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La 6-fosfofruttochinasi (o PFK, o Fosfofruttochinasi 1) è un enzima della glicolisi, appartenente alla classe delle transferasi, che catalizza la seguente reazione:
| 6-fosfofruttochinasi | |
|---|---|
Modello tridimensionale dell'enzima | |
| Numero EC | 2.7.1.11 |
| Classe | Transferasi |
| Nome sistematico | |
| ATP:D-fruttosio-6-fosfato 1-fosfotransferasi | |
| Altri nomi | |
| fosfoesochinasi; fosfofruttochinasi I; fosfofruttochinasi (ATP-dipendente); fruttosio-6-fosfato chinasi; fosfo-1,6-fruttochinasi; PFK | |
| Banche dati | BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum) |
| Fonte: IUBMB | |
ATP + D-fruttosio 6-fosfato = ADP + D-fruttosio 1,6-bisfosfato
La sua regolazione è fondamentale nella glicolisi, dove catalizza la fosforilazione di F6P a F1,6BP.
L'enzima è controllato allostericamente dal fruttosio 2,6-bisfosfato la cui produzione a partire dal fruttosio 6-fosfato è controllata da un enzima chiamato fosfofruttochinasi 2 situato in una catena polipeptidica, detta enzima tandem, insieme all'enzima fruttosio 2,6 bisfosfatasi 2 che trasforma il fruttosio 2,6-bisfosfato in fruttosio 6-fosfato.
L'attivazione di una delle due funzioni enzimatiche dell'enzima tandem è regolata dalla fosforilazione di un residuo di serina. Se il residuo è defosforilato, si attiva la fosfofruttochinasi2, viceversa, si attiva la bifosfatasi2. Il fruttosio 2,6-bisfosfato è attivatore allosterico della PFK1 e inibitore allosterico della FBPasi1.
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