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단백체학(蛋白體學) 또는 단백질체학(蛋白質體學) 또는 프로테오믹스(영어: proteomics)는 세포 안 또는 개체 안의 모든 단백질을 총체적으로 연구하는 학문을 말한다. 생물정보학의 한 분야이기도 하다. 유전체학, 전사체학, 상호작용체학등과 같이 1990년대 중반에 생겨난 신조어이다.
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2000~2003년 인간 게놈 프로젝트가 성공적으로 마무리되는 동안, 발견된 인간 유전자(gene)는 예상보다 너무 적었다. 10만개가 아니라 3만개였던 것이다. 이것으로는 인간의 모든 형질을 표현하기 부족해 보였다. 연구 결과, 과학자들은 하나의 유전자가 단 하나의 단백질을 합성하는 것이 아니라는 사실을 알았다. 따라서 3만개의 유전자에서 훨씬 더 많은 단백질이 합성될 수 있는 것이다.
궁극적으로 인간 생체 활동의 기본 단위는 단백질이다. 단백질에는 많은 종류와 함께 많은 변이가 있으며, 하나의 기능단위에 대한 모든 가능한 단백질 집합을 단백체(Proteome)라고 부른다.
인간의 모든 단백체를 밝혀내는 작업은 생명의 비밀에 한 걸음 더 다가가는 길이며, 인간 게놈 프로젝트보다 훨씬 더 어려운 일이다. 현재 많은 진전이 이루어지고 있는 중이다.
Proteomics는 단백질을 총체적으로 연구하는 학문입니다. [1] [2] 단백질은 근육 조직 의 섬유 구조 뿐 아니라, 음식 소화와 DNA 의 합성 및 복제를 포함한 모든 생명 현상을 가능하게 만드는 효소를 구성하는 성분입니다. 따라서 유기 생명체에게 필수적입니다. 또 다른 단백질의 종류로는 감염으로부터 개체를 보호하는 항체와 체내 신호 전달 물질인 호르몬이 있습니다.
단백체(proteome)은 유기체 또는 시스템 단위에서 생산됐거나 가공된 전체 단백질 집합입니다. Proteomics를 통해 우리는 계속해서 증가하는 단백질의 종류를 밝혀내고 있습니다. 단백체는 세포나 유기체가 겪는 생애 주기나 각각의 생존 요건 또는 스트레스에 따라 달라집니다. [3]
Proteomics는 인간 유전체 프로젝트(Human Genome Project)를 포함한 여러 게놈 프로젝트가 밝힌 유전 정보로부터 많은 이점을 얻은 다학제적(interdisciplinary) 영역입니다. [4] Proteomics는 단백체의 단백질 구성, 구조 및 활성과 같이 전반적인 수준부터 단백체를 탐색하며, 기능 유전체학 의 중요한 요소입니다.
