Eritrosit

Èritrosit utawa sèl getih abang (Inggris: red blood cell (RBC), erythrocyte)^[1] ya iku jinis getih kang paling akèh ana ing awak lan nduwé kagunan nggawa oksigèn tumuju jaringan-jaringan awak lumantar getih ing kéwan vèrtebrata. Tembung èritrosit asalé saka basa Yunani, ya iku erythros tegesé abang lan kytos tegesé selubung utawa sèl.

Eritrosit manungsa

Ciri-ciri

Wujud eritrosit ya iku bunder, bikonkaf utawa cakram. Eritrosit ora nduwé inti, dhindhingé elastis, sarta fleksibel.^[2] Ukuran diamèteré udakara 7,7 unit (0,007 mm) lan ora obah. Akèhé udakara 5 yuta ing 1 mm3. Wernané kuning rada abang.^[3]

Pérangan jero eritrosit kawangun saka hemoglobin, siji biomolekul kang bisa nalèni oksigèn. Hemoglobin bakal njupuk oksigèn saka paru-paru lan angsang, lan oksigèn mau bakal diculaké nalika eritrosit nglwéati pembuluh kapiler. Werna abang eritrosit asalé saka warna hemoglobin kang unsur bahan nggawéné saka zat besi. Ing manungsa, sèl getih abang iki digawé ing sungsum balung buri, banjur minangka kepingan bikonkaf. Ing jero sritrosit ora ana inti sèl (nukleus). Eritrosit aktif 120 dina sadurungé pungkasané remuk.^[4]

Kagunan

Kagunan eritrosit kang utama ya iku nalèni oksigèn saka paru-paru kanggo disebar tumuju kabèh jaringan awak lan nalèni karbon dioksida saka jaringan awak kanggo ditokaké liwat paru-paru.^[3] Prosès nalèni oksigèn lan karbondioksida iki ditindakaké déning hemoglobin kang wis minangka senyawa karo oksigèn kang banjur diarani oksihemoglobin (Hb + oksigèn 4 Hb-oksigèn).^[3] dadi, oksigèn kang diangkud saka kabèh pérangan awak minangka oksihemoglobin kang mengkoné sawisé tekan jaringan bakal diculaké: Hb-oksigèn Hb + oksigèn, lan sabanjuré.^[3] Hb mau bakal mentuk senyawa karo karbondioksida lan diarani karbon dioksida hemoglobin (Hb + karbon dioksida Hb-karbon dioksida) ing endi karbon dioksida mau bakal diculaké ing paru-paru.^[3]

Nalika eritrosit ana ing tegangan ing pembuluh kang sempit, eritrosit bakal ngeculaké ATP kang bakal njalari dhindhing jaringan ngaso lan dadi amba.^[5]

Eritrosit uga ngeculaké senyawa S-nitrosothiol nalika hemoglobin terdeoksigenasi, kang uga nduwé kagunan kanggo ngambakaké pembuluh getih lan nglancaraké iliné getih supaya getih mili tumuju pérangan awak kang kurang oksigèn.^[6]

Eritrosit uga migunani ing sistem kekebalan awak. Nalika eritrosit ngalami prosès lisis déning patogen utawa baktèri, hemoglobin ing eritrosit bakal ngeculaké radhikal bébas kang bakal ngremuk dhindhing lan mémbran sèl patogen, sarta matèni.^[7][8]

Eritrosit ing manungsa

Kepingan eritrosit manungsa nduwé diamèter udakara 6-8 μm lan kekandelan 2 μm, luwih cilik tinimbang sèl-sèl liyané kang ana ing awak manungsa.^[9] Eritrosit normal duwé volume udakara 9 fL (9 femtoliter). Udakara sepertelon saka volume kang diisèni hemoglobin ya iku kabèh ana 270 yuta molekul hemoglobin, ing endi saben molekul nggawa 4 gugus heme.

Wong diwasa nduwé 2-3 × 1013 eritrosit saben wektu (wong wadon nduwé 4-5 yuta eritrosit per mikroliter getih lan waong lanang nduwé 5-6 yuta). Déné wong kang manggon ing dhataran dhuwur kang duwé kadhar oksigèn cendhak, nduwé eritrosit kang luwih akèh. Eritrosit kaandhut ing getih kanthi gunggungé kang dhuwur dibandhingaké karo partikel getih liyané, kaya ta leukosit kang mung 150.000-400.000 ing saben mikroliter ing getih manungsa. Ing manungsa, hemoglobin ing eritrosit nduwni peran kanggo ngeteraké punjul 98% oksigèn tumuju kabèh pérangan awak, déné sisané larut ing jero plasma getih. Eritrosit ing jero awak manungsa nyimpen udakara 2.5 gramak besi, nyulihi udakara 65% kandhutan besi ing awak manungsa.^[10][11]

Polimorfisme lan kelainan

Morfologi eritrosit kang normal ya iku bikonkaf. Cekungan (konkaf) ing eritrosit kanggo mènèhi ruwang hemoglobin kang bakal nalèni oksigèn. Nanging, polimorfisme kang njalari abnormalitas ing eritrosit bisa njalari tuwuhé akèh lelara. Padatan, polimorfisme dijalari déning mutasi gen pengkode hemoglobin, gen pengkode [[protéin transmembran, utawa gen pengkode protéin sitoskeleton. Polimorfisme kang bisa kadadéan antarané ya iku anemia sèl sabit, Duffy négatif, Glucose-6-phosphatase deficiency (defisiensi G6PD), talasemia, kelainan glikoporin, lan South-East Asian Ovalocytosis (SAO).^[12]

Cathetan suku

1. "John W. Kimball's Biology pages - Blood". Diarsip saka sing asli ing 2009-10-08. Dibukak ing 2010-02-14.
2. Fungsi Darah Archived 2013-02-01 at the Wayback Machine.(diundhuh 1 Fèbruari 2013)
3. Fungsi dan Bagian Darah Archived 2013-01-24 at the Wayback Machine.(diundhuh 1 Fèbruari 2013)
4. Laura Dean. Blood Groups and Red Cell Antigens
5. Wan, Jiandi; William D Ristenpart; Howard A Stone (2008-10-15). "Dynamics of shear-induced ATP release from red blood cells". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. doi:10.1073/pnas.0805779105. PMID 18922780.
6. Diesen, Diana L; Douglas T Hess; Jonathan S Stamler (2008-08-29). "Hypoxic vasodilation by red blood cells: evidence for an s-nitrosothiol-based signal". Circulation Research. 103 (5): 545–53. doi:10.1161/CIRCRESAHA.108.176867. PMID 18658051.
7. Red blood cells do more than just carry oxygen. New findings by NUS team show they aggressively attack bacteria too., The Straits Times, 1 September 2007
8. Jiang N, Tan NS, Ho B, Ding JL. Respiratory protéin-generated reactive oxygen species as an antimicrobial strategy. Nature Immunology, 26 August 2007. PMID 17721536.
9. Hillman, Robert S.; Ault, Kenneth A.; Rinder, Henry M. (2005). Hematology in Clinical Practice: A Guide to Diagnosis and Management (édhisi ka-4). McGraw-Hill Professional. kc. 1. ISBN 0071440356.
10. Iron Metabolism, University of Virginia Pathology. Accessed 22 September 2007.
11. Iron Transport and Cellular Uptake by Kenneth R. Bridges, Information Center for Sickle Cell and Thalassemic Disorders. Accessed 22 September 2007.
12. Kwiatkowski DP. 2005. How malaria has affected the human genome and what human genetic can teach us about malaria. Am. J. Hum. Genet. 77: 171-92.