amyloid

관여한다. 이때 자유에너지변화량(free energy change)은 -33KJ/mole로 알려져있다. 한편 아밀로이드 베타 단백질(Amyloid beta protein,Aβ)의 축적은 PDH의 활동을 억제하는 것으로 보고되었다. 생체에너지학 피루브산 탈수소효소 복합체 보조

JR, Lee SY, Ramamoorthy A (Jul 2011). “A partially folded structure of amyloid-beta(1-40) in an aqueous environment”. 《Biochemical and Biophysical Research

molecular chaperone DNAJB6 with growing amyloid-beta 42 (Aβ42) aggregates leads to sub-stoichiometric inhibition of amyloid formation.”. 《J. Biol. Chem.》 289

정상적인 단백질 분자를 비정상적인 구조를 가진 단백질로 변환시킨다는 가설이 있다. 알려진 모든 프라이온들은 아밀로이드 접힘(amyloid fold)을 형성한다. 이렇게 바뀐 구조는 극히 안정적이며 감염된 조직에 축적되어, 조직손상과 세포의 사멸을 일으킨다. 이와 같이

atypical granular corneal dystrophy with pathologic features of lattice-like amyloid deposits. A study of these families”. 《Ophthalmology》 95 (1): 46–51. doi:10