Proteomics는 일반적으로 단백질과 proteome의 총체적 실험 분석을 의미하지만 종종 단백질 정제 및 질량 분석법을 뜻하기도 합니다. 실제로, 질량 분석법은 수백만 개의 세포로 구성된 대규모 샘플 [5] 부터 단일 세포 단위까지 모두 유용하게 사용할 수 있는 강력한 proteomes 분석법입니다. [6] [7]
프로테오믹스로 간주될 수 있는 단백질에 대한 최초의 연구는 1975년에 2차원 겔 전기영동 (two-dimensional gel electrophoresis)이 도입되고 대장균 의 단백질이 매핑된 후 시작되었습니다. </link>
프로테옴 은 단백질(Protein)과 게놈(Genome)의 합성어다. 1994년 Macquarie University 의 박사 과정 학생인 Marc Wilkins가 1995년에 최초의 Proteomics 실험실을 설립한 [8] 이래 만들어졌습니다 [9] [10]
단백체학은 생물학 시스템 연구에서 유전체학(genomoics) 및 전사체학(transcriptomics)의 다음 단계라고 볼 수 있습니다. 유기체의 유전체는 다소간 일정한 반면, proteomes는 세포마다, 그리고 시기에 따라서도 다르기 때문에 유전체학보다 더 복잡합니다. 서로 다른 세포 유형에서 발현되는 유전자가 다르기 때문에, 각 세포에서 생산되는 단백질 기본 세트도 달라집니다. </link>
과거에 이 현상은 RNA 분석에 의해 평가되었지만, 이는 단백질 함량과의 상관 관계가 부족한 것으로 밝혀졌습니다. [11] [12] 현재는 mRNA가 항상 단백질로 번역되는 것은 아니며, [13] mRNA로부터 합성되는 단백질의 양은 전사된 유전자의 종류와 세포의 생리학적 상태에 따라 달라진다는 사실이 밝혀졌습니다. 그리하여 proteomics는 단백질의 존재 여부와 양을 직접 측정합니다. </link>
단백질은 mRNA로부터 번역되는 과정에서 어느 정도 차이를 갖게 되지만, 대부분 단백질은 번역 후 다양한 화학적 가공을 거칩니다. 가장 흔하고 널리 연구된 번역 후 에는 인산화(Phosphorylation)와 글리코실화(Glycosylation)가 있습니다. 이러한 번역 후 가공은 대부분 단백질의 기능에 매우 중요합니다. </link>
인산화는 여러 효소 와 구조 단백질(structural protein)이 세포 신호 전달 과정을 수행할 때 일어나는 반응입니다. 특정 아미노산에 인산기phosphate (PO43−) group가 붙으면(가장 흔하게는 세린-트레오닌 카이네이스Serine/threonine kinases 가 매개하는 세린과 트레오닌 인산화[14], 조금 드문 경우는 티로신 카이네이스가 매개하는 티로신 인산화), 인산화된 도메인이 특정 단백질 세트와 결합 또는 상호 작용하기 위한 표적으로 인식됩니다. </link>
단백질 인산화는 가장 많이 연구된 단백질 변형 중 하나이기 때문에 프로테오믹스 연구에서는 특정 세포 또는 조직 유형이 특정 상황에 처했을 때 어떤 단백질 세트를 인산화 하는지 밝히기 위해 노력합니다. 이것은 해당 상황에서 활성화되었을 수 있는 신호 경로signaling pathway에 대한 정보를 줍니다.
인산화phosphorylation 및 유비퀴틴화ubiquitination 외에도 단백질은 메틸화methylation, 아세틸화acetylation, 글리코실화glycosylation, 산화oxidation 및 니트로실화nitrosylation의 대상이 될 수 있습니다. 일부 단백질은 종종 시간이 지남에 따라 다양한 조합으로 이러한 모든 변형을 거치기도 합니다. 이것은 단백질 구조와 기능 연구에 잠재된 복잡성을 보여줍니다.
예를 들어 동일한 세포라도 발생, 세포 분화, 세포 주기 또는 발암 과정 과 같이 서로 다른 시간과 조건에서 서로 다른 단백질 세트를 만들 수 있습니다. 게다가 위에 언급했듯 대부분의 단백질은 다양한 번역 후 가공을 거칠 수 있기 때문에 프로테옴 복잡성이 더욱 증가합니다.
따라서 "프로테오믹스"는 연구 주제를 한정하더라도 매우 빠르게 복잡해질 수 있습니다. 특정 암 하위 유형에 대한 바이오마커를 찾는 경우와 같이 보다 애매한 조건이라면 프로테오믹스 연구자는 교란 요인을 최소화하고 실험 노이즈를 설명하기 위해 여러 암 환자의 여러 혈액 혈청 샘플을 연구하기로 선택할 수 있습니다. [15] 프로테옴의 역동적 복잡성을 다루기 위해 때때로 복잡한 실험 설계가 필요합니다.
Proteomics는 여러 이유로 Genomics와 다른 의 이해를 제공합니다.
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