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inibitore enzimatico che segue un meccanismo di inibizione non competitiva, ovvero è capace di legare sia l'enzima, sia il complesso enzima-substrato Da Wikipedia, l'enciclopedia libera
Un inibitore non competitivo è un inibitore enzimatico che segue un meccanismo di inibizione non competitiva, ovvero è capace di legare sia l'enzima, sia il complesso enzima-substrato.
Gli inibitori non competitivi sono in grado di legare sia il sito attivo, sia siti differenti dal sito attivo. Essi sono dunque in grado di legare l'enzima libero o in configurazione ES (Enzima-Substrato). Sono un particolare tipo di inibitore misto. Il loro legame all'enzima genera un cambiamento conformazionale dell'enzima stesso, che può avere come conseguenza l'inibizione del legame tra enzima e substrato. Non essendoci dunque competizione tra inibitore e substrato, l'importanza dell'inibizione dipende esclusivamente dalla concentrazione dell'inibitore stesso.
L'inibitore causa una diminuzione della Vmax ma non modifica la km.
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