 있기 때문에, 아스파라긴 잔기는 α 나선의 시작 부분 근처에서 종종 Asx 턴 및 Asx 모티프, 유사한 턴 모티프 또는 β 시트에서 아마이드 고리로 발견된다. 아스파라긴의 역할은 폴리펩타이드 골격에 의해 충족되는 수소 결합 상호작용을 "캡핑"하는 것으로 생각할 수 있다.
아스파라긴은 또한 탄수화물 사슬을 추가하여 단백질 사슬을 변형하는 N-결합 글리코실화의 핵심 부위를 제공한다. 일반적으로 탄수화물 사슬은 아스파라긴 잔기가 X-세린 또는 X-트레오닌에 의해 C 측면에 있는 경우에만 아스파라긴 잔기에 첨가될 수 있다. 여기서 X는 프롤린을 제외한 임의의 아미노산이다.[17]
아스파라긴은 HIF1 저산소증 유도성 전사인자에서 하이드록실화될 수 있다. 이러한 변형은 HIF1-매개 유전자 활성화를 억제한다.[18]
공급원
식이 공급원
아스파라긴은 비필수 아미노산으로 인체에서 대사 경로의 중간생성물로부터 합성될 수 있기 때문에 음식물을 통해 반드시 섭취해야 할 필요는 없다.
아스파라긴은 다음의 공급원에서 발견된다.
생합성 및 분해
아스파라긴의 전구체는 옥살로아세트산이며, 옥살로아세트산은 아미노기전이효소에 의해 아스파르트산으로 전환된다. 아미노기전이효소는 아미노기를 글루탐산으로부터 옥살로아세트산으로 전이시켜 α-케토글루타르산 및 아스파르트산을 생성한다. 아스파라긴 합성효소는 아스파르트산, 글루타민, ATP로부터 아스파라긴, 글루탐산, AMP, 피로인산을 생성한다. 아스파라긴 합성효소는 ATP를 사용하여 아스파르트산을 활성화시켜 β-아스파르틸-AMP를 생성시킨다. 글루타민은 아미노기를 제공하여, 이는 β-아스파르틸-AMP와 반응하여 아스파라긴 및 유리 AMP를 생성한다.[19]
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생합성의 역반응에서 아스파라긴은 아스파라기네이스에 의해 아스파르트산으로 가수분해된다. 아스파르트산은 α-케토글루타르산으로부터 글루탐산과 옥살로아세트산을 형성하기 위해 아미노기 전이반응을 겪는다. 옥살로아세트산은 시트르산 회로로 들어간다.[19]
아크릴아마이드에 관한 논란
아스파라긴과 환원당 또는 기타 카보닐기 공급원의 혼합물을 가열하면 아크릴아마이드가 생성된다. 아크릴아마이드는 감자 튀김, 감자 칩, 토스트와 같은 구운 식품에서 생성된다. 아크릴아마이드는 간에서 발암 가능성이 있는 글리시드아마이드로 전환된다.[20]
기능
아스파라긴은 뇌의 발생과 기능에 필요하다.[21] 아스파라긴의 가용성은 또한 폭스바이러스의 복제에서 단백질 합성에 중요하다.[22]
아스파라긴에 N-아세틸글루코사민을 첨가하는 것은 소포체에서 올리고사카릴트랜스퍼레이스에 의해 수행된다.[23] 이러한 글리코실화는 단백질 구조[24]와 단백질 기능[25] 모두에 중요하다.
같이 보기
각주
외부 링크
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