3-メチル-2-オキソブタン酸デヒドロゲナーゼ (2-メチルプロパノイル基転移)

3-メチル-2-オキソブタン酸デヒドロゲナーゼ (2-メチルプロパノイル基転移)（3-methyl-2-oxobutanoate dehydrogenase (2-methylpropanoyl-transferring)）は、次の化学反応を触媒する酸化還元酵素である。

3-メチル-2-オキソブタン酸 + [ジヒドロリポイルリシン残基(2-メチルプロパノイル)トランスフェラーゼ] リポイルリシン ${\displaystyle \rightleftharpoons }$ [ジヒドロリポイルリシン残基 (2-メチルプロパノイル)トランスフェラーゼ]S-(2-メチルプロパノイル)ジヒドロリポイルリシン + CO₂

3-メチル-2-オキソブタン酸デヒドロゲナーゼ (2-メチルプロパノイル基転移)
識別子
EC番号	1.2.4.4
CAS登録番号	9082-72-8
データベース
IntEnz	IntEnz view
BRENDA	BRENDA entry
ExPASy	NiceZyme view
KEGG	KEGG entry
MetaCyc	metabolic pathway
PRIAM	profile
PDB構造	RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum
遺伝子オントロジー	AmiGO / QuickGO
検索 PMC articles PubMed articles NCBI proteins

反応式の通り、この酵素の基質は3-メチル-2-オキソブタン酸と[ジヒドロリポイルリシン残基(2-メチルプロパノイル)トランスフェラーゼ] リポイルリシン、生成物は [ジヒドロリポイルリシン残基 (2-メチルプロパノイル)トランスフェラーゼ]S-(2-メチルプロパノイル)ジヒドロリポイルリシンと二酸化炭素である。補因子としてチアミンピロリン酸を用いる。

組織名は「3-methyl-2-oxobutanoate:[dihydrolipoyllysine-residue (2-methylpropanoyl)transferase]-lipoyllysine 2-oxidoreductase (decarboxylating, acceptor-2-methylpropanoylating)」である。

参考文献

• Bowden JA, Connelly JL (1968). “Branched chain alpha-keto acid metabolism. II. Evidence for the common identity of alpha-ketoisocaproic acid and alpha-keto-beta-methyl-valeric acid dehydrogenases”. J. Biol. Chem. 243: 3526–31. PMID 5656388.
• Connelly JL, Danner DJ, Bowden JA (1968). “Branched chain alpha-keto acid metabolism. I. Isolation, purification, and partial characterization of bovine liver alpha-ketoisocaproic:alpha-keto-beta-methylvaleric acid dehydrogenase”. J. Biol. Chem. 243: 1198–203. PMID 5689906.
• Danner DJ, Lemmon SK, Besharse JC, Elsas LJ 2nd (1979). “Purification and characterization of branched chain alpha-ketoacid dehydrogenase from bovine liver mitochondria”. J. Biol. Chem. 254: 5522–6. PMID 447664.
• Pettit FH, Yeaman SJ, Reed LJ (1978). “Purification and characterization of branched chain alpha-keto acid dehydrogenase complex of bovine kidney”. Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 75: 4881–5. doi:10.1073/pnas.75.10.4881. PMID 283398.
• Perham RN (2000). “Swinging arms and swinging domains in multifunctional enzymes: catalytic machines for multistep reactions”. Annu. Rev. Biochem. 69: 961–1004. doi:10.1146/annurev.biochem.69.1.961. PMID 10966480.