Bisfosfoglicerato mutasi

La bisfosfoglicerato mutasi è una mutasi, cioè un enzima appartenente al gruppo delle isomerasi, che converte l'1,3-bifosfoglicerato in 2,3-bifosfoglicerato:

1,3-fosfo-D-gliceroil fosfato = 2,3-bisfosfo-D-glicerato

fosfoglicerato mutasi
bisphosphoglycerate mutase dimer, Human
Numero EC	5.4.2.4
Classe	Isomerasi
Nome sistematico
3-fosfo-D-glicerato 1,2-fosfomutasi
Altri nomi
2,3-bisfosfoglicerato mutasi; difosfoglicerato mutasi; glycerate phosphomutase; bisfosfoglicerato sintasi; bisfosfogliceromutasi; DPGM; BPGM; fosfogliceromutasi
Banche dati	BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum)
Fonte: IUBMB

bisfosfoglicerato mutasi
Gene
HUGO	BPGM
Entrez	669
Locus	Chr. 7 q31-q34
Proteina
Numero CAS	37211-69-1
OMIM	222800
UniProt	P07738
PDB	3PGM
Enzima
Numero EC	5.4.2.4

L'enzima catalizza, più lentamente, anche le reazioni catalizzate dalla fosfoglicerato mutasi e dalla bisfosfoglicerato fosfatasi. In precedenza, l'enzima è stato classificato come una transferasi (EC 2.7.5.4).

Meccanismo d'azione

Esistono diverse isoforme di fosfoglicerato mutasi. L'isoforma presente in molte piante e molti batteri è costituita di una sola subunità, con un cofattore Mn che favorisce la catalisi. Decisamente differente è l'isoforma presente in Saccharomyces cerevisiae, costituita di quattro subunità identiche (a formare un omotetramero). L'isoforma umana presenta subunità estremamente simili a quelle del lievito, ma in numero di due (omodimero).

L'enzima umano presenta un residuo conservato di istidina, in grado di spostare il fosfato da una parte all'altra della molecola. Nonostante possa sembrare logico lo spostamento del fosfato dalla posizione 3 alla 2, in realtà l'enzima svolge esattamente il compito opposto.

La prima attività dell'enzima, infatti, è quella di rimuovere un fosfato in posizione 3 da una molecola di 2,3-bisfosfoglicerato (ottenendone una di 2-fosfoglicerato, prodotto finale di reazione). Il fosfato rimosso rimane legato al residuo di istidina dell'enzima, venendo successivamente attaccato alla molecola di 3-fosfoglicerato (substrato della reazione), che così rigenera il 2,3-bisfosfoglicerato in attesa di un nuovo substrato da modificare. La presenza di 2,3-bisfosfoglicerato (ed in quantità notevoli) è dunque necessaria perché il residuo di istidina, indispensabile per la reazione, sia sempre fosforilato.

Bibliografia

• (EN) Ray, W.J., Jr. e Peck, E.J., Jr. Phosphomutases, in Boyer, P.D. (Ed.), The Enzymes, 3rd edn., vol. 6, Academic Press, New York, 1972, pp. 407–477.
• (EN) Rose, Z.B. The purification and properties of diphosphoglycerate mutase from human erythrocytes. J. Biol. Chem. 243 (1968) 4810-4820. Entrez PubMed 5687724
• (EN) Rose, Z.B. The enzymology of 2,3-bisphosphoglycerate. Adv. Enzymol. Relat. Areas Mol. Biol. 51 (1980) 211-253. Entrez PubMed 6255773
• (EN) Human Erythrocyte Bisphosphoglycerate Mutase: Inactivation by Glycation In Vivo and In Vitro at oxfordjournals.org, su jb.oxfordjournals.org.