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Anticorpo
classe di glicoproteine del siero presenti nei vertebrati / Da Wikipedia, l'enciclopedia encyclopedia
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Gli anticorpi, detti anche immunoglobuline (Ig, globuline del sistema immunitario) oppure impropriamente γ-globuline (per via della banda principalmente occupata nel processo di elettroforesi sierica)[1][2], sono una classe di glicoproteine con elevato peso molecolare presenti nel siero dei vertebrati.[3] Tali molecole hanno un ruolo chiave nella risposta immunitaria specifica e la loro produzione, che avviene in larga parte a seguito del processo di maturazione dei linfociti B in plasmacellule secernenti, costituisce la funzione principale del sistema immunitario umorale (detto umorale perché il sangue è stato definito dai primi anatomisti un "umore", ovvero un fluido biologico).
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Insieme ai TCR (T-cell receptors, recettori dei linfociti T) costituiscono l'unica classe di molecole in grado di rispondere specificamente ad un "agente estraneo" presente nell'ospite.[3] Nello specifico grazie agli anticorpi avviene un legame tra il "non-proprio" che è costituito da un determinante antigenico o epitopo mostrato tipicamente sulla superficie di un patogeno (es. batterio o virus[4]) e il "proprio" che è costituito dalla struttura dell'anticorpo legante l'epitopo (paratopo) che assume una particolare conformazione molecolare (idiotipo).
Gli anticorpi posseggono una peculiare struttura quaternaria che conferisce loro una forma a "Y" costituita da due porzioni variabili leganti gli antigeni (Fab) e una invariabile detta frammento cristallizzabile (Fc): è proprio questa organizzazione sovramolecolare che rende possibile il riconoscimento degli epitopi. In maniera schematica e semplificata si può dire che ciò avviene perché al termine dei bracci della "Y" gli anticorpi presentano delle porzioni molecolari variabili che sono in grado di legare in maniera specifica particolari segmenti del bersaglio da riconoscere, ovvero dell'antigene verso cui l'anticorpo è diretto. In maniera analoga a quanto riscontrato nella catalisi enzimatica, ogni "serratura" ha una sua "chiave" diversa, costituita dal proprio determinante antigenico; quando la "chiave" (l'antigene) è inserita, l'anticorpo si attiva e cambia la conformazione della porzione cristallizzabile innescando l'azione di diversi meccanismi immunitari.
Un'ampia popolazione di anticorpi e la loro diversità è generata dal trasferimento casuale di un insieme di segmenti genetici che codificano diversi siti di legame con l'antigene (o paratopi), che successivamente, durante lo sviluppo dei linfociti, subiscono mutazioni richiesto in quest'area del gene anticorpale, che dà luogo ad una diversità ancora maggiore.[5] [6] Anche i geni anticorpali si sono riorganizzati in un processo noto come cambio di classe delle immunoglobuline che scambia la catena pesante con un'altra, creando un isotipo anticorpale diverso pur mantenendo una regione variabile specifica per l'antigene bersaglio. Ciò consente a un singolo anticorpo di essere utilizzato da diverse parti del sistema immunitario. La produzione di anticorpi è la funzione principale del sistema immunitario umorale.[7]