트랜스페린(영어: transferrin)은 척추동물에서 발견되는 당단백질로 혈장에서 철(Fe)에 결합하여 철의 운반을 매개한다.[5] 간에서 생산되며 두 개의 Fe3+ 이온과 결합할 수 있는 부위를 가지고 있다.[6] 사람 트랜스페린은 TF 유전자에 의해 암호화되어 있으며 분자량은 76kDa이다.[7][8]
간략 정보 TF, 사용 가능한 구조 ...
TF |
---|
|
사용 가능한 구조 |
---|
PDB | 동원체 검색: PDBe RCSB |
---|
PDB ID 코드 목록 |
---|
4X1D, 1A8E, 1A8F, 1B3E, 1BP5, 1BTJ, 1D3K, 1D4N, 1DTG, 1FQE, 1FQF, 1JQF, 1N7W, 1N7X, 1N84, 1OQG, 1OQH, 1RYO, 1SUV, 2HAU, 2HAV, 2O7U, 2O84, 3FGS, 3QYT, 3S9L, 3S9M, 3S9N, 3SKP, 3V83, 3V89, 3V8X, 3VE1, 4H0W, 4X1B, 5DYH |
|
|
식별자 |
---|
다른 이름 | TF, PRO1557, PRO2086, TFQTL1, HEL-S-71p, transferrin |
---|
외부 ID | OMIM: 190000 MGI: 98821 HomoloGene: 68153 GeneCards: TF |
---|
|
|
RNA 발현 패턴 |
---|
Bgee | 인간 | 쥐(동원체) |
---|
최상위 발현 | - 미주신경 아래신경절
- 뇌량
- superior vestibular nucleus
- 내피세포
- 다리뇌
- middle frontal gyrus
- 아래올리브핵
- C1 segment
- 배쪽 피개부
- 시신경
|
| 최상위 발현 | - left lobe of liver
- 망막색소상피세포
- 태아
- 백색지방조직
- fetal liver hematopoietic progenitor cell
- transitional epithelium of urinary bladder
- 타원주머니
- 난황낭
- left lung lobe
- deep cerebellar nuclei
|
| 추가 참조 발현 데이터 |
|
---|
BioGPS | |
---|
|
|
|
위키데이터 |
|
닫기
트랜스페린 당단백질은 철과 강하게 결합하지만 그 결합은 가역적이다. 트랜스페린과 결합한 상태인 철은 체내 존재하는 전체 철의 0.1%보다 적지만(4mg), 교체 속도가 가장 빠르며(25mg/24h) 체내에 가장 중요한 철의 저장고 역할을 한다. 철과 결합하는 친화도는 매우 높으며, pH 7.4에서 결합상수는 1020 M−1이다.[9] 그러나 pH가 중성 이하로 떨어지면 친화도가 계속 떨어진다.[10] 트랜스페린은 척추동물의 다양한 체액에 들어 있다.[11][12] 몇몇 척추동물은 혈림프에 트랜스페린과 유사하게 작용하는 단백질이 존재한다.[11][13]
철과 결합하지 않은 트랜스페린은 아포트랜스페린(apotransferrin)이라고 한다.
Hall DR, Hadden JM, Leonard GA, Bailey S, Neu M, Winn M, Lindley PF (January 2002). “The crystal and molecular structures of diferric porcine and rabbit serum transferrins at resolutions of 2.15 and 2.60 A, respectively”. 《Acta Crystallographica. Section D, Biological Crystallography》 58 (Pt 1): 70–80. doi:10.1107/s0907444901017309. PMID 11752780.
Aisen P, Leibman A, Zweier J (March 1978). “Stoichiometric and site characteristics of the binding of iron to human transferrin”. 《The Journal of Biological Chemistry》 253 (6): 1930–7. doi:10.1016/S0021-9258(19)62337-9. PMID 204636.
Nicotra S, Sorio D, Filippi G, De Gioia L, Paterlini V, De Palo EF, 외. (November 2017). “Terbium chelation, a specific fluorescent tagging of human transferrin. Optimization of conditions in view of its application to the HPLC analysis of carbohydrate-deficient transferrin (CDT)”. 《Analytical and Bioanalytical Chemistry》 409 (28): 6605–6612. doi:10.1007/s00216-017-0616-z. PMID 28971232. S2CID 13929228.
MacGillivray RT, Moore SA, Chen J, Anderson BF, Baker H, Luo Y, 외. (June 1998). “Two high-resolution crystal structures of the recombinant N-lobe of human transferrin reveal a structural change implicated in iron release”. 《Biochemistry》 37 (22): 7919–28. doi:10.1021/bi980355j. PMID 9609685.
Dewan JC, Mikami B, Hirose M, Sacchettini JC (November 1993). “Structural evidence for a pH-sensitive dilysine trigger in the hen ovotransferrin N-lobe: implications for transferrin iron release”. 《Biochemistry》 32 (45): 11963–8. doi:10.1021/bi00096a004. PMID 8218271.