올리고펩타이드

올리고펩타이드(영어: oligopeptide)는 2~20개의 아미노산으로 구성되며 다이펩타이드, 트라이펩타이드, 테트라펩타이드 및 펜타펩타이드 등을 포함한다. 올리고펩타이드는 종종 펩타이드라고도 불리며, "올리고-(oligo-)"는 "몇몇(a few)"이라는 의미이다. 자연에서 생성되는 올리고펩타이드의 주요 부류로는 아에루기노신, 사이아노펩톨린, 마이크로시스틴, 마이크로비리딘, 마이크로기닌, 아나바에노펩틴 및 사이클라마이드가 있다. 마이크로시스틴은 음용수에서의 잠재적인 독성 때문에 가장 잘 연구되었다.^[1] 일부 올리고펩타이드들을 검토한 결과 가장 큰 부류는 사이아노펩톨린(40.1%)이고 다음으로 마이크로시스틴(13.4%)인 것으로 나타났다.^[2]

녹색으로 표시된 아미노 말단(L-발린)과 파란색으로 표시된 카복실 말단(L-알라닌)을 가지고 있는 트라이펩타이드 (예: Val-Gly-Ala)

녹색으로 표시된 아미노 말단(L-발린)과 파란색으로 표시된 카복실 말단(L-알라닌)을 가지고 있는 테트라펩타이드 (예: Val-Gly-Ser-Ala)

생성

올리고펩타이드는 사이클라마이드와 마이크로비리딘이 리보솜을 통해 합성되는 것을 제외하고 비리보솜 펩타이드 합성효소에 의해 생성된다.^[3]

예

올리고펩타이드의 예는 다음과 같다.^[4]

• 아마니틴 – 여러 다른 버섯종들의 자실체에서 발견되는 고리형 펩타이드이다. 이들은 대부분의 진핵생물에서 RNA 중합효소의 강력한 저해제이며, mRNA의 생성과 단백질 합성을 방해한다. 이들 펩타이드는 전사 연구에 중요하다. α-아마니틴은 알광대버섯(Amanita phalloides)의 주요 독소로 사람이나 동물에 유해하다.
• 안티파인 – 다양한 세균에 의해 생성되며 프로테에이스 저해제로 작용하는 올리고펩타이드이다.
• 세룰레타이드 – 호주청개구리의 피부에서 발견되는 특이적인 디카펩타이드이다. 세룰레타이드는 콜레시스토키닌에 대한 작용 및 구성과 관련하여 공통점이 많다. 세룰레타이드는 위액, 담즙액, 이자액의 분비를 자극하고, 특정 평활근을 자극한다. 세룰레타이드는 실험 동물에서 췌장염을 유도하는 데 사용된다.
• 글루타티온 – 세포에서 많은 역할을 하는 트라이펩타이드이다. 글루타티온은 배설이 잘 되도록 약물을 잘 녹게하기 위해 약물과 결합하고, 일부 효소의 보조 인자이며, 단백질의 이황화 결합 재배열에 관여하고, 과산화물을 환원시킨다.
• 류펩틴 – 방선균에 의해 생성되며 프로테이스 저해제로 작용하는 아실화된 올리고펩타이드이다. 류펩틴은 트립신, 플라스민, 칼리크레인, 파파인 및 카텝신을 다양한 정도로 저해하는 것으로 알려져 있다.
• 네트롭신 – 스트렙토미세스 네트롭시스(Streptomyces netropsis)에서 발견되는 올리고펩타이드이다. 네트롭신은 세포독성이며, DNA의 A-T 영역에 대한 강력하고 특이적인 결합은 유전 연구에 유용하다.
• 펩스타틴 – 방선균의 배양 여과액에서 분리된 N-아실화 올리고펩타이드로 펩신 및 레닌과 같은 산 프로테에이스를 저해하는 데 특이적으로 작용한다.
• 펩타이드 T – N-(N-(N(2)-(N-(N-(N-(N-D-알라닐 L-세릴)-L-트레오닐)-L-트레오닐) L-트레오닐)-L-아스파라기닐)-L-티로실) L-트레오닌이다. HIV 외피 단백질 gp120과 서열 상동성을 공유하는 옥타펩타이드이다. 펩타이드 T는 AIDS 치료에서 항바이러스제로 유용할 수 있다. 펩타이드 T의 4번째~8번째 아미노산으로 구성된 핵심 펜타펩타이드 서열인 TTNYT는 CD4 수용체에 부착하는 데 필요한 HIV 외피 서열이다.
• 팔로이딘 – 알광대버섯에서 주로 분리되는 매우 독성이 강한 폴리펩타이드이다. 버섯 중독에서 치명적인 간, 콩팥 및 중추신경계 손상을 일으키며, 간 손상 연구에 사용된다.
• 테프로타이드 – 인공적인 노나펩타이드(Pyr-Trp-Pro-Arg-Pro-Gln-Ile-Pro-Pro)는 독사의 일종인 보트롭스 자라라카(Bothrops jararaca)의 펩타이드와 정확히 일치한다. 테프로타이드는 키네이스 II 및 안지오텐신 I을 저해하며 항고혈압제로 제안되었다.
• 터프트신 – N(2)-((1-(N(2)-L-트레오닐)-L-리실)-L-프롤릴)-L-아르기닌이다. 백혈구 γ-글로불린의 효소적 절단에 의해 비장에서 만들어지는 테트라펩타이드이다. 터프트신은 특히 혈액 다형핵 백혈구 및 호중구의 식세포 활성을 자극한다. 펩타이드는 γ-글로불린 분자의 Fd 절편에 위치한다.

같이 보기

• 마이크로펩타이드
• 올리고에스터
• 올리고머
• 올리고펩티데이스
• 펩타이드 합성
• 프로테에이스
• 다이펩타이드
• 트라이펩타이드
• 테트라펩타이드
• 폴리펩타이드

각주

1. Martin Welker and Hans Von Döhren (2006). “Cyanobacterial peptides – Nature's own combinatorial biosynthesis”. 《FEMS Microbiology Reviews》 30 (4): 530–563. doi:10.1111/j.1574-6976.2006.00022.x. PMID 16774586.
2. George E. Chlipala, Shunyan Mo, and Jimmy Orjala (2011). “Chemodiversity in Freshwater and Terrestrial Cyanobacteria – a Source for Drug Discovery”. 《Curr Drug Targets》 12 (11): 1654–73. doi:10.2174/138945011798109455. PMC 3244969. PMID 21561419.
3. Ramsy Agha, Samuel Cirés, Lars Wörmer and Antonio Quesada (2013). “Limited Stability of Microcystins in Oligopeptide Compositions of Microcystis aeruginosa (Cyanobacteria): Implications in the Definition of Chemotypes”. 《Toxins》 5 (6): 1089–1104. doi:10.3390/toxins5061089. PMC 3717771. PMID 23744054.
4. Argos, Patrick. “An Investigation of Oligopeptides Linking Domains in Protein Tertiary Structures and Possible Candidates for General Gene Fusion” (PDF). European Molecular Biology Laboratory. 2014년 7월 28일에 원본 문서 (PDF)에서 보존된 문서. 2014년 7월 28일에 확인함.

외부 링크

• Structural Biochemistry/Proteins/Amino Acids (Wikibooks)